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Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:23186163;Dbxref=PMID:23186163 Q09472 UniProtKB Modified residue 2142 2142 . . . Note=Asymmetric dimethylarginine%3B by CARM1%3B alternate;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15731352;Dbxref=PMID:15731352 Q09472 UniProtKB Modified residue 2142 2142 . . . Note=Citrulline%3B by PADI4%3B alternate;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15731352;Dbxref=PMID:15731352 Q09472 UniProtKB Cross-link 1020 1020 . . . Note=Glycyl lysine isopeptide (Lys-Gly) (interchain with G-Cter in SUMO);Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:12718889;Dbxref=PMID:12718889 Q09472 UniProtKB Cross-link 1024 1024 . . . Note=Glycyl lysine isopeptide (Lys-Gly) (interchain with G-Cter in SUMO);Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:12718889;Dbxref=PMID:12718889 Q09472 UniProtKB Natural variant 289 289 . . . ID=VAR_055554;Note=M->V;Dbxref=dbSNP:rs2230111 Q09472 UniProtKB Natural variant 827 827 . . . ID=VAR_014428;Note=In a breast cancer sample. L->P;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10700188;Dbxref=PMID:10700188 Q09472 UniProtKB Natural variant 997 997 . . . ID=VAR_020425;Note=I->V;Dbxref=dbSNP:rs20551 Q09472 UniProtKB Natural variant 1013 1013 . . . ID=VAR_014429;Note=In a breast cancer sample. E->G;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10700188;Dbxref=dbSNP:rs1234168115,PMID:10700188 Q09472 UniProtKB Natural variant 1511 1511 . . . ID=VAR_074021;Note=N->I;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:24476420;Dbxref=PMID:24476420 Q09472 UniProtKB Natural variant 1650 1650 . . . ID=VAR_014430;Note=In a pancreatic cancer sample. S->Y;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10700188;Dbxref=PMID:10700188 Q09472 UniProtKB Natural variant 1824 1824 . . . ID=VAR_081986;Note=In MKHK2. Q->P;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:29460469;Dbxref=dbSNP:rs1569120903,PMID:29460469 Q09472 UniProtKB Natural variant 1831 1831 . . . ID=VAR_081987;Note=In MKHK2. Missing;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:29460469;Dbxref=PMID:29460469 Q09472 UniProtKB Natural variant 2007 2007 . . . ID=VAR_080731;Note=Found in a patient with spinocerebellar ataxia%3B uncertain significance. Q->R;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:29053796;Dbxref=dbSNP:rs763892493,PMID:29053796 Q09472 UniProtKB Natural variant 2174 2174 . . . ID=VAR_038376;Note=T->S;Dbxref=dbSNP:rs5758252 Q09472 UniProtKB Natural variant 2221 2221 . . . ID=VAR_014431;Note=In a colorectal cancer sample. P->Q;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10700188;Dbxref=dbSNP:rs28937578,PMID:10700188 Q09472 UniProtKB Natural variant 2223 2223 . . . ID=VAR_038377;Note=Q->P;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:7523245;Dbxref=dbSNP:rs1046088,PMID:7523245 Q09472 UniProtKB Mutagenesis 89 89 . . . Note=Abolishes AMPK-mediated phosphorylation. S->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:11518699;Dbxref=PMID:11518699 Q09472 UniProtKB Mutagenesis 89 89 . . . Note=Phosphomimetic mutant that leads to descreased interaction with nuclear receptors. S->D;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:11518699;Dbxref=PMID:11518699 Q09472 UniProtKB Mutagenesis 344 344 . . . Note=Inhibits interaction with HIF1A and transcription activation%3B when associated with A-345. L->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:12778114;Dbxref=PMID:12778114 Q09472 UniProtKB Mutagenesis 345 345 . . . Note=Inhibits interaction with HIF1A and transcription activation%3B when associated with A-344. L->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:12778114;Dbxref=PMID:12778114 Q09472 UniProtKB Mutagenesis 371 376 . . . Note=Inhibits interaction with HIF1A. Reduces interaction with CITED2. TMKNVL->NAAIRS;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:9887100;Dbxref=PMID:9887100 Q09472 UniProtKB Mutagenesis 413 418 . . . Note=Inhibits interaction with HIF1A. Does not inhibit interaction with CITED2. VCLPLK->NAAIRS;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:9887100;Dbxref=PMID:9887100 Q09472 UniProtKB Mutagenesis 1020 1020 . . . Note=Abolishes sumoylation and transcriptional repression when associated with A-1024. K->A;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:12718889,ECO:0000269|PubMed:15632193;Dbxref=PMID:12718889,PMID:15632193 Q09472 UniProtKB Mutagenesis 1020 1020 . . . Note=Abolishes sumoylation and transcriptional repression%3B when associated with R-1024. K->R;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:12718889,ECO:0000269|PubMed:15632193;Dbxref=PMID:12718889,PMID:15632193 Q09472 UniProtKB Mutagenesis 1024 1024 . . . Note=Abolishes sumoylation and transcriptional repression%3B when associated with A-1020. K->A;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:12718889,ECO:0000269|PubMed:15632193;Dbxref=PMID:12718889,PMID:15632193 Q09472 UniProtKB Mutagenesis 1024 1024 . . . Note=Abolishes sumoylation and transcriptional repression%3B when associated with R-1020. K->R;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:12718889,ECO:0000269|PubMed:15632193;Dbxref=PMID:12718889,PMID:15632193 Q09472 UniProtKB Mutagenesis 1170 1170 . . . Note=Increased acetyltransferase activity. F->E;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23934153;Dbxref=PMID:23934153 Q09472 UniProtKB Mutagenesis 1204 1204 . . . Note=Increased acetyltransferase activity. C->R;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23934153;Dbxref=PMID:23934153 Q09472 UniProtKB Mutagenesis 1242 1242 . . . Note=Increased acetyltransferase activity. E->K;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23934153;Dbxref=PMID:23934153 Q09472 UniProtKB Mutagenesis 1357 1357 . . . Note=40%25 decrease in activity. T->L;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18273021;Dbxref=PMID:18273021 Q09472 UniProtKB Mutagenesis 1357 1357 . . . Note=40%25 decrease in activity. 90%25 decrease in activity%3B when associated with R-1505%3B R-1625 and R-1628. T->R;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18273021;Dbxref=PMID:18273021 Q09472 UniProtKB Mutagenesis 1396 1396 . . . Note=Loss of activity%3B when associated with R-1397. S->R;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18273021;Dbxref=PMID:18273021 Q09472 UniProtKB Mutagenesis 1396 1396 . . . Note=Loss of activity%3B when associated with W-1396. S->W;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18273021;Dbxref=PMID:18273021 Q09472 UniProtKB Mutagenesis 1397 1397 . . . Note=Loss of activity%3B when associated with R-1396. Y->R;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18273021;Dbxref=PMID:18273021 Q09472 UniProtKB Mutagenesis 1397 1397 . . . Note=Loss of activity%3B when associated with W-1397. Y->W;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18273021;Dbxref=PMID:18273021 Q09472 UniProtKB Mutagenesis 1399 1399 . . . Note=Abolished acetyltransferase and acyltransferase activities. Abolishes autoacetylation. Does not interact with TFAP2A and inhibits transcriptional coactivation of TFAP2A by CITED2. Does not inhibit interaction with CITED2%2C DNA-binding of TFAP2A or nuclear localization of TFAP2A or CITED2. No enhancement of FOXO1-mediated transcriptional activity. No inhibition of insulin-mediated translocation to the cytoplasm. No acetylation of RXRA. D->Y;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:12586840,ECO:0000269|PubMed:15890677,ECO:0000269|PubMed:17761950,ECO:0000269|PubMed:23934153,ECO:0000269|PubMed:29775581;Dbxref=PMID:12586840,PMID:15890677,PMID:17761950,PMID:23934153,PMID:29775581 Q09472 UniProtKB Mutagenesis 1467 1467 . . . Note=Abolishes autoacetylation. Loss of acetyltransferase activity. Y->F;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23934153;Dbxref=PMID:23934153 Q09472 UniProtKB Mutagenesis 1504 1504 . . . Note=Abolished acetyltransferase activity. F->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:24835996;Dbxref=PMID:24835996 Q09472 UniProtKB Mutagenesis 1505 1505 . . . Note=90%25 decrease in activity%3B when associated with R-1625 and R-1628. 90%25 decrease in activity%3B when associated with R-1357%3B R-1625 and R-1628. E->R;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18273021;Dbxref=PMID:18273021 Q09472 UniProtKB Mutagenesis 1625 1625 . . . Note=70%25 decrease in activity%3B when associated with R-1628. 90%25 decrease in activity%3B when associated with R-1505 and R-1628. 90%25 decrease in activity%3B when associated with R-1357%3B R-1505 and R-1628. D->R;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18273021;Dbxref=PMID:18273021 Q09472 UniProtKB Mutagenesis 1628 1628 . . . Note=70%25 decrease in activity%3B when associated with R-1625. 90%25 decrease in activity%3B when associated with E-1505 and R-1625. 90%25 decrease in activity%3B when associated with R-1357%3B R-1505 and R-1625. D->R;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18273021;Dbxref=PMID:18273021 Q09472 UniProtKB Mutagenesis 1645 1646 . . . Note=Increased acetyltransferase activity. RR->EE;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23934153;Dbxref=PMID:23934153 Q09472 UniProtKB Mutagenesis 2056 2056 . . . Note=No effect on interaction with NCOA2. R->K;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15731352;Dbxref=PMID:15731352 Q09472 UniProtKB Mutagenesis 2088 2088 . . . Note=Abolishes interaction with NCOA2. R->K;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15731352;Dbxref=PMID:15731352 Q09472 UniProtKB Mutagenesis 2142 2142 . . . Note=Strongly reduces interaction with NCOA2. R->K;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15731352;Dbxref=PMID:15731352 Q09472 UniProtKB Sequence conflict 169 169 . . . Note=M->T;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q09472 UniProtKB Sequence conflict 204 204 . . . Note=N->D;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q09472 UniProtKB Sequence conflict 928 928 . . . Note=T->N;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q09472 UniProtKB Sequence conflict 1924 1924 . . . Note=A->T;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q09472 UniProtKB Helix 332 357 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7QGS Q09472 UniProtKB Helix 369 381 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7QGS Q09472 UniProtKB Helix 385 387 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7QGS Q09472 UniProtKB Helix 393 405 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7QGS Q09472 UniProtKB Beta strand 408 410 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1P4Q Q09472 UniProtKB Turn 412 414 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7QGS Q09472 UniProtKB Helix 415 418 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7QGS Q09472 UniProtKB Helix 1051 1066 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5BT3 Q09472 UniProtKB Turn 1069 1072 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5BT3 Q09472 UniProtKB Helix 1073 1075 . . . 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