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UniProtKB/Swiss-Prot Q08499 (PDE4D_HUMAN)
Last modified
June 16, 2009.
Version 102.
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Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (5) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: cAMP-specific 3',5'-cyclic phosphodiesterase 4D EC=3.1.4.17 Alternative name(s): DPDE3 PDE43 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Homo sapiens (Human) | ||||
| Taxonomic identifier | 9606 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Primates › Haplorrhini › Catarrhini › Hominidae › Homo |
Protein attributes
| Sequence length | 809 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Regulates the levels of cAMP in the cell. |
| Catalytic activity | Adenosine 3',5'-cyclic phosphate + H2O = adenosine 5'-phosphate. |
| Cofactor | Binds 2 divalent metal cations per subunit. Site 1 may preferentially bind zinc ions, while site 2 has a preference for magnesium and/or manganese ions. |
| Enzyme regulation | Inhibited by rolipram. Activated by phosphatidic acid. Ref.13 |
| Pathway | Purine metabolism; cAMP degradation; AMP from cAMP: step 1/1. |
| Subunit structure | Homodimer for the long isoforms. Isoforms with truncated N-termini are monomeric. Isoform 2 is part of a ternary complex containing PRKAR2A, PRKAR2B and AKAP9. Interacts with PDE4DIP By similarity. Isoform 5 binds GNB2L1 via its unique N-terminus. Binds ARRB2. |
| Subcellular location | Cytoplasm By similarity. Membrane By similarity. Cytoplasm › cytoskeleton By similarity. Centrosome By similarity. Note: Found in the soluble fraction, associated with membranes, and associated with the cytoskeleton and the centrosome By similarity. |
| Tissue specificity | Widespread; most abundant in skeletal muscle. Isoform 8 is detected in brain. Isoform 9 is detected in brain, placenta, lung and kidney. Isoform 11 is detected in heart and skeletal muscle. Ref.6 |
| Post-translational modification | Isoform 2 and isoform 11 are activated by phosphorylation (in vitro), but not isoform 8. Isoform 7 and isoform 12 are phosphorylated on Ser-49, Ser-51, Ser-55 and Ser-59. Ref.13 Ref.6 Ref.14 Ref.15 Ref.17 Ref.18 Ref.19 Ref.20 |
| Involvement in disease | Genetic variations in PDE4D might be associated with susceptibility to stroke type 1 (STRK1) [MIM:606799]. A stroke is an acute neurologic event leading to death of neural tissue of the brain and resulting in loss of motor, sensory and/or cognitive function. Ref.16 states that association with stroke has to be considered with caution. Ref.7 Ref.16 |
| Sequence similarities | Belongs to the cyclic nucleotide phosphodiesterase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cytoplasm Cytoskeleton Membrane |
| Coding sequence diversity | Alternative splicing |
| Ligand | Metal-binding cAMP |
| Molecular function | Hydrolase |
| PTM | Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | signal transduction Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular component | centrosome Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell insoluble fraction Ref.4Traceable author statement. Source: ProtInc membraneInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell soluble fraction Ref.4Traceable author statement. Source: ProtInc |
| Molecular function | 3',5'-cyclic-AMP phosphodiesterase activity Ref.4 Traceable author statement. Source: ProtInc metal ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Alternative products
| This entry describes 12 isoforms produced by alternative splicing. [Align] [Select] | ||||||
| Isoform 1 (identifier: Q08499-1) Also known as: hPDE4D4; This isoform has been chosen as the 'canonical' sequence. All positional information in this entry refers to it. This is also the sequence that appears in the downloadable versions of the entry. | ||||||
| Isoform 2 (identifier: Q08499-2) Also known as: hPDE4D3; The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 1-152: MEAEGSSAPA...WPSSFQGLRR → MMHVNNFFRRHSWIC | ||||||
| Note: Activated by phosphorylation at Ser-53. Mutagenesis of Ser-53 abolishes activation. | ||||||
| Isoform 3 (identifier: Q08499-3) The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 1-205: Missing. | ||||||
| Isoform 4 (identifier: Q08499-4) Also known as: hPDE4D1; The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 1-269: MEAEGSSAPA...QPSINKATIT → MKEQPSCAGT...TESPFPCLFA | ||||||
| Isoform 5 (identifier: Q08499-5) Also known as: hPDE4D2; The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 1-302: Missing. | ||||||
| Isoform 6 (identifier: Q08499-6) Also known as: hPDE4D5; The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 1-152: MEAEGSSAPA...WPSSFQGLRR → MAQQTSPDTL...QRRFTVAHTC | ||||||
| Note: Phosphorylated on Ser-59. | ||||||
| Isoform 7 (identifier: Q08499-7) Also known as: PDE4DN3; The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 1-152: MEAEGSSAPA...WPSSFQGLRR → MAQQTSPDTL...QRRFTVAHTC 270-279: EEAYQKLASE → GLYNGIIAFL 280-809: Missing. | ||||||
| Note: Phosphorylated on Ser-49, Ser-51, Ser-55 and Ser-59. | ||||||
| Isoform 8 (identifier: Q08499-8) Also known as: PDE4D6; The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 1-291: Missing. 292-306: ETLQTRHSVSEMASN → MPEANYLLSVSWGYI | ||||||
| Isoform 9 (identifier: Q08499-9) Also known as: PDE4D8; The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 1-122: Missing. 123-152: RTSYAVETGHRPGLKKSRMSWPSSFQGLRR → MAFVWDPLGATVPGPSTRAKSRLRFSKSYS | ||||||
| Isoform 10 (identifier: Q08499-10) Also known as: PDE4D9; The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 1-130: Missing. 131-152: GHRPGLKKSRMSWPSSFQGLRR → MSIIMKPRSRSTSSLRTAEAVC | ||||||
| Isoform 11 (identifier: Q08499-11) Also known as: PDE4D7; The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 1-61: Missing. 62-152: PPSPQPQPQC...WPSSFQGLRR → MKRNTCDLLS...IAITSAESSG | ||||||
| Isoform 12 (identifier: Q08499-12) The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 1-152: MEAEGSSAPA...WPSSFQGLRR → MAQQTSPDTL...QRRFTVAHTC 270-283: EEAYQKLASETLEE → GSWMELNPYTLLDM 284-809: Missing. | ||||||
| Note: Phosphorylated on Ser-49, Ser-51, Ser-55 and Ser-59. |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 809 | 809 | cAMP-specific 3',5'-cyclic phosphodiesterase 4D | PRO_0000198814 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Compositional bias | 42 – 88 | 47 | Pro-rich | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 466 | 1 | Divalent metal cation 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 502 | 1 | Divalent metal cation 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 503 | 1 | Divalent metal cation 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 503 | 1 | Divalent metal cation 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 620 | 1 | Divalent metal cation 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 462 | 1 | cAMP | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 620 | 1 | cAMP | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 623 | 1 | cAMP | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 671 | 1 | cAMP | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 18 | 1 | Phosphoserine Ref.17 Ref.18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 20 | 1 | Phosphoserine Ref.13 Ref.14 Ref.18 Ref.20 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 25 | 1 | Phosphothreonine Ref.17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 197 | 1 | Phosphoserine Ref.15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 202 | 1 | Phosphoserine Ref.15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 348 | 1 | Phosphoserine Ref.19 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 1 – 302 | 302 | Missing in isoform 5. | VSP_004580 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 1 – 291 | 291 | Missing in isoform 8. | VSP_012383 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 1 – 269 | 269 | MEAEG…KATIT → MKEQPSCAGTGHPMAGYGRM APFELASGPVKRLRTESPFP CLFA in isoform 4. | VSP_004579 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 1 – 205 | 205 | Missing in isoform 3. | VSP_004578 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 1 – 152 | 152 | MEAEG…QGLRR → MMHVNNFFRRHSWIC in isoform 2. | VSP_004577 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 1 – 152 | 152 | MEAEG…QGLRR → MAQQTSPDTLTVPEVDNPHC PNPWLNEDLVKSLRENLLQH EKSKTARKSVSPKLSPVISP RNSPRLLRRMLLSSNIPKQR RFTVAHTC in isoform 6, isoform 7 and isoform 12. | VSP_012384 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 1 – 130 | 130 | Missing in isoform 10. | VSP_012385 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 1 – 122 | 122 | Missing in isoform 9. | VSP_012386 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 1 – 61 | 61 | Missing in isoform 11. | VSP_012387 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 62 – 152 | 91 | PPSPQ…QGLRR → MKRNTCDLLSRSKSASEETL HSSNEEEDPFRGMEPYLVRR LSCRNIQLPPLAFRQLEQAD LKSESENIQRPTSLPLKILP LIAITSAESSG in isoform 11. | VSP_012388 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 123 – 152 | 30 | RTSYA…QGLRR → MAFVWDPLGATVPGPSTRAK SRLRFSKSYS in isoform 9. | VSP_012389 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 131 – 152 | 22 | GHRPG…QGLRR → MSIIMKPRSRSTSSLRTAEA VC in isoform 10. | VSP_012390 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 270 – 283 | 14 | EEAYQ…ETLEE → GSWMELNPYTLLDM in isoform 12. | VSP_023326 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 270 – 279 | 10 | EEAYQKLASE → GLYNGIIAFL in isoform 7. | VSP_012391 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 280 – 809 | 530 | Missing in isoform 7. | VSP_012392 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 284 – 809 | 526 | Missing in isoform 12. | VSP_023327 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 292 – 306 | 15 | ETLQT…EMASN → MPEANYLLSVSWGYI in isoform 8. | VSP_012393 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 527 | 1 | D → R: Abolishes homodimerization. Ref.21 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 563 | 1 | R → D: Abolishes homodimerization. Ref.21 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 510 | 1 | S → F in AAH36319. Ref.10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 549 | 1 | D → G in AAN10119. Ref.6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 644 | 1 | R → P Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 769 | 1 | C → R in AAA97890. Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 769 | 1 | C → R in AAA97891. Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 769 | 1 | C → R in AAA97892. Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 383 – 386 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 389 – 397 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 398 – 400 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 408 – 414 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 419 – 430 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 433 – 436 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 441 – 453 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 460 – 463 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 464 – 478 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 481 – 483 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 484 – 486 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 489 – 501 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 502 – 505 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 511 – 516 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 520 – 525 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 530 – 541 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 542 – 544 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 550 – 553 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 556 – 571 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 575 – 577 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 578 – 590 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 605 – 620 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 623 – 625 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 628 – 652 | 25 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 667 – 677 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 679 – 689 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 690 – 694 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 695 – 710 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
References
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Cross-references
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Other Resources | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| SOURCE | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | PDE4D_HUMAN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q08499 Secondary accession number(s): O43433 Q9HCX7 | ||||||||
| Entry history |
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| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
Relevant documents
| Human chromosome 5 Human chromosome 5: entries, gene names and cross-references to MIM |
| MIM cross-references Online Mendelian Inheritance in Man (MIM) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

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