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UniProtKB/Swiss-Prot Q07181 (PGLR_GIBFU)
Last modified
January 19, 2010.
Version 64.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Polygalacturonase Short name=PG EC=3.2.1.15 Alternative name(s): FmPG Pectinase | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Gibberella fujikuroi (Bakanae and foot rot disease fungus) (Fusarium moniliforme) | ||
| Taxonomic identifier | 5127 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Fungi › Dikarya › Ascomycota › Pezizomycotina › Sordariomycetes › Hypocreomycetidae › Hypocreales › Nectriaceae › Gibberella › Gibberella fujikuroi complex |
Protein attributes
| Sequence length | 373 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Involved in maceration and soft-rotting of plant tissue. Hydrolyzes the 1,4-alpha glycosidic bonds of de-esterified pectate in the smooth region of the plant cell wall. |
| Catalytic activity | Random hydrolysis of (1->4)-alpha-D-galactosiduronic linkages in pectate and other galacturonans. |
| Subcellular location | Secreted Probable. |
| Sequence similarities | Belongs to the glycosyl hydrolase 28 family. Contains 8 PbH1 repeats. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Cell wall biogenesis/degradation |
| Cellular component | Secreted |
| Domain | Repeat Signal |
| Molecular function | Glycosidase Hydrolase |
| PTM | Disulfide bond Glycoprotein Zymogen |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | carbohydrate metabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro cellular cell wall organizationInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | extracellular region Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | polygalacturonase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 24 | 24 | Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 25 – 373 | 349 | Polygalacturonase | PRO_0000024786 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 136 – 158 | 23 | PbH1 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 159 – 197 | 39 | PbH1 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 198 – 219 | 22 | PbH1 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 220 – 240 | 21 | PbH1 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 249 – 270 | 22 | PbH1 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 278 – 300 | 23 | PbH1 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 312 – 333 | 22 | PbH1 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 345 – 369 | 25 | PbH1 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 212 | 1 | Proton donor By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 234 | 1 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 65 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 94 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 280 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 290 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 27 ↔ 42 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 214 ↔ 230 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 340 ↔ 345 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 364 ↔ 371 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 188 | 1 | H → P: Reduces activity by 98.2%. Lowers affinity for substrate 50-fold. Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 191 | 1 | D → A: Loss of activity. No effect on Km for substrate. Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 212 – 213 | 2 | DD → EE: Loss of activity. No effect on Km for substrate. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 212 – 213 | 2 | DD → NN: Loss of activity. No effect on Km for substrate. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 267 | 1 | R → A: Loss of activity. Lowers affinity for substrate over 10-fold. Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 269 | 1 | K → E: Reduces activity by 99.87%. Lowers affinity for substrate over 10-fold. Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 28 – 31 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 32 – 34 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 35 – 41 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 43 – 47 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 58 – 60 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 68 – 71 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 73 – 77 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 87 – 94 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 96 – 99 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 104 – 106 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 109 – 111 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 127 – 143 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 145 – 147 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 150 – 158 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 160 – 170 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 172 – 174 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 179 – 183 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 192 – 197 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 199 – 209 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 214 – 233 | 20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 236 – 245 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 248 – 271 | 24 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 276 – 302 | 27 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 304 – 307 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 313 – 329 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 333 – 339 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 345 – 352 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 354 – 356 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 366 – 369 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Cloning and characterization of a gene encoding the endopolygalacturonase of Fusarium moniliforme." Caprari C., Richter A., Bergmann C., Lo Cicero S., Salvi G., Cervone F., de Lorenzo G. Mycol. Res. 97:497-505(1993) [Agricola: IND93032473] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [2] | "Structural requirements of endopolygalacturonase for the interaction with PGIP (polygalacturonase-inhibiting protein)." Federici L., Caprari C., Mattei B., Savino C., Di Matteo A., De Lorenzo G., Cervone F., Tsernoglou D. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 98:13425-13430(2001) [PubMed: 11687632] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.73 ANGSTROMS) OF 25-373, MUTAGENESIS OF HIS-188; ASP-191; 212-ASP-ASP-213; ARG-267 AND LYS-269. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | L02239 Genomic DNA. Translation: AAA74586.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||
| CAZy | GH28. Glycoside Hydrolase Family 28. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BRENDA | 3.2.1.15. 97815. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR000743. Glyco_hydro_28. IPR006626. PbH1. IPR012334. Pectin_lyas_fold. IPR011050. Pectin_lyase_fold/virulence. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:2.160.20.10. Pectin_lyas_fold. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00295. Glyco_hydro_28. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SMART | SM00710. PbH1. 8 hits. [Graphical view] | ||||||||||||
| PROSITE | PS00502. POLYGALACTURONASE. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | PGLR_GIBFU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q07181 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | FPAP (Fungal Proteome Annotation Project) | ||||||||
Relevant documents
| Glycosyl hydrolases Classification of glycosyl hydrolase families and list of entries |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


