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UniProtKB/Swiss-Prot Q06530 (DHSU_CHRVI)
Last modified
November 24, 2009.
Version 64.
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90%,
50% identity |
Documents (1) |
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Names and origin · Protein attributes · General annotation (Comments) · Ontologies · Sequence annotation (Features) · Sequences · References · Cross-references · Entry information · Relevant documents
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Sulfide dehydrogenase [flavocytochrome c] flavoprotein chain EC=1.8.2.- Alternative name(s): FCSD Flavocytochrome c flavoprotein subunit Short name=FC | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Chromatium vinosum (Allochromatium vinosum) | ||
| Taxonomic identifier | 1049 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Chromatiales › Chromatiaceae › Allochromatium |
Protein attributes
| Sequence length | 431 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Subunit structure | Dimer of one cytochrome and one flavoprotein. |
| Subcellular location | |
| Post-translational modification | Predicted to be exported by the Tat system. The position of the signal peptide cleavage has been experimentally proven. |
| Miscellaneous | The active site is a redox-active disulfide bond. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Periplasm |
| Domain | Redox-active center Signal |
| Ligand | FAD Flavoprotein |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| PTM | Disulfide bond |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | oxidation reduction Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | periplasmic space Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | FAD binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro oxidoreductase activityInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 30 | 30 | Tat-type signal Ref.2 Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 31 – 431 | 401 | Sulfide dehydrogenase [flavocytochrome c] flavoprotein chain | PRO_0000021105 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 70 – 76 | 7 | FAD Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 191 ↔ 367 | Redox-active | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 68 | 1 | D → K AA sequence Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 34 – 38 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 42 – 54 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 58 – 63 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 75 – 79 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 85 – 88 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 93 – 96 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 97 – 99 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 100 – 103 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 107 – 109 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 112 – 115 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 116 – 119 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 124 – 126 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 128 – 132 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 136 – 138 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 148 – 153 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 162 – 173 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 180 – 183 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 194 – 206 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 207 – 209 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 215 – 218 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 227 – 238 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 246 – 250 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 257 – 262 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 263 – 265 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 266 – 269 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 274 – 276 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 278 – 282 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 286 – 288 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 290 – 294 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 302 – 306 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 308 – 310 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 312 – 316 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 319 – 321 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 325 – 327 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 335 – 354 | 20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 363 – 372 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 375 – 385 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 387 – 390 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 392 – 394 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 408 – 428 | 21 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | Reinartz M., Trueper H.G., Dahl C. Submitted (OCT-1997) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 17899 / DSM 180 / D. |
| [2] | "Nucleotide sequence of the heme subunit of flavocytochrome c from the purple phototrophic bacterium, Chromatium vinosum. A 2.6-kilobase pair DNA fragment contains two multiheme cytochromes, a flavoprotein, and a homolog of human ankyrin." Dolata M.M., van Beeumen J.J., Ambler R.P., Meyer T.E., Cusanovich M.A. J. Biol. Chem. 268:14426-14431(1993) [PubMed: 8390993] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 1-125, PROTEIN SEQUENCE OF 31-86; 90-114 AND 119-125. Strain: ATCC 17899 / DSM 180 / D. |
| [3] | "Covalent structure of the diheme cytochrome subunit and amino-terminal sequence of the flavoprotein subunit of flavocytochrome c from Chromatium vinosum." van Beeumen J.J., Demol H., Samyn B., Bartsch R.G., Meyer T.E., Dolata M.M., Cusanovich M.A. J. Biol. Chem. 266:12921-12931(1991) [PubMed: 1649169] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 31-78. |
| [4] | "The structure of flavocytochrome c sulfide dehydrogenase from a purple phototrophic bacterium." Chen Z.-W., Koh M., van Driessche G., van Beeumen J.J., Bartsch R.G., Meyer T.E., Cusanovich M.A., Mathews F.S. Science 266:430-432(1994) [PubMed: 7939681] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.5 ANGSTROMS). |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| AF031149 Genomic DNA. Translation: AAB86576.1. L13419 Genomic DNA. Translation: AAA23317.1. | |||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| DIP | DIP:6169N. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | MetaCyc:MONOMER-12317. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR016156. FAD/NAD-linked_Rdtase_dimer. IPR013027. FAD_pyr_nucl-diS_OxRdtase. IPR015323. FlavoCytC_S_DH_flav-bd. IPR015904. Sulphide_quinone_reductase. IPR006311. TAT_signal. IPR017909. Twin_arg_translocation_Tat. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.90.760.10. FlavoCytC_S_DH_flav-bd. 1 hit. | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR10632. Sulphide_quinone_reductase. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF09242. FCSD-flav_bind. 1 hit. PF07992. Pyr_redox_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01409. TAT_signal_seq. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS51318. TAT. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | DHSU_CHRVI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q06530 Secondary accession number(s): O31157 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||

Clusters with


