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UniProtKB/Swiss-Prot Q06486 (KC1D_RAT)
Last modified
November 25, 2008.
Version 80.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (2) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Casein kinase I isoform delta Short name=CKI-delta EC=2.7.11.1 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Rattus norvegicus (Rat) | ||
| Taxonomic identifier | 10116 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Glires › Rodentia › Sciurognathi › Muroidea › Muridae › Murinae › Rattus |
Protein attributes
| Sequence length | 415 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Casein kinases are operationally defined by their preferential utilization of acidic proteins such as caseins as substrates. It can phosphorylate a large number of proteins. Participates in Wnt signaling. Central component of the circadian clock. May act as a negative regulator of circadian rhythmicity by phosphorylating PER1 and PER2. Retains PER1 in the cytoplasm By similarity. |
| Catalytic activity | ATP + a protein = ADP + a phosphoprotein. |
| Enzyme regulation | Exhibits substrate-dependent heparin activation. |
| Subunit structure | Monomer. Component of the circadian core oscillator, which includes the CRY proteins, CLOCK, or NPAS2, BMAL1 or BMAL2, CSNK1D and/or CSNK1E, TIMELESS and the PER proteins. Interacts directly with PER1 and PER2 which may lead to their degradation. |
| Subcellular location | CytoplasmBy similarity. |
| Tissue specificity | Expressed in most tissues, including heart, brain, testis, kidney, spleen and lung. |
| Domain | The autoinhibitory domain is involved in regulating enzyme activity through autophosphorylation and possibly, through heparin binding. |
| Post-translational modification | Autophosphorylated on serine and threonine residues. |
| Sequence similarities | Belongs to the protein kinase superfamily. CK1 Ser/Thr protein kinase family. Casein kinase I subfamily. Contains 1 protein kinase domain. |
Ontologies
Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Wnt signaling pathway |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Coding sequence diversity | Alternative splicing |
| Ligand | ATP-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Kinase Serine/threonine-protein kinase Transferase |
| PTM | Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | Wnt receptor signaling pathway Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW protein amino acid phosphorylationInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | ATP binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro protein serine/threonine kinase activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Alternative products
| This entry describes 2 isoforms produced by alternative splicing. [Align] [Select] | ||||||
| Isoform 1 (identifier: Q06486-1) This isoform has been chosen as the 'canonical' sequence. All positional information in this entry refers to it. This is also the sequence that appears in the downloadable versions of the entry. | ||||||
| Isoform 2 (identifier: Q06486-2) The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 400-415: IPGRVASSGLQSVVHR → RSRDMASLRLHAARQGARCRPQRPRRTTY |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 415 | 415 | Casein kinase I isoform delta | PRO_0000192836 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 9 – 277 | 269 | Protein kinase | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 15 – 23 | 9 | ATP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 317 – 342 | 26 | Autoinhibitory | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 128 | 1 | Proton acceptor | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 38 | 1 | ATP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 331 | 1 | Phosphoserine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 347 | 1 | Phosphothreonine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 349 | 1 | Phosphothreonine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 350 | 1 | Phosphoserine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 382 | 1 | Phosphoserine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 383 | 1 | Phosphoserine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 384 | 1 | Phosphoserine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 400 – 415 | 16 | IPGRV…SVVHR → RSRDMASLRLHAARQGARCR PQRPRRTTY in isoform 2. | VSP_010255 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 6 – 8 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 9 – 17 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 19 – 28 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 29 – 31 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 34 – 42 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 49 – 58 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 68 – 74 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 77 – 83 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 89 – 95 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 96 – 98 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 102 – 121 | 20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 131 – 133 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 134 – 136 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 139 – 141 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 145 – 147 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 159 – 161 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 177 – 179 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 182 – 185 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 192 – 208 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 225 – 234 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 237 – 240 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 241 – 243 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 246 – 257 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 266 – 279 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 289 – 292 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 293 – 295 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||||||||
References
| [1] | "Molecular cloning, expression, and characterization of a 49-kilodalton casein kinase I isoform from rat testis." Graves P.R., Haas D.W., Hagedorn C.H., Depaoli-Roach A.A., Roach P.J. J. Biol. Chem. 268:6394-6401(1993) [PubMed: 8454611] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA] (ISOFORM 2), PROTEIN SEQUENCE OF 1-6. Tissue: Testis. |
| [2] | "Casein kinase 1 delta rat." Takano A., Nagai K. Submitted (JUN-2001) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA] (ISOFORM 1). |
| [3] | "Role of COOH-terminal phosphorylation in the regulation of casein kinase I delta." Graves P.R., Roach P.J. J. Biol. Chem. 270:21689-21694(1995) [PubMed: 7665585] [Abstract] Cited for: AUTOPHOSPHORYLATION, AUTOINHIBITORY DOMAIN. |
| [4] | "Human casein kinase Idelta phosphorylation of human circadian clock proteins period 1 and 2." Camacho F., Cilio M., Guo Y., Virshup D.M., Patel K., Khorkova O., Styren S., Morse B., Yao Z., Keesler G.A. FEBS Lett. 489:159-165(2001) [PubMed: 11165242] [Abstract] Cited for: TISSUE SPECIFICITY. |
| [5] | "Three-dimensional structure of mammalian casein kinase I: molecular basis for phosphate recognition." Longenecker K.L., Roach P.J., Hurley T.D. J. Mol. Biol. 257:618-631(1996) [PubMed: 8648628] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.3 ANGSTROMS) OF 1-317. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| L07578 mRNA. Translation: AAA40934.1. AB063114 mRNA. Translation: BAB60852.1. | |||||||||||||||||||
| PIR | A46002. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_620691.2. | ||||||||||||||||||
| UniGene | Rn.8046 | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||||||||
| PhosphoSite | Q06486. | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| Ensembl | ENSRNOG00000036676. Rattus norvegicus. [Contig view] | ||||||||||||||||||
| GeneID | 64462. | ||||||||||||||||||
| KEGG | rno:64462. | ||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||
| RGD | 71031. Csnk1d. | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| HOVERGEN | Q06486. | ||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||
| ArrayExpress | Q06486. | ||||||||||||||||||
| GermOnline | ENSRNOG00000036676. Rattus norvegicus. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| InterPro | IPR000719. Prot_kinase_core. IPR017441. Protein_kinase_ATP_bd_CS. IPR017442. Se/Thr_pkinase-rel. IPR008271. Ser_thr_pkin_AS. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF00069. Pkinase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProDom | PD000001. Prot_kinase. 1 hit. [Graphical view] [Entries sharing at least one domain] | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00107. PROTEIN_KINASE_ATP. 1 hit. PS50011. PROTEIN_KINASE_DOM. 1 hit. PS00108. PROTEIN_KINASE_ST. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||||||||
| LinkHub | Q06486. | ||||||||||||||||||
| NextBio | 613212. | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | KC1D_RAT | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q06486 Secondary accession number(s): Q99KK4 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


