Q05909 (PTPRG_MOUSE) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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May 1, 2013.
Version 119.
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| Protein names | Recommended name: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase gamma Short name=Protein-tyrosine phosphatase gamma Short name=R-PTP-gamma EC=3.1.3.48 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Mus musculus (Mouse) [Reference proteome] | ||
| Taxonomic identifier | 10090 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Glires › Rodentia › Sciurognathi › Muroidea › Muridae › Murinae › Mus › Mus![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 1442 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Possesses tyrosine phosphatase activity By similarity. |
| Catalytic activity | Protein tyrosine phosphate + H2O = protein tyrosine + phosphate. |
| Subcellular location | Membrane; Single-pass type I membrane protein Probable. |
| Tissue specificity | Detected in brain, lung, kidney, heart, liver, skeletal muscle, spleen and testes. It is developmentally regulated in the brain. |
| Sequence similarities | Belongs to the protein-tyrosine phosphatase family. Receptor class 5 subfamily. Contains 1 alpha-carbonic anhydrase domain. Contains 1 fibronectin type-III domain. Contains 2 tyrosine-protein phosphatase domains. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Membrane |
| Domain | Repeat Signal Transmembrane Transmembrane helix |
| Molecular function | Hydrolase Protein phosphatase |
| PTM | Glycoprotein Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Cellular_component | integral to membrane Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular_function | identical protein binding Inferred from sequence or structural similarity. Source: UniProtKB protein tyrosine phosphatase activityInferred from sequence or structural similarity. Source: UniProtKB |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 19 | 19 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 20 – 1442 | 1423 | Receptor-type tyrosine-protein phosphatase gamma | PRO_0000025442 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 20 – 733 | 714 | Extracellular Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 734 – 759 | 26 | Helical; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 760 – 1442 | 683 | Cytoplasmic Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 58 – 321 | 264 | Alpha-carbonic anhydrase | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 346 – 443 | 98 | Fibronectin type-III | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 845 – 1116 | 272 | Tyrosine-protein phosphatase 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 1147 – 1407 | 261 | Tyrosine-protein phosphatase 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 1057 – 1063 | 7 | Substrate binding By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 1057 | 1 | Phosphocysteine intermediate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 1025 | 1 | Substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 1101 | 1 | Substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 1348 | 1 | Ancestral active site | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 115 | 1 | Phosphothreonine Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1179 | 1 | Phosphoserine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 109 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 113 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 156 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 359 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 444 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 719 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 64 – 66 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 68 – 73 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 76 – 79 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 90 – 92 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 93 – 95 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 103 – 106 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 116 – 119 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 124 – 127 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 133 – 135 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 143 – 152 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 162 – 165 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 171 – 179 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 181 – 183 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 187 – 192 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 197 – 206 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 212 – 214 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 215 – 222 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 230 – 232 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 238 – 241 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 249 – 254 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 265 – 272 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 274 – 276 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 278 – 285 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 288 – 290 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 299 – 301 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
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References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Identification of a carbonic anhydrase-like domain in the extracellular region of RPTP gamma defines a new subfamily of receptor tyrosine phosphatases." Barnea G., Silvennoinen O., Shaanan B., Honegger A.M., Canoll P.D., D'Eustachio P., Morse B., Levy J.B., Laforgia S., Huebner K., Musacchio J.M., Sap J., Schlessinger J. Mol. Cell. Biol. 13:1497-1506(1993) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. |
| [2] | "Protein phosphorylation and expression profiling by Yin-yang multidimensional liquid chromatography (Yin-yang MDLC) mass spectrometry." Dai J., Jin W.-H., Sheng Q.-H., Shieh C.-H., Wu J.-R., Zeng R. J. Proteome Res. 6:250-262(2007) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PHOSPHORYLATION [LARGE SCALE ANALYSIS] AT THR-115, MASS SPECTROMETRY. Tissue: Liver. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | L09562 mRNA. Translation: AAA40022.1. | ||||||||||||||||||
| IPI | IPI00114671. | ||||||||||||||||||
| PIR | B48148. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_033007.2. NM_008981.3. | ||||||||||||||||||
| UniGene | Mm.431266. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q05909. | ||||||||||||||||||
| SMR | Q05909. Positions 57-320, 348-443, 822-1409. | ||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||
| STRING | 10090.ENSMUSP00000022264. | ||||||||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||||||||
| PhosphoSite | Q05909. | ||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||
| PaxDb | Q05909. | ||||||||||||||||||
| PRIDE | Q05909. | ||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||
| DNASU | 19270. | ||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| GeneID | 19270. | ||||||||||||||||||
| KEGG | mmu:19270. | ||||||||||||||||||
| UCSC | uc007sfm.2. mouse. | ||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||
| CTD | 5793. | ||||||||||||||||||
| MGI | MGI:97814. Ptprg. | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| eggNOG | COG5599. | ||||||||||||||||||
| HOGENOM | HOG000060222. | ||||||||||||||||||
| HOVERGEN | HBG053760. | ||||||||||||||||||
| InParanoid | Q05909. | ||||||||||||||||||
| KO | K01104. | ||||||||||||||||||
| OrthoDB | EOG4FN4GW. | ||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||
| CleanEx | MM_PTPRG. | ||||||||||||||||||
| Genevestigator | Q05909. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| Gene3D | 2.60.40.10. 1 hit. 3.10.200.10. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| InterPro | IPR001148. Carbonic_anhydrase_a. IPR003961. Fibronectin_type3. IPR013783. Ig-like_fold. IPR000387. Tyr/Dual-sp_Pase. IPR016130. Tyr_Pase_AS. IPR000242. Tyr_Pase_rcpt/non-rcpt. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF00194. Carb_anhydrase. 1 hit. PF00041. fn3. 1 hit. PF00102. Y_phosphatase. 2 hits. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00700. PRTYPHPHTASE. | ||||||||||||||||||
| SMART | SM01057. Carb_anhydrase. 1 hit. SM00060. FN3. 1 hit. SM00194. PTPc. 2 hits. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF51069. Euk_COanhd. 1 hit. SSF49265. FN_III-like. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS51144. ALPHA_CA_2. 1 hit. PS50853. FN3. 1 hit. PS00383. TYR_PHOSPHATASE_1. 1 hit. PS50056. TYR_PHOSPHATASE_2. 2 hits. PS50055. TYR_PHOSPHATASE_PTP. 2 hits. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | Q05909. | ||||||||||||||||||
| NextBio | 296154. | ||||||||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | PTPRG_MOUSE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q05909 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Chordata Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| MGD cross-references Mouse Genome Database (MGD) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
