Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot Q05871 (ECI1_YEAST)
Last modified
November 3, 2009.
Version 64.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (4) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: 3,2-trans-enoyl-CoA isomerase EC=5.3.3.8 Alternative name(s): Dodecenoyl-CoA isomerase Delta(3),Delta(2)-enoyl-CoA isomerase Short name=D3,D2-enoyl-CoA isomerase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Saccharomyces cerevisiae (Baker's yeast) [Complete proteome] | ||||
| Taxonomic identifier | 4932 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Fungi › Dikarya › Ascomycota › Saccharomycotina › Saccharomycetes › Saccharomycetales › Saccharomycetaceae › Saccharomyces |
Protein attributes
| Sequence length | 280 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Essential for the beta oxidation of unsaturated fatty acids. Ref.1 |
| Catalytic activity | (3Z)-dodec-3-enoyl-CoA = (2E)-dodec-2-enoyl-CoA. |
| Pathway | |
| Subunit structure | Homohexamer, dimer of trimers. Interacts with DCI1. Ref.3 Ref.4 Ref.6 Ref.7 |
| Subcellular location | Peroxisome. Note: This location is DCI1 dependent. Ref.1 Ref.3 Ref.5 |
| Induction | By oleate. Ref.1 |
| Sequence similarities | Belongs to the enoyl-CoA hydratase/isomerase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Fatty acid metabolism Lipid metabolism |
| Cellular component | Peroxisome |
| Molecular function | Isomerase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | fatty acid beta-oxidation Ref.1 Inferred from direct assay. Source: SGD |
| Cellular component | peroxisome Ref.1 Inferred from direct assay. Source: SGD |
| Molecular function | dodecenoyl-CoA delta-isomerase activity Ref.1 Inferred from direct assay. Source: SGD |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 280 | 280 | 3,2-trans-enoyl-CoA isomerase | PRO_0000109263 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 68 – 72 | 5 | Substrate binding | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Motif | 278 – 280 | 3 | Microbody targeting signal Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 126 | 1 | Substrate; via amide nitrogen | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 158 | 1 | Important for catalytic activity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 158 | 1 | E → A: Loss of activity. Ref.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 10 – 16 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 19 – 24 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 27 – 29 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 35 – 50 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 56 – 60 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 90 – 93 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 94 – 110 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 113 – 119 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 125 – 132 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 134 – 141 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 145 – 147 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 150 – 152 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 161 – 169 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 171 – 179 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 186 – 191 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 196 – 198 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 206 – 221 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 226 – 238 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 241 – 261 | 21 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 263 – 268 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Molecular characterization of Saccharomyces cerevisiae Delta3, Delta2-enoyl-CoA isomerase." Geisbrecht B.V., Zhu D., Schulz K., Nau K., Morrell J.C., Geraghty M.T., Schulz H., Erdmann R., Gould S.J. J. Biol. Chem. 273:33184-33191(1998) [PubMed: 9837886] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], FUNCTION, SUBCELLULAR LOCATION, INDUCTION. |
| [2] | "The nucleotide sequence of Saccharomyces cerevisiae chromosome XII." Johnston M., Hillier L.W., Riles L., Albermann K., Andre B., Ansorge W., Benes V., Brueckner M., Delius H., Dubois E., Duesterhoeft A., Entian K.-D., Floeth M., Goffeau A., Hebling U., Heumann K., Heuss-Neitzel D., Hilbert H. Hoheisel J.D.Nature 387:87-90(1997) [PubMed: 9169871] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 204511 / S288c / AB972. |
| [3] | "Preliminary characterization of Yor180Cp: identification of a novel peroxisomal protein of Saccharomyces cerevisiae involved in fatty acid metabolism." Geisbrecht B.V., Schulz K., Nau K., Geraghty M.T., Schulz H., Erdmann R., Gould S.J. Biochem. Biophys. Res. Commun. 260:28-34(1999) [PubMed: 10381339] [Abstract] Cited for: SUBCELLULAR LOCATION, INTERACTION WITH DCI1. |
| [4] | "Crystallization and X-ray diffraction analysis of peroxisomal Delta3-Delta2-enoyl-CoA isomerase from Saccharomyces cerevisiae." Mursula A.M., van Aalten D.M., Modis Y., Hiltunen J.K., Wierenga R.K. Acta Crystallogr. D 56:1020-1023(2000) [PubMed: 10944342] [Abstract] Cited for: CRYSTALLIZATION, SUBUNIT. |
| [5] | "Eci1p uses a PTS1 to enter peroxisomes: either its own or that of a partner, Dci1p." Yang X., Purdue P.E., Lazarow P.B. Eur. J. Cell Biol. 80:126-138(2001) [PubMed: 11302517] [Abstract] Cited for: SUBCELLULAR LOCATION, DOMAIN. |
| [6] | "The crystal structure of delta(3)-delta(2)-enoyl-CoA isomerase." Mursula A.M., van Aalten D.M., Hiltunen J.K., Wierenga R.K. J. Mol. Biol. 309:845-853(2001) [PubMed: 11399063] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.15 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH OCTANOYL COENZYME A, MUTAGENESIS OF GLU-158, SUBUNIT. |
| [7] | "Structural studies on delta(3)-delta(2)-enoyl-CoA isomerase: the variable mode of assembly of the trimeric disks of the crotonase superfamily." Mursula A.M., Hiltunen J.K., Wierenga R.K. FEBS Lett. 557:81-87(2004) [PubMed: 14741345] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.1 ANGSTROMS), SUBUNIT. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| AF090442 Genomic DNA. Translation: AAC83700.1. U17243 Genomic DNA. Translation: AAB67329.1. | |||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | S50369. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_013386.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| DIP | DIP:1692N. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| IntAct | Q05871. 11 interactions. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| STRING | Q05871. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| PeptideAtlas | Q05871. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Ensembl | YLR284C; YLR284C; YLR284C; Saccharomyces cerevisiae. [Genome view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 850990. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus YLR284C in contig Y13138_GR. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | sce:YLR284C. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| NMPDR | fig|4932.3.peg.4401. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| CYGD | YLR284c. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SGD | S000004274. ECI1. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | Q05871. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | DSTEGVQ. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 5.3.3.8. 250. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| ArrayExpress | Q05871. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Genevestigator | Q05871. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| GermOnline | YLR284C. Saccharomyces cerevisiae. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR001753. Crotonase_core. IPR018376. Enoyl-CoA_hyd/isom_CS. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00378. ECH. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00166. ENOYL_COA_HYDRATASE. False negative. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||||||||||||||||||||
| NextBio | 967513. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | ECI1_YEAST | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q05871 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | FPAP (Fungal Proteome Annotation Project) | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |
| Yeast Yeast (Saccharomyces cerevisiae): entries, gene names and cross-references to SGD |

Clusters with


