Q05567 (SGPL_YEAST) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
January 25, 2012.
Version 84.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Sphingosine-1-phosphate lyase Short name=S1PL Short name=SP-lyase Short name=ySPL EC=4.1.2.27 Alternative name(s): Bestowed of sphingosine tolerance 1 Sphingosine-1-phosphate aldolase | ||||||||
| Gene names |
| ||||||||
| Organism | Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (Baker's yeast) | ||||||||
| Taxonomic identifier | 559292 [NCBI] | ||||||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Fungi › Dikarya › Ascomycota › Saccharomycotina › Saccharomycetes › Saccharomycetales › Saccharomycetaceae › Saccharomyces |
Protein attributes
| Sequence length | 589 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Cleaves phosphorylated sphingoid bases (PSBs), such as sphingosine-1-phosphate, into fatty aldehydes and phosphoethanolamine. Ref.3 |
| Catalytic activity | Sphinganine 1-phosphate = phosphoethanolamine + palmitaldehyde. |
| Cofactor | Pyridoxal phosphate By similarity. |
| Pathway | |
| Miscellaneous | Present with 13100 molecules/cell in log phase SD medium. Ref.4 |
| Sequence similarities | Belongs to the group II decarboxylase family. Sphingosine-1-phosphate lyase subfamily. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Ligand | Pyridoxal phosphate |
| Molecular function | Lyase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | calcium-mediated signaling Inferred from mutant phenotype. Source: SGD carboxylic acid metabolic processInferred from electronic annotation. Source: InterPro cellular response to starvationInferred from mutant phenotype. Source: SGD sphingolipid metabolic processInferred from genetic interaction Ref.3. Source: SGD |
| Cellular component | cortical endoplasmic reticulum Inferred from direct assay. Source: SGD perinuclear endoplasmic reticulumInferred from direct assay. Source: SGD |
| Molecular function | carboxy-lyase activity Inferred from electronic annotation. Source: InterPro pyridoxal phosphate bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro sphinganine-1-phosphate aldolase activityInferred from direct assay Ref.3. Source: SGD |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 589 | 589 | Sphingosine-1-phosphate lyase | PRO_0000147018 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 380 | 1 | N6-(pyridoxal phosphate)lysine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 145 – 157 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 179 – 190 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 199 – 201 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 203 – 219 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 237 – 253 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 260 – 264 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 272 – 277 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 281 – 285 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 289 – 291 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 300 – 302 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 305 – 310 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 331 – 334 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 339 – 342 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 348 – 350 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 351 – 353 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 373 – 377 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 378 – 380 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 389 – 392 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 396 – 399 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 400 – 402 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 432 – 437 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 444 – 450 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 454 – 463 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 476 – 482 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 484 – 487 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 488 – 496 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 511 – 514 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 517 – 520 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 523 – 537 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 567 – 570 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 575 – 577 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | U51031 Genomic DNA. Translation: AAB64470.1. BK006938 Genomic DNA. Translation: DAA12133.1. | ||||||||||||
| PIR | S70123. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_010580.1. NM_001180602.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q05567. | ||||||||||||
| SMR | Q05567. Positions 130-579. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| DIP | DIP-49371N. | ||||||||||||
| IntAct | Q05567. 2 interactions. | ||||||||||||
| STRING | Q05567. | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PeptideAtlas | Q05567. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblFungi | YDR294C; YDR294C; YDR294C. | ||||||||||||
| GeneID | 851888. | ||||||||||||
| KEGG | sce:YDR294C. | ||||||||||||
| NMPDR | fig|4932.3.peg.1342. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CYGD | YDR294c. | ||||||||||||
| SGD | S000002702. DPL1. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | fuNOG04241. | ||||||||||||
| GeneTree | EFGT00050000005679. | ||||||||||||
| HOGENOM | HBG657947. | ||||||||||||
| OMA | IIAACWA. | ||||||||||||
| OrthoDB | EOG41CB4J. | ||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||
| ArrayExpress | Q05567. | ||||||||||||
| Genevestigator | Q05567. | ||||||||||||
| GermOnline | YDR294C. Saccharomyces cerevisiae. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR002129. PyrdxlP-dep_de-COase. IPR015424. PyrdxlP-dep_Trfase_major_dom. IPR015421. PyrdxlP-dep_Trfase_major_sub1. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.640.10. PyrdxlP-dep_Trfase_major_sub1. 1 hit. | ||||||||||||
| KO | K01634. | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR11999. Pyridoxal_deC. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00282. Pyridoxal_deC. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF53383. PyrdxlP-dep_Trfase_major. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00392. DDC_GAD_HDC_YDC. False negative. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| NextBio | 969868. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | SGPL_YEAST | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q05567 Secondary accession number(s): D6VSS3 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Fungal Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Yeast Yeast (Saccharomyces cerevisiae): entries, gene names and cross-references to SGD |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with