Q04929 (CRK_CHICK) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
April 3, 2013.
Version 84.
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| Protein names | Recommended name: Adapter molecule crk Alternative name(s): Proto-oncogene c-Crk p38 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Gallus gallus (Chicken) [Reference proteome] | ||
| Taxonomic identifier | 9031 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Archosauria › Dinosauria › Saurischia › Theropoda › Coelurosauria › Aves › Neognathae › Galliformes › Phasianidae › Phasianinae › Gallus![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 305 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | May mediate attachment-induced MAPK8 activation, membrane ruffling and cell motility in a Rac-dependent manner. May regulate the EFNA5-EPHA3 signaling By similarity. |
| Subunit structure | Interacts with ABL1, C3G, SOS, MAP4K1, MAPK8 and DOCK1 via its first SH3 domain. Interacts with BCAR1, CBL, PXN and GAB1 via its SH2 domain upon stimulus-induced tyrosine phosphorylation. Interacts with several tyrosine-phosphorylated growth factor receptors such as EGFR, PDGFR and INSR via its SH2 domain By similarity. Ref.2 |
| Subcellular location | Cytoplasm By similarity. Cell membrane By similarity. Note: Translocated to the plasma membrane upon cell adhesion By similarity. |
| Post-translational modification | Phosphorylated on Tyr-222 upon cell adhesion. Results in the negative regulation of the association with SH2- and SH3-binding partners, possibly by the formation of an intramolecular interaction of phosphorylated Tyr-222 with the SH2 domain. This leads finally to the down-regulation of the Crk signaling pathway By similarity. Proline isomerization at Pro-238 by PPIA acts as a switch between two conformations: an autoinhibitory conformation in the cis form, where the tandem SH3 domains interact intramolecularly, and an activated conformation in the trans form. |
| Sequence similarities | Belongs to the CRK family. Contains 1 SH2 domain. Contains 2 SH3 domains. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cell membrane Cytoplasm Membrane |
| Disease | Proto-oncogene |
| Domain | Repeat SH2 domain SH3 domain |
| PTM | Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | ephrin receptor signaling pathway Inferred from sequence or structural similarity. Source: UniProtKB regulation of Rho GTPase activityInferred from sequence or structural similarity. Source: UniProtKB regulation of actin cytoskeleton organizationInferred from sequence or structural similarity. Source: UniProtKB |
| Cellular_component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell plasma membraneInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 305 | 305 | Adapter molecule crk | PRO_0000079349 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 13 – 119 | 107 | SH2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 133 – 193 | 61 | SH3 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 238 – 297 | 60 | SH3 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 238 | 1 | Proline switch | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 222 | 1 | Phosphotyrosine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 137 – 140 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 148 – 151 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 156 – 164 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 166 – 174 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 176 – 178 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 180 – 184 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 185 – 187 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 200 – 203 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 226 – 228 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 234 – 236 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 239 – 245 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 253 – 255 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 263 – 269 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 272 – 274 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 277 – 280 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 283 – 286 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 289 – 291 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 292 – 295 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "The product of the cellular crk gene consists primarily of SH2 and SH3 regions." Reichman C.T., Mayer B.J., Khawer S., Hanafusa H. Cell Growth Differ. 3:451-460(1992) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. |
| [2] | "Structural basis for regulation of the Crk signaling protein by a proline switch." Sarkar P., Saleh T., Tzeng S.R., Birge R.B., Kalodimos C.G. Nat. Chem. Biol. 7:51-57(2011) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: STRUCTURE BY NMR OF 135-297, ISOMERIZATION AT PRO-238. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | L08168 mRNA. Translation: AAA49001.1. | ||||||||||||||||||||||||
| IPI | IPI00581100. | ||||||||||||||||||||||||
| PIR | A49011. | ||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_001007847.1. NM_001007846.1. | ||||||||||||||||||||||||
| UniGene | Gga.27345. | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q04929. | ||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||
| IntAct | Q04929. 1 interaction. | ||||||||||||||||||||||||
| STRING | 9031.ENSGALP00000004174. | ||||||||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| PaxDb | Q04929. | ||||||||||||||||||||||||
| PRIDE | Q04929. | ||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||
| Ensembl | ENSGALT00000004183; ENSGALP00000004174; ENSGALG00000002656. | ||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 417553. | ||||||||||||||||||||||||
| KEGG | gga:417553. | ||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||
| CTD | 1398. | ||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | NOG292767. | ||||||||||||||||||||||||
| GeneTree | ENSGT00390000001475. | ||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HOG000236288. | ||||||||||||||||||||||||
| HOVERGEN | HBG105616. | ||||||||||||||||||||||||
| InParanoid | Q04929. | ||||||||||||||||||||||||
| KO | K04438. | ||||||||||||||||||||||||
| OMA | NQDSSHP. | ||||||||||||||||||||||||
| OrthoDB | EOG4WWRK5. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | 3.30.505.10. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR000980. SH2. IPR011511. SH3_2. IPR001452. SH3_domain. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00017. SH2. 1 hit. PF00018. SH3_1. 1 hit. PF07653. SH3_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00401. SH2DOMAIN. PR00452. SH3DOMAIN. | ||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00252. SH2. 1 hit. SM00326. SH3. 2 hits. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF50044. SH3. 2 hits. | ||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS50001. SH2. 1 hit. PS50002. SH3. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | Q04929. | ||||||||||||||||||||||||
| NextBio | 20820838. | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | CRK_CHICK | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q04929 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Chordata Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
