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UniProtKB/Swiss-Prot Q04637 (IF4G1_HUMAN)
Last modified
November 25, 2008.
Version 96.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (7) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Eukaryotic translation initiation factor 4 gamma 1 Short name=eIF-4-gamma 1 Short name=eIF-4G 1 Short name=eIF-4G1 Alternative name(s): p220 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Homo sapiens (Human) | ||||
| Taxonomic identifier | 9606 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Primates › Haplorrhini › Catarrhini › Hominidae › Homo |
Protein attributes
| Sequence length | 1600 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Component of the protein complex eIF4F, which is involved in the recognition of the mRNA cap, ATP-dependent unwinding of 5'-terminal secondary structure and recruitment of mRNA to the ribosome. |
| Subunit structure | eIF4F is a multi-subunit complex, the composition of which varies with external and internal environmental conditions. It is composed of at least EIF4A, EIF4E and EIF4G1/EIF4G3. Interacts with eIF3, mutually exclusive with EIF4A1 or EIFA2, EIF4E and through its N-terminus with PAPBC1. Interacts through its C-terminus with the serine/threonine kinases MKNK1, and with MKNK2. Appears to act as a scaffold protein, holding these enzymes in place to phosphorylate EIF4E. Non-phosphorylated EIF4EBP1 competes with EIF4G1/EIF4G3 to interact with EIF4E; insulin stimulated MAP-kinase (MAPK1 and MAPK3) phosphorylation of EIF4EBP1 causes dissociation of the complex allowing EIF4G1/EIF4G3 to bind and consequent initiation of translation. EIF4G1/EIF4G3 interacts with PABPC1 to bring about circularization of the mRNA. During rotaviral infection, rotavirus RNA-binding protein NSP3 interacts with EIF4G1 and takes the place of PABPC1. Rapamycin can attenuate insulin stimulation mediated by FKBPs. Interacts with EIF4E3. Interacts with MIF4GD. |
| Post-translational modification | Phosphorylated at multiple sites in vivo. Following infection by certain enteroviruses, rhinoviruses and aphthoviruses, EIF4G1 is cleaved by the viral protease 2A, or the leader protease in the case of aphthoviruses. This shuts down the capped cellular mRNA transcription. |
| Sequence similarities | Belongs to the eIF4G family. Contains 1 MI domain. Contains 1 MIF4G domain. Contains 1 W2 domain. |
| Sequence caution | The sequence BAA02185.1 differs from that shown. Reason: Frameshift at several positions. |
Ontologies
Binary interactions
With | Entry | #Exp. | IntAct | Notes |
|---|---|---|---|---|
| EIF4A1 | P60842 | 3 | EBI-73711,EBI-73449 | |
| EIF4A2 | Q14240 | 2 | EBI-73711,EBI-73473 | |
| EIF4E | P06730 | 1 | EBI-73711,EBI-73440 | |
| Eif4e2 | Q8BMB3 | 1 | EBI-73711,EBI-398682 | From a different organism. |
| GABARAPL2 | P60520 | 1 | EBI-73711,EBI-720116 | |
| HNRNPD | Q14103-1 | 1 | EBI-73711,EBI-432527 | |
| HNRNPD | Q14103-2 | 1 | EBI-73711,EBI-432533 | |
| HNRNPD | Q14103-3 | 1 | EBI-73711,EBI-432539 | |
| HNRNPD | Q14103-4 | 1 | EBI-73711,EBI-432545 | |
| MAGEA6 | P43360 | 1 | EBI-73711,EBI-1045155 | |
| MKNK1 | Q9BUB5 | 1 | EBI-73711,EBI-73837 | |
| PABPC1 | P11940 | 1 | EBI-73711,EBI-81531 | |
| PDCD4 | Q53EL6 | 1 | EBI-73711,EBI-935824 | |
| S7 | P03536 | 1 | EBI-73711,EBI-296448 | From a different organism. |
Alternative products
| This entry describes 6 isoforms produced by alternative splicing and alternative initiation. [Align] [Select] | ||||||
| Isoform 1 (identifier: Q04637-1) Also known as: A; This isoform has been chosen as the 'canonical' sequence. All positional information in this entry refers to it. This is also the sequence that appears in the downloadable versions of the entry. | ||||||
| Isoform 2 (identifier: Q04637-2) The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 77-1225: Missing. | ||||||
| Notes: No experimental confirmation available. | ||||||
| Isoform B (identifier: Q04637-3) The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 1-40: Missing. | ||||||
| Notes: Produced by alternative initiation at Met-41 of isoform 1. | ||||||
| Isoform C (identifier: Q04637-4) The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 1-87: Missing. | ||||||
| Notes: Produced by alternative initiation at Met-88 of isoform 1. | ||||||
| Isoform D (identifier: Q04637-5) The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 1-164: Missing. | ||||||
| Notes: Produced by alternative initiation at Met-165 of isoform 1. | ||||||
| Isoform E (identifier: Q04637-6) The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 1-196: Missing. | ||||||
| Notes: Produced by alternative initiation at Met-197 of isoform 1. |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 1600 | 1600 | Eukaryotic translation initiation factor 4 gamma 1 | PRO_0000007786 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 565 – 792 | 228 | MIF4G | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 1242 – 1364 | 123 | MI | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 1434 – 1600 | 167 | W2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 172 – 200 | 29 | PABPC1-binding | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 607 – 618 | 12 | EIF4E-binding | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 682 – 1086 | 405 | eIF3/EIF4A-binding | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 1451 – 1600 | 150 | EIF4A-binding | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 1586 – 1600 | 15 | Necessary but not sufficient for MKNK1-binding | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Compositional bias | 454 – 467 | 14 | Poly-Glu | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Compositional bias | 501 – 504 | 4 | Poly-Ala | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 674 – 675 | 2 | Cleavage; by foot-and-mouth disease virus leader protease | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 681 – 682 | 2 | Cleavage; by enterovirus/rhinovirus protease 2A | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 205 | 1 | Phosphothreonine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 207 | 1 | Phosphothreonine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 223 | 1 | Phosphothreonine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 594 | 1 | Phosphotyrosine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 647 | 1 | Phosphothreonine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1093 | 1 | Phosphoserine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1146 | 1 | Phosphoserine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1148 | 1 | Phosphoserine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1186 | 1 | Phosphoserine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1188 | 1 | Phosphoserine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1210 | 1 | Phosphoserine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1232 | 1 | Phosphoserine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1597 | 1 | Phosphoserine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 1 – 196 | 196 | Missing in isoform E. | VSP_018723 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 1 – 164 | 164 | Missing in isoform D. | VSP_018722 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 1 – 87 | 87 | Missing in isoform C. | VSP_018721 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 1 – 40 | 40 | Missing in isoform B. | VSP_018720 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 77 – 1225 | 1149 | Missing in isoform 2. | VSP_013973 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 696 | 1 | P → L in a colorectal cancer sample; somatic mutation. | VAR_036117 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 174 – 178 | 5 | KRERK → AAAAA: Loss of PABPC1 binding; when associated with 184-AAAA-187 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 180 | 1 | I → A: Loss of PABPC1 binding | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 182 | 1 | I → A: Loss of PABPC1 binding | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 184 – 187 | 4 | DPNQ → AAAA: Loss of PABPC1 binding; when associated with 174-AAAAA-178 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 192 | 1 | I → A: Loss of PABPC1 binding | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 196 | 1 | I → A: Loss of PABPC1 binding | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 612 | 1 | Y → A or F: Abolishes binding to EIF4E | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 617 – 618 | 2 | LL → AA: Abolishes binding to EIF4E | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 682 | 1 | G → A, V, W, R or E: Reduced cleavage by protease 2A from human rhinovirus 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 769 | 1 | L → A: Abolishes binding to EIF4A; when associated with A-772 and A-777 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 772 | 1 | L → A: Abolishes binding to EIF4A; when associated with A-769 and A-777 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 777 | 1 | F → A: Abolishes binding to EIF4A; when associated with A-769 and A-772 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 843 – 844 | 2 | LL → AA: Abolishes binding to EIF4A; when associated with A-852 and K-853 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 852 – 853 | 2 | FE → AK: Abolishes binding to EIF4A; when associated with A-843 and A-844 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 897 | 1 | L → A: Abolishes binding to EIF4A; when associated with A-903 and A-906 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 903 | 1 | I → A: Abolishes binding to EIF4A; when associated with A-897 and A-906 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 906 | 1 | L → A: Abolishes binding to EIF4A; when associated with A-897 and A-903 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 975 | 1 | R → A: Abolishes binding to EIF4A; when associated with A-978 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 978 | 1 | F → A: Abolishes binding to EIF4A; when associated with A-975 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 986 | 1 | L → A: Slightly reduced binding to EIF4A; when associated with A-991 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 991 | 1 | W → A: Slightly reduced binding to EIF4A; when associated with A-986 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 30 | 1 | P → R in AAC78443. Ref.8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 138 | 1 | L → F in AAC78443. Ref.3 Ref.7 Ref.8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 149 | 1 | R → Q in AAC78443. Ref.3 Ref.7 Ref.8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 214 | 1 | G → S in BAA02185. Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 432 | 1 | V → M in CAI46013. Ref.7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 462 | 1 | E → D in BAA02185. Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 468 | 1 | A → V in BAA02185. Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 474 | 1 | A → G in BAA02185. Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 479 | 1 | G → R in BAA02185. Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 604 | 1 | P → L in CAI46013. Ref.7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 625 – 626 | 2 | AS → CQ in BAA02185. Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 697 | 1 | Missing Ref.4 Ref.7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 765 | 1 | V → W in BAA02185. Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 879 | 1 | G → E in BAA02185. Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 895 | 1 | R → C in BAA02185. Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 1105 | 1 | K → Q in BAA02185. Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 1122 | 1 | N → I in BAA02185. Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 1186 | 1 | S → T in BAA02185. Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 1385 | 1 | C → Y in CAI46013. Ref.7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 1472 | 1 | Missing in BAA02185. Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 181 – 183 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 185 – 187 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||

Clusters with