Q04416 (4HBT_ARTSP) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
April 3, 2013.
Version 48.
History...
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize order
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: 4-hydroxybenzoyl-CoA thioesterase Short name=4-HBA-CoA thioesterase EC=3.1.2.23 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Encoded on | Plasmid pASU1 Ref.1 | ||||
| Organism | Arthrobacter sp. | ||||
| Taxonomic identifier | 1667 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Actinobacteria › Actinobacteridae › Actinomycetales › Micrococcineae › Micrococcaceae › Arthrobacter![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 151 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | 4-hydroxybenzoyl-CoA + H2O = 4-hydroxybenzoate + CoA. Ref.5 |
| Pathway | |
| Subunit structure | Homotetramer. Ref.6 |
| Sequence similarities | Belongs to the thioesterase PaaI family. |
| Biophysicochemical properties | Kinetic parameters: KM=243 µM for benzoyl-CoA Ref.5 KM=1.24 µM for 4-hydroxybenzoyl-CoA Ref.5 KM=22 µM for 3-hydroxybenzoyl-CoA Ref.5 KM=29 µM for 2,5-dihydroxybenzoyl-CoA Ref.5 KM=113 µM for 4-chlorobenzoyl-CoA Ref.5 KM=140 µM for phenylacetyl-CoA Ref.5 KM=2200 µM for acetyl-CoA Ref.5 KM=1100 µM for propionyl-CoA Ref.5 KM=930 µM for butyryl-CoA Ref.5 KM=810 µM for crotonyl-CoA Ref.5 pH dependence: Optimum pH is 4.6-9.6. Ref.5 |
| Mass spectrometry | Molecular mass is 16394.40 Da from positions 1 - 151. Determined by ESI. Ref.5 |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Molecular function | Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure Plasmid |
| Gene Ontology (GO) | |
| Molecular_function | 4-hydroxybenzoyl-CoA thioesterase activity Inferred from direct assay Ref.5. Source: UniProtKB |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 151 | 151 | 4-hydroxybenzoyl-CoA thioesterase | PRO_0000400829 | ||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 100 – 102 | 3 | Substrate binding | |||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 73 | 1 | Ref.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 73 | 1 | E → A: Drastically reduces catalytic activity. Ref.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 37 | 1 | V → I in BAB40578. Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 67 | 1 | A → T in BAB40578. Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 114 | 1 | V → I in BAB40578. Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 126 | 1 | D → N in BAB40578. Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 12 – 14 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 26 – 28 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 30 – 34 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 37 – 41 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 43 – 51 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 54 – 56 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 61 – 63 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 65 – 84 | 20 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 85 – 87 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 89 – 102 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 106 – 118 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 120 – 130 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 136 – 148 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Cloning and sequence analysis of genes for dehalogenation of 4-chlorobenzoate from Arthrobacter sp. strain SU." Schmitz A., Gartemann K.H., Fiedler J., Grund E., Eichenlaub R. Appl. Environ. Microbiol. 58:4068-4071(1992) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: DSM 20407 / SU. |
| [2] | "Isolation and characterization of IS1409, an insertion element of 4-chlorobenzoate-degrading Arthrobacter sp. strain TM1, and development of a system for transposon mutagenesis." Gartemann K.H., Eichenlaub R. J. Bacteriol. 183:3729-3736(2001) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: NCIB 12013 / TM1. |
| [3] | "Cloning of the Arthrobacter sp. FG1 dehalogenase genes and construction of hybrid pathways in Pseudomonas putida strains." Radice F., Orlandi V., Massa V., Battini V., Bertoni G., Reineke W., Barbieri P. Appl. Microbiol. Biotechnol. 75:1111-1118(2007) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: FG1. |
| [4] | "4-chlorobenzoate dehalogenase genes are tandemly duplicated in Arthrobacter sp. FHP1." Miyashita K., Ogawa N., Tsumori Y. Submitted (MAR-2000) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: FHP1. |
| [5] | "Characterization of the 4-hydroxybenzoyl-coenzyme A thioesterase from Arthrobacter sp. strain SU." Zhuang Z., Gartemann K.H., Eichenlaub R., Dunaway-Mariano D. Appl. Environ. Microbiol. 69:2707-2711(2003) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: CATALYTIC ACTIVITY, BIOPHYSICOCHEMICAL PROPERTIES, MASS SPECTROMETRY. Strain: DSM 20407 / SU. |
| [6] | "The structure of 4-hydroxybenzoyl-CoA thioesterase from arthrobacter sp. strain SU." Thoden J.B., Zhuang Z., Dunaway-Mariano D., Holden H.M. J. Biol. Chem. 278:43709-43716(2003) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.6 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH SUBSTRATE ANALOG AND IN COMPLEX WITH PRODUCT, SUBUNIT, ACTIVE SITE, MUTAGENESIS OF GLU-73. Strain: DSM 20407 / SU. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M93187 Genomic DNA. Translation: AAC80224.1. AF042490 Genomic DNA. Translation: AAF76242.1. AM231748 Genomic DNA. Translation: CAJ77823.1. AB041030 Genomic DNA. Translation: BAB40578.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q04416. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | Q04416. Positions 10-151. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SABIO-RK | Q04416. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| UniPathway | UPA01011; UER01022. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR003736. PAAI_dom. IPR006683. Thioestr_supf. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF03061. 4HBT. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00369. unchar_dom_1. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | Q04416. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | 4HBT_ARTSP | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q04416 Secondary accession number(s): Q2A653, Q7BUB8, Q9AJQ4 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
