Q02934 (GUNI_CLOTH) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 89.
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| Protein names | Recommended name: Endoglucanase 1 EC=3.2.1.4 Alternative name(s): Cellulase I Endo-1,4-beta-glucanase Endoglucanase I Short name=EGI | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Clostridium thermocellum (strain ATCC 27405 / DSM 1237) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 203119 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Clostridia › Clostridiales › Clostridiaceae › Clostridium › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 887 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | This enzyme catalyzes the endohydrolysis of 1,4-beta-glucosidic linkages in cellulose, lichenin and cereal beta-D-glucans. Principally active against barley beta-glucan. |
| Catalytic activity | Endohydrolysis of (1->4)-beta-D-glucosidic linkages in cellulose, lichenin and cereal beta-D-glucans. |
| Pathway | |
| Sequence similarities | Belongs to the glycosyl hydrolase 9 (cellulase E) family. Contains 2 CBM3 (carbohydrate binding type-3) domains. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Carbohydrate metabolism Cellulose degradation Polysaccharide degradation |
| Domain | Repeat Signal |
| Molecular function | Glycosidase Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | cellulose catabolic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-UniPathway |
| Molecular_function | cellulase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC cellulose bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 55 | 55 | Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 56 – 887 | 832 | Endoglucanase 1 | PRO_0000007951 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 529 – 684 | 156 | CBM3 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 736 – 887 | 152 | CBM3 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 56 – 518 | 463 | Catalytic | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 448 | 1 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 486 | 1 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 495 | 1 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 861 – 887 | 27 | NPSAS…YGKEP → KQACLRQRTLIYLYATWLR in AAA20892. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 81 – 91 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 99 – 101 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 136 – 145 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 149 – 152 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 154 – 159 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 163 – 179 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 186 – 191 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 196 – 199 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 204 – 206 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 214 – 219 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 224 – 239 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 240 – 243 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 247 – 265 | 19 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 285 – 299 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 302 – 310 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 311 – 314 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 321 – 323 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 340 – 347 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 353 – 364 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 389 – 403 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 410 – 427 | 18 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 450 – 452 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 462 – 465 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 491 – 494 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 498 – 501 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 508 – 514 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Gene sequence and properties of CelI, a family E endoglucanase from Clostridium thermocellum." Hazlewood G.P., Davidson K., Laurie J.I., Huskisson N.S., Gilbert H.J. J. Gen. Microbiol. 139:307-316(1993) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], PROTEIN SEQUENCE OF 56-69. |
| [2] | "Complete sequence of Clostridium thermocellum ATCC 27405." US DOE Joint Genome Institute Copeland A., Lucas S., Lapidus A., Barry K., Detter J.C., Glavina del Rio T., Hammon N., Israni S., Dalin E., Tice H., Pitluck S., Chertkov O., Brettin T., Bruce D., Han C., Tapia R., Gilna P., Schmutz J. Richardson P.Submitted (FEB-2007) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 27405 / DSM 1237. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | L04735 Genomic DNA. Translation: AAA20892.1. CP000568 Genomic DNA. Translation: ABN51281.1. | ||||||||||||||||||
| PIR | A47704. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | YP_001036474.1. NC_009012.1. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q02934. | ||||||||||||||||||
| SMR | Q02934. Positions 76-683. | ||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||
| MINT | MINT-6946608. | ||||||||||||||||||
| STRING | 203119.Cthe_0040. | ||||||||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||||||||
| CAZy | CBM3. Carbohydrate-Binding Module Family 3. GH9. Glycoside Hydrolase Family 9. | ||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| EnsemblBacteria | ABN51281; ABN51281; Cthe_0040. | ||||||||||||||||||
| GeneID | 4808805. | ||||||||||||||||||
| KEGG | cth:Cthe_0040. | ||||||||||||||||||
| PATRIC | 19513685. VBICloThe47081_0045. | ||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| eggNOG | COG2730. | ||||||||||||||||||
| HOGENOM | HOG000021032. | ||||||||||||||||||
| KO | K01179. K01225. | ||||||||||||||||||
| OMA | FAVRQIN. | ||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||
| BioCyc | CTHE203119:GIW8-39-MONOMER. | ||||||||||||||||||
| UniPathway | UPA00696. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| Gene3D | 1.50.10.10. 1 hit. 2.60.40.710. 2 hits. | ||||||||||||||||||
| InterPro | IPR008928. 6-hairpin_glycosidase-like. IPR012341. 6hp_glycosidase. IPR008965. Carb-bd_dom. IPR001956. CBD_3. IPR001701. Glyco_hydro_9. IPR018221. Glyco_hydro_9_AS. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF00942. CBM_3. 2 hits. PF00759. Glyco_hydro_9. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| SMART | SM01067. CBM_3. 2 hits. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF49384. Cellul_bind. 2 hits. SSF48208. Glyco_trans_6hp. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS51172. CBM3. 2 hits. PS00592. GLYCOSYL_HYDROL_F9_1. 1 hit. PS00698. GLYCOSYL_HYDROL_F9_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | Q02934. | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | GUNI_CLOTH | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q02934 Secondary accession number(s): A3DBF2 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Glycosyl hydrolases Classification of glycosyl hydrolase families and list of entries |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
