Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot Q02762 (UCRI_RHOSH)
Last modified
June 16, 2009.
Version 66.
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Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (2) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Ubiquinol-cytochrome c reductase iron-sulfur subunit EC=1.10.2.2 Alternative name(s): Rieske iron-sulfur protein Short name=RISP | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Rhodobacter sphaeroides (Rhodopseudomonas sphaeroides) | ||||
| Taxonomic identifier | 1063 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Alphaproteobacteria › Rhodobacterales › Rhodobacteraceae › Rhodobacter |
Protein attributes
| Sequence length | 187 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Component of the ubiquinol-cytochrome c reductase complex (complex III or cytochrome b-c1 complex), which is a respiratory chain that generates an electrochemical potential coupled to ATP synthesis. |
| Catalytic activity | QH2 + 2 ferricytochrome c = Q + 2 ferrocytochrome c + 2 H+. |
| Cofactor | Binds 1 2Fe-2S cluster per subunit By similarity. |
| Subunit structure | The main subunits of complex b-c1 are: cytochrome b, cytochrome c1 and the Rieske protein. |
| Subcellular location | |
| Miscellaneous | The Rieske protein is a high potential 2Fe-2S protein. |
| Sequence similarities | Contains 1 Rieske domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Electron transport Transport |
| Cellular component | Cell membrane Membrane |
| Domain | Transmembrane |
| Ligand | 2Fe-2S Iron Iron-sulfur Metal-binding |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| PTM | Disulfide bond |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | electron transport chain Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW transportInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | integral to membrane Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW plasma membraneInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | 2 iron, 2 sulfur cluster binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW electron carrier activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro iron ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW ubiquinol-cytochrome-c reductase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 187 | 187 | Ubiquinol-cytochrome c reductase iron-sulfur subunit | PRO_0000127764 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 15 – 35 | 21 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 89 – 185 | 97 | Rieske | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 129 | 1 | Iron-sulfur (2Fe-2S) By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 131 | 1 | Iron-sulfur (2Fe-2S); via pros nitrogen By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 149 | 1 | Iron-sulfur (2Fe-2S) By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 152 | 1 | Iron-sulfur (2Fe-2S); via pros nitrogen By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 134 ↔ 151 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 10 – 36 | 27 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 42 – 44 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 50 – 53 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 61 – 67 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 70 – 76 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 79 – 86 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 90 – 92 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 111 – 114 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 115 – 117 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 122 – 126 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 130 – 132 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 137 – 141 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 142 – 145 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 146 – 149 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 150 – 153 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 154 – 156 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 162 – 166 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 175 – 186 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Cloning and DNA sequencing of the fbc operon encoding the cytochrome bc1 complex from Rhodobacter sphaeroides. Characterization of fbc deletion mutants and complementation by a site-specific mutational variant." Yun C.-H., Beci R., Crofts A.R., Kaplan S., Gennis R.B. Eur. J. Biochem. 194:399-411(1990) [PubMed: 2176595] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [2] | "fbc operon, encoding the Rieske Fe-S protein cytochrome b, and cytochrome c1 apoproteins previously described from Rhodopseudomonas sphaeroides, is from Rhodopseudomonas capsulata." Davidson E., Daldal F. J. Mol. Biol. 195:25-29(1987) [PubMed: 2821272] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 1-95. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| X56157 Genomic DNA. Translation: CAA39623.1. M18577 Genomic DNA. Translation: AAA26150.1. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | S13868. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| TCDB | 3.E.2.1.1. photosynthetic reaction center (PRC) family. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 1.10.2.2. 2796. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR017941. Rieske_2Fe-2S. IPR014349. Rieske_Fe-S_prot. IPR006311. Tat. IPR017909. Twin_arg_translocation_Tat. IPR019470. Ubiq_cytC_Rdtase_Fe-S_su_TAT. IPR006317. Ubiquinol_cyt_c_Rdtase_Fe-S-su. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:2.102.10.10. Rieske_reg. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR10134. Rieske. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00355. Rieske. 1 hit. PF10399. UCR_Fe-S_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01416. Rieske_proteo. 1 hit. TIGR01409. TAT_signal_seq. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS51296. RIESKE. 1 hit. PS51318. TAT. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | UCRI_RHOSH | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q02762 Secondary accession number(s): P72327 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


