Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot Q02724 (ULP1_YEAST)
Last modified
June 16, 2009.
Version 83.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (4) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Ubiquitin-like-specific protease 1 EC=3.4.22.68 | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Saccharomyces cerevisiae (Baker's yeast) [Complete proteome] | ||||||
| Taxonomic identifier | 4932 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Fungi › Dikarya › Ascomycota › Saccharomycotina › Saccharomycetes › Saccharomycetales › Saccharomycetaceae › Saccharomyces |
Protein attributes
| Sequence length | 621 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Protease that catalyzes two essential functions in the SUMO pathway: processing of full-length SMT3 to its mature form and deconjugation of SMT3 from targeted proteins. Has an essential role in the G2/M phase of the cell cycle. Ref.2 |
| Catalytic activity | Hydrolysis of the alpha-linked peptide bond in the sequence Gly-Gly-|-Ala-Thr-Tyr at the C-terminal end of the small ubiquitin-like modifier (SUMO) propeptide, Smt3, leading to the mature form of the protein. A second reaction involves the formation of an epsilon-linked peptide bond between the C-terminal glycine of the mature SUMO and the lysine epsilon-amino group of the target protein. |
| Miscellaneous | Present with 377 molecules/cell in log phase SD medium. Ref.3 |
| Sequence similarities | Belongs to the peptidase C48 family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Ubl conjugation pathway |
| Molecular function | Hydrolase Protease Thiol protease |
| PTM | Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | G2/M transition of mitotic cell cycle Ref.2 Inferred from mutant phenotype. Source: SGD modification-dependent protein catabolic processInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW protein desumoylation Ref.2Inferred from direct assay. Source: SGD |
| Cellular component | nuclear pore Inferred from direct assay. Source: SGD |
| Molecular function | SUMO-specific protease activity Ref.2 Inferred from direct assay. Source: SGD protein binding Ref.8Inferred from physical interaction. Source: IntAct |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 621 | 621 | Ubiquitin-like-specific protease 1 | PRO_0000101731 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 432 – 621 | 190 | Protease | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 514 | 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 531 | 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 580 | 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 21 | 1 | Phosphoserine Ref.5 Ref.7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 25 | 1 | Phosphoserine Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 48 | 1 | Phosphoserine Ref.7 Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 124 | 1 | Phosphoserine Ref.7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 179 | 1 | Phosphothreonine Ref.5 Ref.7 Ref.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 183 | 1 | Phosphoserine Ref.7 Ref.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 264 | 1 | Phosphoserine Ref.7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 308 | 1 | Phosphoserine Ref.7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 551 | 1 | Phosphotyrosine Ref.7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 409 – 419 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 426 – 430 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 433 – 436 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 437 – 440 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 441 – 443 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 451 – 464 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 468 – 470 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 474 – 482 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 484 – 486 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 487 – 491 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 492 – 494 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 498 – 500 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 502 – 510 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 511 – 513 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 514 – 521 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 522 – 525 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 526 – 530 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 539 – 555 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 558 – 560 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 565 – 569 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 575 – 578 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 580 – 592 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 601 – 616 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 617 – 620 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "The nucleotide sequence of Saccharomyces cerevisiae chromosome XVI." Bussey H., Storms R.K., Ahmed A., Albermann K., Allen E., Ansorge W., Araujo R., Aparicio A., Barrell B.G., Badcock K., Benes V., Botstein D., Bowman S., Brueckner M., Carpenter J., Cherry J.M., Chung E., Churcher C.M. Hani J.Nature 387:103-105(1997) [PubMed: 9169875] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 204511 / S288c / AB972. |
| [2] | "A new protease required for cell-cycle progression in yeast." Li S.J., Hochstrasser M. Nature 398:246-251(1999) [PubMed: 10094048] [Abstract] Cited for: FUNCTION. |
| [3] | "Global analysis of protein expression in yeast." Ghaemmaghami S., Huh W.-K., Bower K., Howson R.W., Belle A., Dephoure N., O'Shea E.K., Weissman J.S. Nature 425:737-741(2003) [PubMed: 14562106] [Abstract] Cited for: LEVEL OF PROTEIN EXPRESSION [LARGE SCALE ANALYSIS]. |
| [4] | "Quantitative phosphoproteomics applied to the yeast pheromone signaling pathway." Gruhler A., Olsen J.V., Mohammed S., Mortensen P., Faergeman N.J., Mann M., Jensen O.N. Mol. Cell. Proteomics 4:310-327(2005) [PubMed: 15665377] [Abstract] Cited for: PHOSPHORYLATION [LARGE SCALE ANALYSIS] AT SER-48, MASS SPECTROMETRY. |
| [5] | "Large-scale phosphorylation analysis of alpha-factor-arrested Saccharomyces cerevisiae." Li X., Gerber S.A., Rudner A.D., Beausoleil S.A., Haas W., Villen J., Elias J.E., Gygi S.P. J. Proteome Res. 6:1190-1197(2007) [PubMed: 17330950] [Abstract] Cited for: PHOSPHORYLATION [LARGE SCALE ANALYSIS] AT SER-21; SER-25 AND THR-179, MASS SPECTROMETRY. |
| [6] | "Proteome-wide identification of in vivo targets of DNA damage checkpoint kinases." Smolka M.B., Albuquerque C.P., Chen S.H., Zhou H. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 104:10364-10369(2007) [PubMed: 17563356] [Abstract] Cited for: PHOSPHORYLATION [LARGE SCALE ANALYSIS] AT THR-179 AND SER-183, MASS SPECTROMETRY. |
| [7] | "A multidimensional chromatography technology for in-depth phosphoproteome analysis." Albuquerque C.P., Smolka M.B., Payne S.H., Bafna V., Eng J., Zhou H. Mol. Cell. Proteomics 7:1389-1396(2008) [PubMed: 18407956] [Abstract] Cited for: PHOSPHORYLATION [LARGE SCALE ANALYSIS] AT SER-21; SER-48; SER-124; THR-179; SER-183; SER-264; SER-308 AND TYR-551, MASS SPECTROMETRY. |
| [8] | "Ulp1-SUMO crystal structure and genetic analysis reveal conserved interactions and a regulatory element essential for cell growth in yeast." Mossessova E., Lima C.D. Mol. Cell 5:865-876(2000) [PubMed: 10882122] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.6 ANGSTROMS) OF 401-621 IN COMPLEX WITH SMT3. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| U36624 Genomic DNA. Translation: AAB68167.1. | |||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | S63462. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_015305.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| DIP | DIP:4041N. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| IntAct | Q02724. 17 interactions. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| MEROPS | C48.001. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Ensembl | YPL020C. Saccharomyces cerevisiae. [Contig view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 856087. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus YPL020C in contig U00094_GR. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | sce:YPL020C. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| NMPDR | fig|4932.3.peg.6439. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| CYGD | YPL020c. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SGD | S000005941. ULP1. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Yeast-GFP | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | Q02724. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | Q02724. TLAPRRW. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 3.4.22.68. 250. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| GermOnline | YPL020C. Saccharomyces cerevisiae. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR003653. Peptidase_C48. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF02902. Peptidase_C48. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS50600. ULP_PROTEASE. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||||||||||||||||||||
| NextBio | 981107. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | ULP1_YEAST | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q02724 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | FPAP (Fungal Proteome Annotation Project) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| Peptidase families Classification of peptidase families and list of entries |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |
| Yeast Yeast (Saccharomyces cerevisiae): entries, gene names and cross-references to SGD |

Clusters with


