Q02567 (PEM1_PHACH) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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April 3, 2013.
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| Protein names | Recommended name: Manganese peroxidase 1 Short name=MnP-1 Short name=MnP1 EC=1.11.1.13 Alternative name(s): Manganese peroxidase isozyme 1 Peroxidase manganese-dependent 1 Peroxidase manganese-dependent I | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Phanerochaete chrysosporium (White-rot fungus) (Sporotrichum pruinosum) | ||
| Taxonomic identifier | 5306 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Fungi › Dikarya › Basidiomycota › Agaricomycotina › Agaricomycetes › Corticiales › Corticiaceae › Phanerochaete![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 378 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the oxidation of Mn2+ to Mn3+. The latter, acting as a diffusible redox mediator, is capable of oxidizing a variety of lignin compounds. |
| Catalytic activity | 2 Mn2+ + 2 H+ + H2O2 = 2 Mn3+ + 2 H2O. |
| Cofactor | Binds 2 calcium ions per subunit. Binds 1 heme B (iron-protoporphyrin IX) group per subunit. |
| Subcellular location | |
| Induction | During wound-healing and by factors which induce suberization. |
| Sequence similarities | Belongs to the peroxidase family. Ligninase subfamily. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Hydrogen peroxide Lignin degradation |
| Cellular component | Secreted |
| Domain | Signal |
| Ligand | Calcium Heme Iron Manganese Metal-binding |
| Molecular function | Oxidoreductase Peroxidase |
| PTM | Disulfide bond Glycoprotein |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | hydrogen peroxide catabolic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW lignin catabolic processInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular_component | extracellular region Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular_function | heme binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro manganese peroxidase activityInferred from electronic annotation. Source: EC metal ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 21 | 21 | Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 22 – 378 | 357 | Manganese peroxidase 1 | PRO_0000023778 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 67 | 1 | Proton acceptor | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 56 | 1 | Manganese | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 60 | 1 | Manganese | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 68 | 1 | Calcium 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 83 | 1 | Calcium 1; via carbonyl oxygen | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 85 | 1 | Calcium 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 87 | 1 | Calcium 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 194 | 1 | Iron (heme axial ligand) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 195 | 1 | Calcium 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 200 | 1 | Manganese | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 212 | 1 | Calcium 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 214 | 1 | Calcium 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 217 | 1 | Calcium 2; via carbonyl oxygen | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 219 | 1 | Calcium 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 63 | 1 | Transition state stabilizer | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 97 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 152 | 1 | N-linked (GlcNAc...) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 238 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 24 ↔ 36 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 35 ↔ 310 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 54 ↔ 138 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 274 ↔ 340 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 362 ↔ 369 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 75 | 1 | S → L in AAA33742. Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 25 – 27 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 33 – 37 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 38 – 48 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 49 – 52 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 53 – 55 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 56 – 70 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 74 – 76 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 78 – 80 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 83 – 85 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 87 – 90 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 92 – 94 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 95 – 97 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 99 – 101 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 102 – 104 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 105 – 117 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 123 – 136 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 169 – 180 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 184 – 190 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 191 – 196 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 198 – 203 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 209 – 213 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 221 – 226 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 261 – 268 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 270 – 272 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 273 – 278 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 279 – 281 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 283 – 297 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 298 – 301 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 304 – 306 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 307 – 309 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 311 – 313 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 333 – 335 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 365 – 367 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Characterization of a gene encoding a manganese peroxidase from Phanerochaete chrysosporium." Godfrey B.J., Mayfield M.B., Brown J.A., Gold M.H. Gene 93:119-124(1990) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 201542 / OGC101. |
| [2] | "Characterization of a cDNA encoding a manganese peroxidase, from the lignin-degrading basidiomycete Phanerochaete chrysosporium." Pribnow D., Mayfield M.B., Nipper V.J., Brown J.A., Gold M.H. J. Biol. Chem. 264:5036-5040(1989) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA], PROTEIN SEQUENCE OF 22-41. Strain: ATCC 201542 / OGC101. |
| [3] | "Characterization of manganese(II) binding site mutants of manganese peroxidase." Kishi K., Kusters-van Someren M., Mayfield M.B., Sun J., Loehr T.M., Gold M.H. Biochemistry 35:8986-8994(1996) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: METAL-BINDING. |
| [4] | "The crystal structure of manganese peroxidase from Phanerochaete chrysosporium at 2.06-A resolution." Sundaramoorthy M., Kishi K., Gold M.H., Poulos T.L. J. Biol. Chem. 269:32759-32767(1994) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.06 ANGSTROMS). |
| [5] | "Crystal structures of substrate binding site mutants of manganese peroxidase." Sundaramoorthy M., Kishi K., Gold M.H., Poulos T.L. J. Biol. Chem. 272:17574-17580(1997) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.0 ANGSTROMS) OF MUTANTS. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M60672 Genomic DNA. Translation: AAA33744.1. M77513 Genomic DNA. Translation: AAA33743.1. J04624 mRNA. Translation: AAA33742.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | A33271. JN0092. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q02567. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | Q02567. Positions 22-378. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| mycoCLAP | MnPA_PHACH. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PeroxiBase | 3866. PcMnP01_OGC101. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | euNOG20355. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | MetaCyc:MONOMER-14335. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SABIO-RK | Q02567. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR010255. Haem_peroxidase. IPR002016. Haem_peroxidase_pln/fun/bac. IPR001621. Ligninase. IPR024589. Ligninase_C. IPR019794. Peroxidases_AS. IPR019793. Peroxidases_heam-ligand_BS. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF11895. DUF3415. 1 hit. PF00141. peroxidase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00462. LIGNINASE. PR00458. PEROXIDASE. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF48113. Peroxidase_super. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00435. PEROXIDASE_1. 1 hit. PS00436. PEROXIDASE_2. 1 hit. PS50873. PEROXIDASE_4. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | Q02567. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | PEM1_PHACH | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q02567 Secondary accession number(s): Q01788 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Fungal Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
