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UniProtKB/Swiss-Prot Q02219 (ANIA_NEIGO)
Last modified
June 16, 2009.
Version 69.
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Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (2) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Copper-containing nitrite reductase EC=1.7.2.1 Alternative name(s): Major outer membrane protein Pan 1 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Neisseria gonorrhoeae | ||
| Taxonomic identifier | 485 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Betaproteobacteria › Neisseriales › Neisseriaceae › Neisseria |
Protein attributes
| Sequence length | 392 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the reduction of nitrite to nitric oxide (NO), probably with azurin as electron donor. Essential for growth and survival in oxygen-depleted environments. Can also provide protection against killing by normal human sera. Ref.3 |
| Catalytic activity | Nitric oxide + H2O + ferricytochrome c = nitrite + ferrocytochrome c + 2 H+. |
| Cofactor | Binds 1 Cu+ ion. Binds 1 Cu2+ ion. |
| Subunit structure | Homotrimer. Ref.6 |
| Subcellular location | Cell outer membrane; Lipid-anchor Probable. |
| Induction | By anaerobic and microaerophilic conditions in the presence of nitrite. Regulated by the gonococcal fnr and narP homologs. Ref.3 Ref.1 |
| Post-translational modification | Palmitoylated. Ref.2 |
| Miscellaneous | Undetected during aerobic growth. |
| Sequence similarities | Belongs to the multicopper oxidase family. Contains 2 plastocyanin-like domains. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cell membrane Cell outer membrane Membrane |
| Domain | Repeat Signal |
| Ligand | Copper Metal-binding |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| PTM | Lipoprotein Palmitate |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | nitrogen compound metabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro oxidation reductionInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | cell outer membrane Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell plasma membraneInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | copper ion binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW nitrite reductase (NO-forming) activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 18 | 18 | Probable | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 19 – 392 | 374 | Copper-containing nitrite reductase | PRO_0000002997 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 101 – 195 | 95 | Plastocyanin-like 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 245 – 346 | 102 | Plastocyanin-like 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 368 – 372 | 5 | 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 373 – 377 | 5 | 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 378 – 382 | 5 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 383 – 387 | 5 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 368 – 387 | 20 | 4 X 5 AA tandem repeats of A-A-S-A-P | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 134 | 1 | Copper 1; type 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 139 | 1 | Copper 2; type 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 174 | 1 | Copper 2; type 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 175 | 1 | Copper 1; type 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 183 | 1 | Copper 1; type 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 188 | 1 | Copper 1; type 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 329 | 1 | Copper 2; type 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 139 | 1 | Substrate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 280 | 1 | Substrate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Lipidation | 19 | 1 | N-palmitoyl cysteine Probable | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Lipidation | 19 | 1 | S-diacylglycerol cysteine Probable | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 56 – 58 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 78 – 93 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 96 – 103 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 106 – 108 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 111 – 115 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 119 – 126 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 144 – 147 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 148 – 151 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 157 – 164 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 169 – 174 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 180 – 185 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 189 – 195 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 204 – 214 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 216 – 218 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 224 – 226 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 230 – 235 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 239 – 243 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 247 – 250 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 252 – 254 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 256 – 259 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 262 – 274 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 277 – 282 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 286 – 290 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 291 – 293 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 300 – 306 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 310 – 318 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 322 – 330 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 332 – 336 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 340 – 347 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 351 – 353 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Isolation and nucleotide sequence of the gene (aniA) encoding the major anaerobically induced outer membrane protein of Neisseria gonorrhoeae." Hoehn G.T., Clark V.L. Infect. Immun. 60:4695-4703(1992) [PubMed: 1383156] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], INDUCTION. Strain: R10. |
| [2] | "The major anaerobically induced outer membrane protein of Neisseria gonorrhoeae, Pan 1, is a lipoprotein." Hoehn G.T., Clark V.L. Infect. Immun. 60:4704-4708(1992) [PubMed: 1398981] [Abstract] Cited for: PALMITOYLATION AT CYS-19, DIACYLGLYCEROL AT CYS-19. Strain: ATCC 33084 / F62 / M-1914. |
| [3] | "The Neisseria gonorrhoeae gene aniA encodes an inducible nitrite reductase." Mellies J., Jose J., Meyer T.F. Mol. Gen. Genet. 256:525-532(1997) [PubMed: 9413436] [Abstract] Cited for: FUNCTION, INDUCTION. Strain: MS11. |
| [4] | "cis- and trans-acting elements involved in regulation of aniA, the gene encoding the major anaerobically induced outer membrane protein in Neisseria gonorrhoeae." Householder T.C., Belli W.A., Lissenden S., Cole J.A., Clark V.L. J. Bacteriol. 181:541-551(1999) [PubMed: 9882668] [Abstract] Cited for: TRANSCRIPTIONAL REGULATION BY FNR AND NARP. Strain: ATCC 33084 / F62 / M-1914. |
| [5] | "Expression of AniA, the major anaerobically induced outer membrane protein of Neisseria gonorrhoeae, provides protection against killing by normal human sera." Cardinale J.A., Clark V.L. Infect. Immun. 68:4368-4369(2000) [PubMed: 10858263] [Abstract] Cited for: PROTECTION AGAINST KILLING BY HUMAN SERA. Strain: ATCC 33084 / F62 / M-1914. |
| [6] | "Crystal structure of the soluble domain of the major anaerobically induced outer membrane protein (AniA) from pathogenic Neisseria: a new class of copper-containing nitrite reductases." Boulanger M.J., Murphy M.E.P. J. Mol. Biol. 315:1111-1127(2002) [PubMed: 11827480] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.95 ANGSTROMS) OF 42-364 IN COMPLEX WITH SUBSTRATE AND COPPER IONS, SUBUNIT. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| M97926 Genomic DNA. Translation: AAA25462.1. | |||||||||||||||||||
| PIR | A49208. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||
| BRENDA | 1.7.2.1. 588. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| InterPro | IPR001117. Cu-oxidase. IPR011707. Cu-oxidase_3. IPR001287. Cu_NO2-reductase_N. IPR008972. Cupredoxin. IPR012746. Nitrite_red_Cu. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:2.60.40.420. Cupredoxin. 2 hits. | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF00394. Cu-oxidase. 1 hit. PF07732. Cu-oxidase_3. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00695. CUNO2RDTASE. | ||||||||||||||||||
| ProDom | PD001235. Copper_blue_sub. 1 hit. [Graphical view] [Entries sharing at least one domain] | ||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR02376. Cu_nitrite_red. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS51257. PROKAR_LIPOPROTEIN. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | ANIA_NEIGO | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q02219 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


