Q01532 (BLH1_YEAST)
Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
August 10, 2010.
Version 111.
History...
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Cysteine proteinase 1, mitochondrial EC=3.4.22.40 Alternative name(s): Bleomycin hydrolase Short name=BLM hydrolase Leucine aminopeptidase 3 Y3 Homocysteine-thiolactonase Short name=Hcy-thiolactonase Short name=HTLase | ||||||||
| Gene names |
| ||||||||
| Organism | Saccharomyces cerevisiae (Baker's yeast) [Complete proteome] | ||||||||
| Taxonomic identifier | 4932 [NCBI] | ||||||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Fungi › Dikarya › Ascomycota › Saccharomyceta › Saccharomycotina › Saccharomycetes › Saccharomycetales › Saccharomycetaceae › Saccharomyces |
Protein attributes
| Sequence length | 483 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | The normal physiological role of the enzyme is unknown, but it is not essential for the viability of yeast cells. Has aminopeptidase activity, shortening substrate peptides sequentially by 1 amino acid. Has bleomycin hydrolase activity, which can protect the cell from the toxic effects of bleomycin. Has homocysteine-thiolactonase activity, protecting the cell against homocysteine toxicity. Acts as a repressor in the GAL4 regulatory system, but this does not require either the peptidase or nucleic acid-binding activities. Ref.11 Ref.15 |
| Catalytic activity | Inactivates bleomycin B2 (a cytotoxic glycometallopeptide) by hydrolysis of a carboxyamide bond of beta-aminoalanine, but also shows general aminopeptidase activity. The specificity varies somewhat with source, but amino acid arylamides of Met, Leu and Ala are preferred. |
| Enzyme regulation | Inhibited by E64, a specific inhibitor of cysteine proteases, N-ethylmaleimide, iodacetamide, and mercury and zinc ions. Ref.1 Ref.3 |
| Subunit structure | Homohexamer. Binds to nucleic acids. Binds single-stranded DNA and RNA with higher affinity than double-stranded DNA. Ref.8 |
| Subcellular location | |
| Post-translational modification | The N-terminus of isoform Cytoplasmic is blocked. |
| Miscellaneous | Present with 521 molecules/cell in log phase SD medium. Ref.13 |
| Sequence similarities | Belongs to the peptidase C1 family. |
| Biophysicochemical properties | Kinetic parameters: N-terminal acetylation of lysine-4-methyl-7-coumarylamide (Ac-Lys-AMC) reduces the catalytic efficiency 50-fold towards this substrate. KM=12.8 µM for arginine-4-methyl-7-coumarylamide Ref.1 Ref.3 Ref.9 KM=0.33 mM for glutamine-beta-naphtylamide KM=228 µM for lysine-4-methyl-7-coumarylamide Vmax=2.56 µmol/h/mg enzyme for arginine-4-methyl-7-coumarylamide Vmax=370 nmol/min/mg enzyme for glutamine-beta-naphtylamide pH dependence: Optimum pH is 7.5. |
| Mass spectrometry | Molecular mass is 51830 Da from positions 31 - 482. Determined by ESI. Ref.6 |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cytoplasm Mitochondrion |
| Coding sequence diversity | Alternative initiation |
| Domain | Transit peptide |
| Ligand | DNA-binding |
| Molecular function | Hydrolase Protease Thiol protease |
| PTM | Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | homocysteine catabolic process Ref.15 Inferred from direct assay. Source: SGD proteolysisInferred from electronic annotation. Source: InterPro response to antibiotic Ref.9Inferred from direct assay. Source: SGD |
| Cellular component | mitochondrion Ref.12 Ref.14 Inferred from direct assay. Source: SGD |
| Molecular function | DNA binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW cysteine-type endopeptidase activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro transcription regulator activity Ref.6Inferred from direct assay. Source: SGD |
| Complete GO annotation... | |
Alternative products
| This entry describes 2 isoforms produced by alternative initiation. [Align] [Select] | ||||||
| Isoform Mitochondrial (identifier: Q01532-1) This isoform has been chosen as the 'canonical' sequence. All positional information in this entry refers to it. This is also the sequence that appears in the downloadable versions of the entry. | ||||||
| Isoform Cytoplasmic (identifier: Q01532-2) The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 1-29: Missing. |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Transit peptide | 1 – 30 | 30 | Mitochondrion Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 31 – 482 | 452 | Cysteine proteinase 1, mitochondrial | PRO_0000050554 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Propeptide | 483 | 1 | Removed in mature form; by autocatalysis | PRO_0000292865 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 102 | 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 398 | 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 421 | 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 296 | 1 | Phosphothreonine Ref.17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 356 | 1 | Phosphothreonine Ref.17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 1 – 29 | 29 | Missing in isoform Cytoplasmic. | VSP_026453 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 102 | 1 | C → A: Abolishes peptidase activity, which also hinders autocatalytic processing of the enzyme to the mature form. Ref.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 271 – 274 | 4 | KDKK → ADAA in GAL6DB; disrupts nucleic acid-binding activity, but retains normal peptidase activity. Ref.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 398 | 1 | H → A: Abolishes Hcy-thiolactonase activity. Ref.15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 479 | 1 | G → A: Results in the abnormal cleavage of 3 C-terminal residues instead of only 1 during autocatalytic processing. Ref.18 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 187 | 1 | I → M in CAA48878. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 36 – 47 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 50 – 59 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 64 – 68 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 71 – 77 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 83 – 85 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 98 – 100 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 102 – 118 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 128 – 149 | 22 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 150 – 152 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 158 – 165 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 174 – 184 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 189 – 191 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 197 – 200 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 203 – 226 | 24 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 229 – 231 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 232 – 252 | 21 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 264 – 269 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 275 – 280 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 282 – 288 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 296 – 301 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 311 – 314 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 326 – 330 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 333 – 345 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 350 – 354 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 356 – 359 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 362 – 365 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 374 – 377 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 385 – 390 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 398 – 407 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 409 – 411 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 413 – 420 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 432 – 436 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 437 – 443 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 444 – 450 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 451 – 453 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 456 – 463 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 470 – 472 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 477 – 479 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||||||||
References
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| [1] | "Cloning and characterization of a cysteine proteinase from Saccharomyces cerevisiae." Kambouris N.G., Burke D.J., Creutz C.E. J. Biol. Chem. 267:21570-21576(1992) [PubMed: 1400467] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], BIOPHYSICOCHEMICAL PROPERTIES, ENZYME REGULATION. |
| [2] | "A yeast gene (BLH1) encodes a polypeptide with high homology to vertebrate bleomycin hydrolase, a family member of thiol proteinases." Magdolen U., Mueller G., Magdolen V., Bandlow W. Biochim. Biophys. Acta 1171:299-303(1993) [PubMed: 8424954] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], PROTEIN SEQUENCE OF 228-250 AND 367-387. |
| [3] | "BLH1 codes for a yeast thiol aminopeptidase, the equivalent of mammalian bleomycin hydrolase." Enenkel C., Wolf D.H. J. Biol. Chem. 268:7036-7043(1993) [PubMed: 8463237] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], BIOPHYSICOCHEMICAL PROPERTIES, ENZYME REGULATION. |
| [4] | "The DNA sequence of cosmid 14-5 from chromosome XIV reveals 21 open reading frames including a novel gene encoding a globin-like domain." Pandolfo D., de Antoni A., Lanfranchi G., Valle G. Yeast 12:1071-1076(1996) [PubMed: 8896273] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [5] | "The nucleotide sequence of Saccharomyces cerevisiae chromosome XIV and its evolutionary implications." Philippsen P., Kleine K., Poehlmann R., Duesterhoeft A., Hamberg K., Hegemann J.H., Obermaier B., Urrestarazu L.A., Aert R., Albermann K., Altmann R., Andre B., Baladron V., Ballesta J.P.G., Becam A.-M., Beinhauer J.D., Boskovic J., Buitrago M.J. Hani J.Nature 387:93-98(1997) [PubMed: 9169873] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 96604 / S288c / FY1679. |
| [6] | "The cysteine-peptidase bleomycin hydrolase is a member of the galactose regulon in yeast." Zheng W., Xu H.E., Johnston S.A. J. Biol. Chem. 272:30350-30355(1997) [PubMed: 9374524] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 1-58, MASS SPECTROMETRY, MUTAGENESIS OF CYS-102 AND 271-LYS--LYS-274. |
| [7] | "Calcium-dependent secretory vesicle-binding and lipid-binding proteins of Saccharomyces cerevisiae." Creutz C.E., Snyder S.L., Kambouris N.G. Yeast 7:229-244(1991) [PubMed: 1882548] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 228-251 AND 367-387. |
| [8] | "Crystal structure of a conserved protease that binds DNA: the bleomycin hydrolase, Gal6." Joshua-Tor L., Xu H.E., Johnston S.A., Rees D.C. Science 269:945-950(1995) [PubMed: 7638617] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF C-TERMINUS, X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.2 ANGSTROMS) OF 30-483, SUBUNIT. |
| [9] | "Yeast bleomycin hydrolase is a DNA-binding cysteine protease. Identification, purification, biochemical characterization." Xu H.E., Johnston S.A. J. Biol. Chem. 269:21177-21183(1994) [PubMed: 8063738] [Abstract] Cited for: DNA-BINDING, BIOPHYSICOCHEMICAL PROPERTIES. |
| [10] | "The nucleic acid binding activity of bleomycin hydrolase is involved in bleomycin detoxification." Zheng W., Johnston S.A. Mol. Cell. Biol. 18:3580-3585(1998) [PubMed: 9584198] [Abstract] Cited for: DNA-BINDING, SUBCELLULAR LOCATION. |
| [11] | "Cellular resistance to bleomycin in Saccharomyces cerevisiae is not affected by changes in bleomycin hydrolase levels." Wang H., Ramotar D. Biochem. Cell Biol. 80:789-796(2002) [PubMed: 12555812] [Abstract] Cited for: FUNCTION. |
| [12] | "Global analysis of protein localization in budding yeast." Huh W.-K., Falvo J.V., Gerke L.C., Carroll A.S., Howson R.W., Weissman J.S., O'Shea E.K. Nature 425:686-691(2003) [PubMed: 14562095] [Abstract] Cited for: SUBCELLULAR LOCATION [LARGE SCALE ANALYSIS]. |
| [13] | "Global analysis of protein expression in yeast." Ghaemmaghami S., Huh W.-K., Bower K., Howson R.W., Belle A., Dephoure N., O'Shea E.K., Weissman J.S. Nature 425:737-741(2003) [PubMed: 14562106] [Abstract] Cited for: LEVEL OF PROTEIN EXPRESSION [LARGE SCALE ANALYSIS]. |
| [14] | "The proteome of Saccharomyces cerevisiae mitochondria." Sickmann A., Reinders J., Wagner Y., Joppich C., Zahedi R.P., Meyer H.E., Schoenfisch B., Perschil I., Chacinska A., Guiard B., Rehling P., Pfanner N., Meisinger C. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 100:13207-13212(2003) [PubMed: 14576278] [Abstract] Cited for: SUBCELLULAR LOCATION [LARGE SCALE ANALYSIS], MASS SPECTROMETRY. Strain: ATCC 76625 / YPH499. |
| [15] | "Protective mechanisms against homocysteine toxicity: the role of bleomycin hydrolase." Zimny J., Sikora M., Guranowski A., Jakubowski H. J. Biol. Chem. 281:22485-22492(2006) [PubMed: 16769724] [Abstract] Cited for: FUNCTION, MUTAGENESIS OF HIS-398. |
| [16] | "A large-scale full-length cDNA analysis to explore the budding yeast transcriptome." Miura F., Kawaguchi N., Sese J., Toyoda A., Hattori M., Morishita S., Ito T. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 103:17846-17851(2006) [PubMed: 17101987] [Abstract] Cited for: ALTERNATIVE INITIATION. |
| [17] | "A multidimensional chromatography technology for in-depth phosphoproteome analysis." Albuquerque C.P., Smolka M.B., Payne S.H., Bafna V., Eng J., Zhou H. Mol. Cell. Proteomics 7:1389-1396(2008) [PubMed: 18407956] [Abstract] Cited for: PHOSPHORYLATION [LARGE SCALE ANALYSIS] AT THR-296 AND THR-356, MASS SPECTROMETRY. |
| [18] | "The unusual active site of Gal6/bleomycin hydrolase can act as a carboxypeptidase, aminopeptidase, and peptide ligase." Zheng W., Johnston S.A., Joshua-Tor L. Cell 93:103-109(1998) [PubMed: 9546396] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.87 ANGSTROMS) OF 30-483 OF MUTANT ALA-102, MUTAGENESIS OF GLY-479. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M97910 Genomic DNA. Translation: AAA35231.1. X69124 Genomic DNA. Translation: CAA48878.1. X68228 Genomic DNA. Translation: CAA48309.1. Z71515 Genomic DNA. Translation: CAA96144.1. Z69381 Genomic DNA. Translation: CAA93359.1. U74299 Genomic DNA. Translation: AAB18260.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | S25606. A46093. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q01532. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| DIP | DIP-2941N. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| IntAct | Q01532. 12 interactions. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| MINT | MINT-513897. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| STRING | Q01532. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| MEROPS | C01.085. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PeptideAtlas | Q01532. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRIDE | Q01532. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EnsemblFungi | YNL239W; YNL239W; YNL239W. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus YNL239W in contig Y13139_GR. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | sce:YNL239W. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| NMPDR | fig|4932.3.peg.5225. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| CYGD | YNL239w. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SGD | S000005183. LAP3. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | fuNOG04832. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG350935. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | KLYTVDY. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OrthoDB | EOG96DNKS. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 3.4.22.40. 250. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ArrayExpress | Q01532. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Genevestigator | Q01532. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GermOnline | YNL239W. Saccharomyces cerevisiae. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR000169. Pept_cys_AS. IPR004134. Peptidase_C1B. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR10363. Peptidase_C1B. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF03051. Peptidase_C1_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIRSF | PIRSF005700. PepC. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00640. THIOL_PROTEASE_ASN. False negative. PS00139. THIOL_PROTEASE_CYS. 1 hit. PS00639. THIOL_PROTEASE_HIS. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| NextBio | 979451. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | BLH1_YEAST | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q01532 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | FPAP (Fungal Proteome Annotation Project) | ||||||||
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| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
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