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UniProtKB/Swiss-Prot Q01172 (PLYA_ASPNG)
Last modified
June 16, 2009.
Version 70.
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Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (2) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Pectin lyase A Short name=PLA EC=4.2.2.10 Alternative name(s): Pectin lyase II Short name=PLII | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Aspergillus niger | ||
| Taxonomic identifier | 5061 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Fungi › Dikarya › Ascomycota › Pezizomycotina › Eurotiomycetes › Eurotiomycetidae › Eurotiales › Trichocomaceae › mitosporic Trichocomaceae › Aspergillus |
Protein attributes
| Sequence length | 379 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | Eliminative cleavage of (1->4)-alpha-D-galacturonan methyl ester to give oligosaccharides with 4-deoxy-6-O-methyl-alpha-D-galact-4-enuronosyl groups at their non-reducing ends. |
| Post-translational modification | N-glycosylated at Asn-129 and O-glycosylated at Thr-88 when expressed in Aspergillus nidulans. The protein from strain 4M-147 is O-glycosylated at Thr-88 and Ser-368. Ref.3 modeled GalNAc at the O-glycosylation site, a glycosylation not observed in fungi. The O-linked saccharide is probably mannose. |
| Sequence similarities | Belongs to the polysaccharide lyase 1 family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Domain | Signal |
| Molecular function | Lyase |
| PTM | Disulfide bond Glycoprotein |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Molecular function | pectin lyase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 20 | 20 | Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 21 – 379 | 359 | Pectin lyase A | PRO_0000024896 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 256 | 1 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 88 | 1 | O-linked (Man) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 129 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Probable | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 368 | 1 | O-linked (Man); in strain 4M-147 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 83 ↔ 102 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 92 ↔ 226 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 322 ↔ 330 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 32 | 1 | E → K in strain: 4M-147. Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 39 | 1 | D → S in strain: 4M-147. Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 121 | 1 | V → T in strain: 4M-147. Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 233 | 1 | G → A in strain: 4M-147. Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 268 | 1 | C → A in strain: 4M-147. Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 273 | 1 | F → W in strain: 4M-147. Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 309 | 1 | A → E in strain: 4M-147. Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 316 | 1 | T → S in strain: 4M-147. Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 337 | 1 | C → S in strain: 4M-147. Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 30 – 33 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 36 – 39 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 48 – 55 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 61 – 65 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 67 – 70 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 72 – 75 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 77 – 83 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 98 – 100 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 101 – 105 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 111 – 117 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 118 – 121 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 124 – 126 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 128 – 134 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 136 – 138 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 140 – 143 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 146 – 159 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 161 – 165 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 175 – 188 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 190 – 196 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 198 – 201 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 207 – 213 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 215 – 217 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 221 – 223 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 226 – 231 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 234 – 236 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 239 – 247 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 249 – 255 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 264 – 270 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 272 – 283 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 287 – 293 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 295 – 306 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 308 – 311 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 318 – 322 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 323 – 326 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 334 – 337 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 347 – 352 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 363 – 373 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Structure of the Aspergillus niger pelA gene and its expression in Aspergillus niger and Aspergillus nidulans." Kusters-Van Someren M.A., Harmsen J.A.M., Kester H.C.M., Visser J. Curr. Genet. 20:293-299(1991) [PubMed: 1934134] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], PROTEIN SEQUENCE OF 21-40 AND 115-125. Strain: ATCC 9029 / NRRL 3 / CBS 120.49 / DSM 2466 / N400. |
| [2] | "Cloning and expression of a second Aspergillus niger pectin lyase gene (pelA): indications of a pectin lyase gene family in A. niger." Harmsen J.A.M., Kurster-Van Sommeren M.A., Visser J. Curr. Genet. 18:161-166(1990) [PubMed: 2225145] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 1-49. Strain: ATCC 9029 / NRRL 3 / CBS 120.49 / DSM 2466 / N400. |
| [3] | "Two crystal structures of pectin lyase A from Aspergillus reveal a pH driven conformational change and striking divergence in the substrate-binding clefts of pectin and pectate lyases." Mayans O., Scott M., Connerton I., Gravesen T., Benen J., Visser J., Pickersgill R., Jenkins J. Structure 5:677-689(1997) [PubMed: 9195887] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.4 ANGSTROMS) OF 21-379 FOR STRAIN N400, X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.93 ANGSTROMS) OF 21-379 FOR STRAIN 4M-147, VARIANTS LYS-32; SER-39; THR-121; ALA-233; ALA-268; TRP-273; GLU-309; SER-316 AND SER-337. Strain: 4M-147 and ATCC 9029 / NRRL 3 / CBS 120.49 / DSM 2466 / N400. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| X60724 Genomic DNA. Translation: CAA43130.1. X55784 Genomic DNA. Translation: CAA39305.1. | |||||||||||||||||||
| PIR | S17979. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||||||||
| CAZy | PL1. Polysaccharide Lyase Family 1. | ||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||
| BRENDA | 4.2.2.10. 277. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| InterPro | IPR002022. Amb_allergen. IPR012334. Pectin_lyas_fold. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:2.160.20.10. Pectin_lyas_fold. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF00544. Pec_lyase_C. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| SMART | SM00656. Amb_all. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | PLYA_ASPNG | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q01172 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | FPAP (Fungal Proteome Annotation Project) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

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