Q01085 (TIAR_HUMAN) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 29, 2013.
Version 129.
History...
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Alt products·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize order
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Alt products·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Nucleolysin TIAR Alternative name(s): TIA-1-related protein | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Homo sapiens (Human) [Reference proteome] | ||
| Taxonomic identifier | 9606 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Primates › Haplorrhini › Catarrhini › Hominidae › Homo![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 375 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | RNA-binding protein. Possesses nucleolytic activity against cytotoxic lymphocyte target cells. May be involved in apoptosis. |
| Subcellular location | Cytoplasm By similarity. Nucleus By similarity. Cytoplasmic granule. Note: The cytoplasmic granules are stress granules which are a dense aggregation in the cytosol composed of proteins and RNAs that appear when the cell is under stress. Co-localizes with NANOS3 in the stress granules By similarity. Cytoplasmic granules of cytolytic T-lymphocytes. |
| Post-translational modification | Phosphorylated by MAPK14 following DNA damage, releasing TIAR from GADD45A mRNA. Ref.5 |
| Sequence similarities | Contains 3 RRM (RNA recognition motif) domains. |
Ontologies
Alternative products
| This entry describes 2 isoforms produced by alternative splicing. [Align] [Select] | ||||||
| Isoform 1 (identifier: Q01085-1) This isoform has been chosen as the 'canonical' sequence. All positional information in this entry refers to it. This is also the sequence that appears in the downloadable versions of the entry. | ||||||
| Isoform 2 (identifier: Q01085-2) The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 43-43: E → EQPDSRRVNSSVGFSVLQ | ||||||
| Note: No experimental confirmation available. |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 375 | 375 | Nucleolysin TIAR | PRO_0000081978 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 9 – 85 | 77 | RRM 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 97 – 175 | 79 | RRM 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 205 – 277 | 73 | RRM 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 122 | 1 | N6-acetyllysine Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 201 | 1 | Phosphoserine Ref.6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 43 | 1 | E → EQPDSRRVNSSVGFSVLQ in isoform 2. | VSP_043700 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 10 – 15 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 22 – 32 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 35 – 41 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 50 – 57 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 58 – 68 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 71 – 73 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 76 – 82 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 97 – 102 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 110 – 116 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 118 – 120 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 123 – 130 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 132 – 134 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 136 – 147 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 148 – 157 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 158 – 160 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 164 – 166 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 193 – 199 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 206 – 210 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 218 – 228 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 231 – 237 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 238 – 241 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 242 – 249 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 250 – 260 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 271 – 273 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Identification and functional characterization of a TIA-1-related nucleolysin." Kawakami A., Tian Q., Duan X., Streuli M., Schlossman S.F., Anderson P. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 89:8681-8685(1992) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA] (ISOFORM 1). |
| [2] | "Complete sequencing and characterization of 21,243 full-length human cDNAs." Ota T., Suzuki Y., Nishikawa T., Otsuki T., Sugiyama T., Irie R., Wakamatsu A., Hayashi K., Sato H., Nagai K., Kimura K., Makita H., Sekine M., Obayashi M., Nishi T., Shibahara T., Tanaka T., Ishii S. Sugano S.Nat. Genet. 36:40-45(2004) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA] (ISOFORMS 1 AND 2). Tissue: Lung. |
| [3] | "Kinase-selective enrichment enables quantitative phosphoproteomics of the kinome across the cell cycle." Daub H., Olsen J.V., Bairlein M., Gnad F., Oppermann F.S., Korner R., Greff Z., Keri G., Stemmann O., Mann M. Mol. Cell 31:438-448(2008) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: IDENTIFICATION BY MASS SPECTROMETRY [LARGE SCALE ANALYSIS]. Tissue: Cervix carcinoma. |
| [4] | "Lysine acetylation targets protein complexes and co-regulates major cellular functions." Choudhary C., Kumar C., Gnad F., Nielsen M.L., Rehman M., Walther T.C., Olsen J.V., Mann M. Science 325:834-840(2009) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: ACETYLATION [LARGE SCALE ANALYSIS] AT LYS-122, MASS SPECTROMETRY. |
| [5] | "DNA damage activates a spatially distinct late cytoplasmic cell-cycle checkpoint network controlled by MK2-mediated RNA stabilization." Reinhardt H.C., Hasskamp P., Schmedding I., Morandell S., van Vugt M.A., Wang X., Linding R., Ong S.E., Weaver D., Carr S.A., Yaffe M.B. Mol. Cell 40:34-49(2010) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PHOSPHORYLATION BY MAPK14. |
| [6] | "Quantitative phosphoproteomics reveals widespread full phosphorylation site occupancy during mitosis." Olsen J.V., Vermeulen M., Santamaria A., Kumar C., Miller M.L., Jensen L.J., Gnad F., Cox J., Jensen T.S., Nigg E.A., Brunak S., Mann M. Sci. Signal. 3:RA3-RA3(2010) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PHOSPHORYLATION [LARGE SCALE ANALYSIS] AT SER-201, MASS SPECTROMETRY. Tissue: Cervix carcinoma. |
| [7] | "Initial characterization of the human central proteome." Burkard T.R., Planyavsky M., Kaupe I., Breitwieser F.P., Buerckstuemmer T., Bennett K.L., Superti-Furga G., Colinge J. BMC Syst. Biol. 5:17-17(2011) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: IDENTIFICATION BY MASS SPECTROMETRY [LARGE SCALE ANALYSIS]. |
| [8] | "Solution structure of the RNA binding domains of nucleolysin TIAR." RIKEN structural genomics initiative (RSGI) Submitted (NOV-2005) to the PDB data bank Cited for: STRUCTURE BY NMR OF 1-282. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M96954 mRNA. Translation: AAA36384.1. AK290695 mRNA. Translation: BAF83384.1. AK290984 mRNA. Translation: BAF83673.1. | ||||||||||||||||||||||||
| IPI | IPI00005615. IPI00644708. | ||||||||||||||||||||||||
| PIR | A46174. | ||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_001029097.1. NM_001033925.1. NP_003243.1. NM_003252.3. | ||||||||||||||||||||||||
| UniGene | Hs.501203. | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q01085. | ||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||
| DIP | DIP-42425N. | ||||||||||||||||||||||||
| IntAct | Q01085. 12 interactions. | ||||||||||||||||||||||||
| MINT | MINT-1203913. | ||||||||||||||||||||||||
| STRING | 9606.ENSP00000358089. | ||||||||||||||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||||||||||||||
| PhosphoSite | Q01085. | ||||||||||||||||||||||||
Polymorphism databases | |||||||||||||||||||||||||
| DMDM | 267131. | ||||||||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| PaxDb | Q01085. | ||||||||||||||||||||||||
| PRIDE | Q01085. | ||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||
| Ensembl | ENST00000369093; ENSP00000358089; ENSG00000151923. ENST00000436547; ENSP00000394902; ENSG00000151923. | ||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 7073. | ||||||||||||||||||||||||
| KEGG | hsa:7073. | ||||||||||||||||||||||||
| UCSC | uc001leh.1. human. uc001lei.1. human. | ||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||
| CTD | 7073. | ||||||||||||||||||||||||
| GeneCards | GC10M121324. | ||||||||||||||||||||||||
| HGNC | HGNC:11804. TIAL1. | ||||||||||||||||||||||||
| MIM | 603413. gene. | ||||||||||||||||||||||||
| neXtProt | NX_Q01085. | ||||||||||||||||||||||||
| PharmGKB | PA36513. | ||||||||||||||||||||||||
| GenAtlas | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | COG0724. | ||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HOG000206748. | ||||||||||||||||||||||||
| HOVERGEN | HBG105006. | ||||||||||||||||||||||||
| KO | K13201. | ||||||||||||||||||||||||
| OMA | EEVYNQS. | ||||||||||||||||||||||||
| OrthoDB | EOG4B5P59. | ||||||||||||||||||||||||
| PhylomeDB | Q01085. | ||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||
| ArrayExpress | Q01085. | ||||||||||||||||||||||||
| Bgee | Q01085. | ||||||||||||||||||||||||
| CleanEx | HS_TIAL1. | ||||||||||||||||||||||||
| Genevestigator | Q01085. | ||||||||||||||||||||||||
| GermOnline | ENSG00000151923. Homo sapiens. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | 3.30.70.330. 3 hits. | ||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR012677. Nucleotide-bd_a/b_plait. IPR000504. RRM_dom. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00076. RRM_1. 3 hits. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00360. RRM. 3 hits. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS50102. RRM. 3 hits. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||
| ChiTaRS | TIAL1. human. | ||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | Q01085. | ||||||||||||||||||||||||
| GenomeRNAi | 7073. | ||||||||||||||||||||||||
| NextBio | 27661. | ||||||||||||||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | TIAR_HUMAN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q01085 Secondary accession number(s): A8K3T0, A8K4L9 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Chordata Protein Annotation Program | ||||||||
| Disclaimer | Any medical or genetic information present in this entry is provided for research, educational and informational purposes only. It is not in any way intended to be used as a substitute for professional medical advice, diagnosis, treatment or care. | ||||||||
Relevant documents
| Human chromosome 10 Human chromosome 10: entries, gene names and cross-references to MIM |
| MIM cross-references Online Mendelian Inheritance in Man (MIM) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
