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UniProtKB/Swiss-Prot Q01064 (PDE1B_HUMAN)
Last modified
November 3, 2009.
Version 92.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (4) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Calcium/calmodulin-dependent 3',5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase 1B Short name=Cam-PDE 1B EC=3.1.4.17 Alternative name(s): 63 kDa Cam-PDE | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Homo sapiens (Human) [Complete proteome] | ||||
| Taxonomic identifier | 9606 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Primates › Haplorrhini › Catarrhini › Hominidae › Homo |
Protein attributes
| Sequence length | 536 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Has a preference for cGMP as a substrate. |
| Catalytic activity | Nucleoside 3',5'-cyclic phosphate + H2O = nucleoside 5'-phosphate. |
| Enzyme regulation | Type I PDE are activated by the binding of calmodulin in the presence of Ca2+. |
| Subunit structure | Homodimer By similarity. |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the cyclic nucleotide phosphodiesterase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | Calmodulin-binding cAMP cGMP |
| Molecular function | Hydrolase |
| PTM | Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | apoptosis Ref.1 Traceable author statement. Source: ProtInc |
| Cellular component | cytosol Inferred from Experiment. Source: Reactome |
| Molecular function | calmodulin binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW calmodulin-dependent cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity Ref.2Traceable author statement. Source: ProtInc |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 536 | 536 | Calcium/calmodulin-dependent 3',5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase 1B | PRO_0000198789 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 27 – 47 | 21 | Calmodulin-binding Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 197 – 496 | 300 | Catalytic By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 466 | 1 | Phosphoserine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 225 – 226 | 2 | QI → SM in AAA58405. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 337 | 1 | S → A in AAA58405. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 152 – 158 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 159 – 162 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 168 – 174 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 179 – 190 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 193 – 196 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 201 – 215 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 216 – 218 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 221 – 224 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 225 – 242 | 18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 244 – 247 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 250 – 262 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 263 – 266 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 272 – 278 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 281 – 286 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 291 – 303 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 307 – 309 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 311 – 314 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 317 – 332 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 336 – 338 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 339 – 351 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 358 – 370 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 373 – 375 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 378 – 402 | 25 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 414 – 427 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 429 – 444 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 476 – 501 | 26 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Inhibition of calmodulin-dependent phosphodiesterase induces apoptosis in human leukemic cells." Jiang X., Li J., Paskind M., Epstein P.M. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 93:11236-11241(1996) [PubMed: 8855339] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. |
| [2] | "Identification and characterisation of a human calmodulin-stimulated phosphodiesterase PDE1B1." Yu J., Frazier A.L.B., Wolda S.L., Florio V.A., Martins T.J., Snyder P.B., Harris E.A.S., McCaw K.N., Farrell C.A., Steiner B., Bentley J.K., Beavo J.A., Ferguson K., Gelinas R. Cell. Signal. 9:519-529(1997) [PubMed: 9419816] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Tissue: Brain. |
| [3] | "The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC)." The MGC Project Team Genome Res. 14:2121-2127(2004) [PubMed: 15489334] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA]. Tissue: Brain. |
| [4] | "A polymerase chain reaction strategy to identify and clone cyclic nucleotide phosphodiesterase cDNAs. Molecular cloning of the cDNA encoding the 63-kDa calmodulin-dependent phosphodiesterase." Repaske D.R., Swinnen J.V., Jin S.-L.C., van Wyk J.J., Conti M. J. Biol. Chem. 267:18683-18688(1992) [PubMed: 1326532] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA] OF 222-337. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| U56976 mRNA. Translation: AAC50769.1. U86078 mRNA. Translation: AAC51872.1. BC032226 mRNA. Translation: AAH32226.1. M94539 mRNA. Translation: AAA58405.1. | |||||||||||||||||||
| IPI | IPI00005592. | ||||||||||||||||||
| PIR | JC6129. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_000915.1. | ||||||||||||||||||
| UniGene | Hs.530871 | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||
| STRING | Q01064. | ||||||||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||||||||
| PhosphoSite | Q01064. | ||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||
| PRIDE | Q01064. | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| Ensembl | ENST00000243052; ENSP00000243052; ENSG00000123360; Homo sapiens. [Genome view] ENST00000394277; ENSP00000377818; ENSG00000123360; Homo sapiens. [Genome view] | ||||||||||||||||||
| GeneID | 5153. | ||||||||||||||||||
| KEGG | hsa:5153. | ||||||||||||||||||
| UCSC | uc001sgd.1. human. | ||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||
| CTD | 5153. | ||||||||||||||||||
| GeneCards | GC12P053229. | ||||||||||||||||||
| H-InvDB | HIX0010700. | ||||||||||||||||||
| HGNC | HGNC:8775. PDE1B. | ||||||||||||||||||
| HPA | HPA018492. | ||||||||||||||||||
| MIM | 171891. gene. | ||||||||||||||||||
| PharmGKB | PA33123. | ||||||||||||||||||
| GenAtlas | Search... | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| HOGENOM | Q01064. | ||||||||||||||||||
| HOVERGEN | Q01064. | ||||||||||||||||||
| OMA | DVDVGDP. | ||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||
| BRENDA | 3.1.4.17. 247. | ||||||||||||||||||
| Reactome | REACT_11061. Signalling by NGF. REACT_14797. Signaling by GPCR. REACT_15295. Opioid Signalling. | ||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||
| ArrayExpress | Q01064. | ||||||||||||||||||
| Bgee | Q01064. | ||||||||||||||||||
| CleanEx | HS_PDE1B. | ||||||||||||||||||
| Genevestigator | Q01064. | ||||||||||||||||||
| GermOnline | ENSG00000123360. Homo sapiens. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| InterPro | IPR003607. Met-dep_phosphohydro_HD. IPR002073. PDEase. IPR013706. PDEase_N. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF00233. PDEase_I. 1 hit. PF08499. PDEase_I_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00387. PDIESTERASE1. | ||||||||||||||||||
| SMART | SM00471. HDc. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00126. PDEASE_I. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||||||||
| NextBio | 19926. | ||||||||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | PDE1B_HUMAN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q01064 Secondary accession number(s): Q92825 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
| Disclaimer | Any medical or genetic information present in this entry is provided for research, educational and informational purposes only. It is not in any way intended to be used as a substitute for professional medical advice, diagnosis, treatment or care. | ||||||||
Relevant documents
| Human chromosome 12 Human chromosome 12: entries, gene names and cross-references to MIM |
| MIM cross-references Online Mendelian Inheritance in Man (MIM) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


