Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot Q00169 (PIPNA_HUMAN)
Last modified
February 9, 2010.
Version 91.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (4) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Phosphatidylinositol transfer protein alpha isoform Short name=PtdIns transfer protein alpha Short name=PtdInsTP alpha Short name=PI-TP-alpha | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Homo sapiens (Human) [Complete proteome] | ||||
| Taxonomic identifier | 9606 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Primates › Haplorrhini › Catarrhini › Hominidae › Homo |
Protein attributes
| Sequence length | 270 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the transfer of PtdIns and phosphatidylcholine between membranes. |
| Subcellular location | |
| Tissue specificity | Expressed in a wide range of tissues. |
| Sequence similarities | Belongs to the PtdIns transfer protein family. Class I subfamily. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Transport |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | Lipid-binding |
| PTM | Acetylation Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | lipid metabolic process Ref.1 Non-traceable author statement. Source: ProtInc visual perceptionTraceable author statement. Source: ProtInc |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from direct assay. Source: HPA nucleusInferred from direct assay. Source: HPA |
| Molecular function | phosphatidylcholine transmembrane transporter activity Ref.1 Traceable author statement. Source: ProtInc phosphatidylinositol transporter activity Ref.1Traceable author statement. Source: ProtInc protein bindingInferred from physical interaction. Source: IntAct |
| Complete GO annotation... | |
Binary interactions
With | Entry | #Exp. | IntAct | Notes |
|---|---|---|---|---|
| HSDL1 | Q3SXM5 | 1 | EBI-1042490,EBI-1056703 | |
| MLKL | Q8NB16 | 1 | EBI-1042490,EBI-1055040 | |
| MORF4L2 | Q15014 | 1 | EBI-1042490,EBI-399257 | |
| PMVK | Q15126 | 1 | EBI-1042490,EBI-1055562 |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 270 | 269 | Phosphatidylinositol transfer protein alpha isoform | PRO_0000191639 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 57 | 1 | Phosphotyrosine Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 215 | 1 | N6-acetyllysine Ref.7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 45 | 1 | N → P in BAA06276. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 3 – 13 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 15 – 33 | 19 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 38 – 49 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 54 – 65 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 70 – 73 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 81 – 90 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 93 – 99 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 101 – 103 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 106 – 120 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 123 – 126 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 130 – 133 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 137 – 141 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 146 – 148 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 151 – 153 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 156 – 158 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 160 – 162 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 166 – 168 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 177 – 182 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 190 – 200 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 203 – 205 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 206 – 230 | 25 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 232 – 235 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 240 – 260 | 21 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Sequence of a human cDNA encoding phosphatidylinositol transfer protein and occurrence of a related sequence in widely divergent eukaryotes." Dickeson S.K., Helmkamp G.M. Jr., Yarbrough L.R. Gene 142:301-305(1994) [PubMed: 8194769] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Tissue: Testis. |
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| [3] | "The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC)." The MGC Project Team Genome Res. 14:2121-2127(2004) [PubMed: 15489334] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA]. Tissue: Brain and Ovary. |
| [4] | Lubec G., Afjehi-Sadat L. Submitted (MAR-2007) to UniProtKB Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 135-146, MASS SPECTROMETRY. Tissue: Brain and Cajal-Retzius cell. |
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| [6] | Colinge J., Superti-Furga G., Bennett K.L. Submitted (OCT-2008) to UniProtKB Cited for: IDENTIFICATION [LARGE SCALE ANALYSIS], MASS SPECTROMETRY. |
| [7] | "Lysine acetylation targets protein complexes and co-regulates major cellular functions." Choudhary C., Kumar C., Gnad F., Nielsen M.L., Rehman M., Walther T., Olsen J.V., Mann M. Science 325:834-840(2009) [PubMed: 19608861] [Abstract] Cited for: ACETYLATION [LARGE SCALE ANALYSIS] AT LYS-215, MASS SPECTROMETRY. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M73704 mRNA. Translation: AAA36441.1. D30036 mRNA. Translation: BAA06276.1. BC082976 mRNA. Translation: AAH82976.1. BC045108 mRNA. Translation: AAH45108.1. | ||||||||||||
| IPI | IPI00216048. | ||||||||||||
| PIR | I53775. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_006215.1. | ||||||||||||
| UniGene | Hs.429819 | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| IntAct | Q00169. 5 interactions. | ||||||||||||
| STRING | Q00169. | ||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||
| PhosphoSite | Q00169. | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PRIDE | Q00169. | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| Ensembl | ENST00000313486; ENSP00000316809; ENSG00000174238; Homo sapiens. [Genome view] | ||||||||||||
| GeneID | 5306. | ||||||||||||
| KEGG | hsa:5306. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CTD | 5306. | ||||||||||||
| GeneCards | GC17M001368. | ||||||||||||
| H-InvDB | HIX0013400. | ||||||||||||
| HGNC | HGNC:9001. PITPNA. | ||||||||||||
| HPA | HPA000528. | ||||||||||||
| MIM | 600174. gene. | ||||||||||||
| PharmGKB | PA33335. | ||||||||||||
| GenAtlas | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | prNOG05057. | ||||||||||||
| HOVERGEN | Q00169. | ||||||||||||
| InParanoid | Q00169. | ||||||||||||
| OMA | MVLLKEY. | ||||||||||||
| OrthoDB | EOG91C9FR. | ||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||
| ArrayExpress | Q00169. | ||||||||||||
| Bgee | Q00169. | ||||||||||||
| CleanEx | HS_PITPNA. | ||||||||||||
| Genevestigator | Q00169. | ||||||||||||
| GermOnline | ENSG00000174238. Homo sapiens. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR001666. PI_transfer. [Graphical view] | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR10658. PI_transfer. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF02121. IP_trans. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00391. PITRANSFER. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||
| NextBio | 20510. | ||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | PIPNA_HUMAN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q00169 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
| Disclaimer | Any medical or genetic information present in this entry is provided for research, educational and informational purposes only. It is not in any way intended to be used as a substitute for professional medical advice, diagnosis, treatment or care. | ||||||||
Relevant documents
| Human chromosome 17 Human chromosome 17: entries, gene names and cross-references to MIM |
| MIM cross-references Online Mendelian Inheritance in Man (MIM) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

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