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UniProtKB/Swiss-Prot Q00017 (RHA1_ASPAC)
Last modified
March 3, 2009.
Version 54.
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Documents (2) |
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Names and origin · Protein attributes · General annotation (Comments) · Ontologies · Sequence annotation (Features) · Sequences · References · Cross-references · Entry information · Relevant documents
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Rhamnogalacturonan acetylesterase Short name=RGAE EC=3.1.1.- | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Aspergillus aculeatus | ||
| Taxonomic identifier | 5053 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Fungi › Dikarya › Ascomycota › Pezizomycotina › Eurotiomycetes › Eurotiomycetidae › Eurotiales › Trichocomaceae › mitosporic Trichocomaceae › Aspergillus |
Protein attributes
| Sequence length | 250 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Plays a key role in the degradation of rhamnogalacturonan in the cell wall. Acts in synergy together with rhamnogalacturonase A (RGase A) and rhamnogalacturonase B (RGase B). |
| Post-translational modification | Carbohydrate at Asn-199 is composed of GlcNAc and Man. |
| Sequence similarities | Belongs to the 'GDSL' lipolytic enzyme family. |
| biophysicochemical properties | pH dependence: Optimum pH is 6.0. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Domain | Signal |
| Molecular function | Hydrolase |
| PTM | Disulfide bond Glycoprotein |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | lipid metabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular function | hydrolase activity, acting on ester bonds Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 17 | 17 | Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 18 – 250 | 233 | Rhamnogalacturonan acetylesterase | PRO_0000017852 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 26 | 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 209 | 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 212 | 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 121 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Ref.3 Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 199 | 1 | N-linked (GlcNAc...) (high mannose) Ref.3 Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 105 ↔ 113 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 231 ↔ 249 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 19 – 23 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 26 – 28 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 30 – 33 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 40 – 43 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 45 – 47 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 48 – 54 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 62 – 67 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 70 – 77 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 83 – 86 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 96 – 98 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 105 – 110 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 112 – 117 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 120 – 126 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 127 – 140 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 144 – 148 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 155 – 158 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 167 – 179 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 182 – 184 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 186 – 197 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 199 – 204 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 207 – 211 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 215 – 232 | 18 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 235 – 239 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Molecular cloning and characterization of a rhamnogalacturonan acetylesterase from Aspergillus aculeatus. Synergism between rhamnogalacturonan degrading enzymes." Kauppinen S., Christgau S., Kofod L.V., Halkier T., Doerreich K., Dalboege H. J. Biol. Chem. 270:27172-27178(1995) [PubMed: 7592973] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], PROTEIN SEQUENCE OF 18-45, CHARACTERIZATION. Strain: KSM 510. |
| [2] | "Crystallization and preliminary X-ray diffraction studies of the heterogeneously glycosylated enzyme rhamnogalacturonan acetylesterase from Aspergillus aculeatus." Moelgaard A., Petersen J.F.W., Kauppinen S., Dalboege H., Johnsen A.H., Navarro Poulsen J.-C., Larsen S. Acta Crystallogr. D 54:1026-1029(1998) [PubMed: 9757128] [Abstract] Cited for: CRYSTALLIZATION. |
| [3] | "Rhamnogalacturonan acetylesterase elucidates the structure and function of a new family of hydrolases." Moelgaard A., Kauppinen S., Larsen S. Structure 8:373-383(2000) [PubMed: 10801485] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.12 ANGSTROMS), GLYCOSYLATION AT ASN-121 AND ASN-199, STRUCTURE OF CARBOHYDRATE. |
| [4] | "A branched N-linked glycan at atomic resolution in the 1.12 A structure of rhamnogalacturonan acetylesterase." Moelgaard A., Larsen S. Acta Crystallogr. D 58:111-119(2002) [PubMed: 11752785] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.12 ANGSTROMS), GLYCOSYLATION AT ASN-121 AND ASN-199, STRUCTURE OF CARBOHYDRATE. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| X89714 Genomic DNA. Translation: CAA61858.1. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR013831. Esterase_SGNH_hydro-type_subgr. IPR001087. Lipase_GDSL. IPR008265. Lipase_GDSL_AS. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.50.1110. Esterase_SGNH_hydro-type_subgr. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00657. Lipase_GDSL. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS01098. LIPASE_GDSL_SER. False negative. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | RHA1_ASPAC | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q00017 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | FPAP (Fungal Proteome Annotation Project) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


