P98119 (URT1_DESRO) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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April 3, 2013.
Version 97.
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| Protein names | Recommended name: Salivary plasminogen activator alpha 1 EC=3.4.21.68 Alternative name(s): DSPA alpha-1 |
| Organism | Desmodus rotundus (Vampire bat) |
| Taxonomic identifier | 9430 [NCBI] |
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Laurasiatheria › Chiroptera › Microchiroptera › Phyllostomidae › Desmodontinae › Desmodus![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 477 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Probably essential to support the feeding habits of this exclusively haematophagous animal. Potent thrombolytic agent. |
| Catalytic activity | Specific cleavage of Arg-|-Val bond in plasminogen to form plasmin. |
| Enzyme regulation | Activity toward plasminogen is stimulated in the presence of fibrin I. |
| Subunit structure | Monomer. |
| Subcellular location | |
| Domain | The fibronectin type-I domain mediates binding to fibrin, and the kringle domain apparently mediates fibrin-induced stimulation of activity. |
| Sequence similarities | Belongs to the peptidase S1 family. Contains 1 EGF-like domain. Contains 1 fibronectin type-I domain. Contains 1 kringle domain. Contains 1 peptidase S1 domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Plasminogen activation |
| Cellular component | Secreted |
| Domain | EGF-like domain Kringle Signal |
| Molecular function | Hydrolase Protease Serine protease |
| PTM | Disulfide bond Glycoprotein |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | proteolysis Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular_component | extracellular region Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular_function | serine-type endopeptidase activity Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 36 | 36 | Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 37 – 477 | 441 | Salivary plasminogen activator alpha 1 | PRO_0000028340 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 40 – 82 | 43 | Fibronectin type-I | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 83 – 121 | 39 | EGF-like | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 128 – 209 | 82 | Kringle | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 226 – 476 | 251 | Peptidase S1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 272 | 1 | Charge relay system | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 321 | 1 | Charge relay system | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 428 | 1 | Charge relay system | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 153 | 1 | N-linked (GlcNAc...) | CAR_000027 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 398 | 1 | N-linked (GlcNAc...) | CAR_000028 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 42 ↔ 72 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 70 ↔ 79 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 87 ↔ 98 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 92 ↔ 109 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 111 ↔ 120 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 128 ↔ 209 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 149 ↔ 191 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 180 ↔ 204 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 214 ↔ 345 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 257 ↔ 273 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 265 ↔ 334 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 359 ↔ 434 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 391 ↔ 407 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 424 ↔ 452 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 234 – 236 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 240 – 245 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 248 – 251 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 254 – 263 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 266 – 269 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 271 – 273 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 280 – 282 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 284 – 288 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 290 – 294 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 300 – 309 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 315 – 317 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 323 – 328 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 330 – 332 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 358 – 364 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 366 – 370 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 379 – 385 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 388 – 390 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 393 – 398 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 405 – 409 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 414 – 416 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 431 – 436 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 439 – 448 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 450 – 453 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 459 – 463 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 464 – 467 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 468 – 474 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "The plasminogen activator family from the salivary gland of the vampire bat Desmodus rotundus: cloning and expression." Kraetzschmar J., Haendler B., Langer G., Boidol W., Bringmann P., Alagon A., Donner P., Schleuning W.-D. Gene 105:229-237(1991) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Tissue: Salivary gland. |
| [2] | "Plasminogen activators from the saliva of Desmodus rotundus (common vampire bat): unique fibrin specificity." Schleuning W.-D., Alagon A., Boidol W., Bringmann P., Petri T., Kraetzschmar J., Haendler B., Langer G., Baldus B., Witt W., Donner P. Ann. N. Y. Acad. Sci. 667:395-403(1992) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: CHARACTERIZATION. |
| [3] | "Catalytic domain structure of vampire bat plasminogen activator: a molecular paradigm for proteolysis without activation cleavage." Renatus M., Stubbs M.T., Huber R., Bringmann P., Donner P., Schleuning W.-D., Bode W. Biochemistry 36:13483-13493(1997) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.9 ANGSTROMS). Tissue: Salivary gland. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M63987 mRNA. Translation: AAA31591.1. M63986 mRNA. Translation: AAA31592.1. | ||||||||||||
| PIR | JS0597. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P98119. | ||||||||||||
| SMR | P98119. Positions 37-127, 213-477. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||
| MEROPS | S01.239. | ||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||
| GlycoSuiteDB | P98119. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOVERGEN | HBG008633. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| Gene3D | 2.40.20.10. 1 hit. | ||||||||||||
| InterPro | IPR000742. EG-like_dom. IPR013032. EGF-like_CS. IPR000083. Fibronectin_type1. IPR000001. Kringle. IPR013806. Kringle-like. IPR018056. Kringle_CS. IPR001254. Peptidase_S1. IPR018114. Peptidase_S1_AS. IPR001314. Peptidase_S1A. IPR009003. Trypsin-like_Pept_dom. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF00008. EGF. 1 hit. PF00039. fn1. 1 hit. PF00051. Kringle. 1 hit. PF00089. Trypsin. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00722. CHYMOTRYPSIN. | ||||||||||||
| SMART | SM00181. EGF. 1 hit. SM00058. FN1. 1 hit. SM00130. KR. 1 hit. SM00020. Tryp_SPc. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF57440. Kringle-like. 1 hit. SSF50494. Pept_Ser_Cys. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00022. EGF_1. 1 hit. PS01186. EGF_2. 1 hit. PS50026. EGF_3. 1 hit. PS01253. FN1_1. 1 hit. PS51091. FN1_2. 1 hit. PS00021. KRINGLE_1. 1 hit. PS50070. KRINGLE_2. 1 hit. PS50240. TRYPSIN_DOM. 1 hit. PS00134. TRYPSIN_HIS. 1 hit. PS00135. TRYPSIN_SER. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P98119. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | URT1_DESRO | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P98119 | ||||||||
| Entry history |
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| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Chordata Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Peptidase families Classification of peptidase families and list of entries |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
