P98052 (COX2_THETH) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
April 3, 2013.
Version 95.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Cytochrome c oxidase subunit 2 EC=1.9.3.1 Alternative name(s): Cytochrome c ba(3) subunit II Cytochrome c oxidase polypeptide II Cytochrome cba3 subunit 2 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Thermus thermophilus | ||||
| Taxonomic identifier | 274 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Deinococcus-Thermus › Deinococci › Thermales › Thermaceae › Thermus![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 135 AA. |
| Sequence status | Fragment. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Subunits I and II form the functional core of the enzyme complex. Electrons originating in cytochrome c are transferred via heme a and Cu(A) to the binuclear center formed by heme a3 and Cu(B). |
| Catalytic activity | 4 ferrocytochrome c + O2 + 4 H+ = 4 ferricytochrome c + 2 H2O. |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the cytochrome c oxidase subunit 2 family. |
| Caution | The sequence shown here has been extracted from PDB entry 2CUA. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Electron transport Respiratory chain Transport |
| Cellular component | Cell membrane Membrane |
| Domain | Transmembrane |
| Ligand | Copper Metal-binding |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | electron transport chain Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular_component | integral to membrane Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW plasma membraneInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell respiratory chainInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular_function | copper ion binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro cytochrome-c oxidase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | ‹1 – 135 | ›135 | Cytochrome c oxidase subunit 2 | PRO_0000183721 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 81 | 1 | Copper A | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 116 | 1 | Copper A | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 120 | 1 | Copper A | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 124 | 1 | Copper A | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Non-terminal residue | 1 | 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 1 – 5 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 7 – 11 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 15 – 19 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 22 – 27 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 30 – 32 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 34 – 36 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 38 – 42 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 45 – 53 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 56 – 65 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 68 – 79 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 81 – 85 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 86 – 89 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 91 – 94 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 96 – 99 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 100 – 105 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 110 – 115 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 124 – 126 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 128 – 134 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "The CuA domain of Thermus thermophilus ba3-type cytochrome c oxidase at 1.6-A resolution." Williams P.A., Blackburn N.J., Sanders D., Bellamy H., Stura E.A., Fee J.A., McRee D.E. Nat. Struct. Biol. 6:509-516(1999) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.6 ANGSTROMS). |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P98052. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P98052. Positions 1-135. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| IntAct | P98052. 1 interaction. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| STRING | 262724.TTC0769. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | 2.60.40.420. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR001505. Copper_CuA. IPR008972. Cupredoxin. IPR002429. Cyt_c_oxidase_su2_C. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00116. COX2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF49503. Cupredoxin. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00078. COX2. 1 hit. PS50857. COX2_CUA. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P98052. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | COX2_THETH | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P98052 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
