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UniProtKB/Swiss-Prot P96110 (DHE3_THEMA)
Last modified
January 19, 2010.
Version 75.
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Glutamate dehydrogenase Short name=GDH EC=1.4.1.3 | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Thermotoga maritima [Complete proteome] [HAMAP] | ||||||
| Taxonomic identifier | 2336 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Thermotogae › Thermotogales › Thermotogaceae › Thermotoga |
Protein attributes
| Sequence length | 416 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | L-glutamate + H2O + NAD(P)+ = 2-oxoglutarate + NH3 + NAD(P)H. |
| Subunit structure | Homohexamer. |
| Sequence similarities | Belongs to the Glu/Leu/Phe/Val dehydrogenases family. |
| Biophysicochemical properties | Temperature dependence: Optimum temperature is 75 degrees Celsius. Thermostable. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Ligand | NAD NADP |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | cellular amino acid metabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro oxidation reductionInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 416 | 415 | Glutamate dehydrogenase | PRO_0000182764 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 105 | 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 153 | 1 | M → I in CAA71058. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 6 – 20 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 25 – 32 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 35 – 45 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 51 – 62 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 66 – 74 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 80 – 97 | 18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 102 – 109 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 112 – 114 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 117 – 130 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 131 – 133 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 137 – 139 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 140 – 143 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 150 – 164 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 177 – 179 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 183 – 187 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 188 – 203 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 208 – 210 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 212 – 216 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 220 – 233 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 236 – 242 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 245 – 248 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 255 – 264 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 275 – 277 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 279 – 283 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 288 – 292 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 301 – 304 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 310 – 313 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 316 – 318 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 322 – 330 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 334 – 336 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 338 – 341 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 344 – 357 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 364 – 389 | 26 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 393 – 412 | 20 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Glutamate dehydrogenase from the hyperthermophilic bacterium Thermotoga maritima: molecular characterization and phylogenetic implications." Kort R., Liebl W., Labedan B., Forterre P., Eggen R.I.L., de Vos W.M. Extremophiles 1:52-60(1997) [PubMed: 9680336] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], PROTEIN SEQUENCE OF 2-13, CHARACTERIZATION. Strain: ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099. |
| [2] | "Evidence for lateral gene transfer between Archaea and Bacteria from genome sequence of Thermotoga maritima." Nelson K.E., Clayton R.A., Gill S.R., Gwinn M.L., Dodson R.J., Haft D.H., Hickey E.K., Peterson J.D., Nelson W.C., Ketchum K.A., McDonald L.A., Utterback T.R., Malek J.A., Linher K.D., Garrett M.M., Stewart A.M., Cotton M.D., Pratt M.S. Fraser C.M.Nature 399:323-329(1999) [PubMed: 10360571] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099. |
| [3] | "Crystal structure of glutamate dehydrogenase from the hyperthermophilic eubacterium Thermotoga maritima at 3.0-A resolution." Knapp S., de Vos W.M., Rice D., Ladenstein R. J. Mol. Biol. 267:916-932(1997) [PubMed: 9135121] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (3.0 ANGSTROMS). |
| [4] | "Engineering activity and stability of Thermotoga maritima glutamate dehydrogenase. I. Introduction of a six-residue ion-pair network in the hinge region." Lebbink J.H., Knapp S., van der Oost J., Rice D., Ladenstein R., de Vos W.M. J. Mol. Biol. 280:287-296(1998) [PubMed: 9654452] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (3.1 ANGSTROMS). |
| [5] | "Engineering activity and stability of Thermotoga maritima glutamate dehydrogenase. II: construction of a 16-residue ion-pair network at the subunit interface." Lebbink J.H., Knapp S., van der Oost J., Rice D., Ladenstein R., de Vos W.M. J. Mol. Biol. 289:357-369(1999) [PubMed: 10366510] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.9 ANGSTROMS). |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | Y09925 Genomic DNA. Translation: CAA71058.1. AE000512 Genomic DNA. Translation: AAD36092.1. | ||||||||||||||||||||||||
| PIR | G72305. T45284. | ||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_228821.1. | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 896847. | ||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus TM_1015 in contig AE000512_GR. | ||||||||||||||||||||||||
| KEGG | tma:TM1015. | ||||||||||||||||||||||||
| NMPDR | fig|243274.1.peg.1005. | ||||||||||||||||||||||||
| TIGR | TM_1015. | ||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG590661. | ||||||||||||||||||||||||
| OMA | ENMIHAS. | ||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | TMAR243274:TM_1015-MONOMER. | ||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 1.4.1.3. 16699. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR006095. Glu/Leu/Phe/Val_DH. IPR006096. Glu/Leu/Phe/Val_DH_C. IPR006097. Glu/Leu/Phe/Val_DH_dimer_dom. IPR014362. Glu_DH. IPR016040. NAD(P)-bd_dom. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.50.720. NAD(P)-bd. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR11606:SF2. GLFV_DH. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00208. ELFV_dehydrog. 1 hit. PF02812. ELFV_dehydrog_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000185. Glu_DH. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00082. GLFDHDRGNASE. | ||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00839. ELFV_dehydrog. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00074. GLFV_DEHYDROGENASE. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | DHE3_THEMA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P96110 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


