P95803 (DDL_STRMU) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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May 29, 2013.
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| Protein names | Recommended name: D-alanine--D-alanine ligase EC=6.3.2.4 Alternative name(s): D-Ala-D-Ala ligase D-alanylalanine synthetase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Streptococcus mutans serotype c (strain ATCC 700610 / UA159) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 210007 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Bacilli › Lactobacillales › Streptococcaceae › Streptococcus › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 349 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Cell wall formation By similarity. HAMAP-Rule MF_00047 |
| Catalytic activity | ATP + 2 D-alanine = ADP + phosphate + D-alanyl-D-alanine. HAMAP-Rule MF_00047 |
| Cofactor | Binds 2 magnesium or manganese ions per subunit By similarity. |
| Pathway | Cell wall biogenesis; peptidoglycan biosynthesis. HAMAP-Rule MF_00047 |
| Subcellular location | Cytoplasm By similarity HAMAP-Rule MF_00047. |
| Sequence similarities | Belongs to the D-alanine--D-alanine ligase family. Contains 1 ATP-grasp domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Cell shape Cell wall biogenesis/degradation Peptidoglycan synthesis |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | ATP-binding Magnesium Manganese Metal-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Ligase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | peptidoglycan biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP regulation of cell shapeInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular_component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular_function | ATP binding Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP D-alanine-D-alanine ligase activityInferred from electronic annotation. Source: HAMAP magnesium ion bindingInferred from electronic annotation. Source: HAMAP manganese ion bindingInferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 349 | 349 | D-alanine--D-alanine ligase HAMAP-Rule MF_00047 | PRO_0000177886 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 133 – 335 | 203 | ATP-grasp | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 163 – 218 | 56 | ATP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 289 | 1 | Magnesium or manganese 1 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 302 | 1 | Magnesium or manganese 1 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 302 | 1 | Magnesium or manganese 2 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 304 | 1 | Magnesium or manganese 2 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 132 | 1 | N → K in AAB41854. Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 238 | 1 | D → V in AAB41854. Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 273 | 1 | A → R in AAB41854. Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 4 – 11 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 17 – 30 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 33 – 35 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 36 – 43 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 49 – 57 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 73 – 75 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 79 – 82 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 88 – 92 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 96 – 98 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 99 – 101 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 102 – 109 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 114 – 116 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 119 – 126 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 128 – 138 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 146 – 150 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 155 – 165 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 168 – 174 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 184 – 188 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 189 – 202 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 204 – 210 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 214 – 226 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 233 – 235 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 255 – 258 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 263 – 279 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 284 – 292 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 298 – 306 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 314 – 321 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 326 – 345 | 20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Genome sequence of Streptococcus mutans UA159, a cariogenic dental pathogen." Ajdic D.J., McShan W.M., McLaughlin R.E., Savic G., Chang J., Carson M.B., Primeaux C., Tian R., Kenton S., Jia H.G., Lin S.P., Qian Y., Li S., Zhu H., Najar F.Z., Lai H., White J., Roe B.A., Ferretti J.J. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99:14434-14439(2002) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 700610 / UA159. |
| [2] | Garnier F., Gerbaud G., Courvalin P., Galimand M. Submitted (FEB-1997) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 106-303. Strain: ATCC 25175 / DSM 20523 / JCM 5705 / NBRC 13955 / NCIMB 702062 / NCTC 10449. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AE014133 Genomic DNA. Translation: AAN58338.1. U69165 Genomic DNA. Translation: AAB41854.1. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_721032.1. NC_004350.2. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P95803. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | 210007.SMU.599. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | AAN58338; AAN58338; SMU_599. | ||||||||||||
| GeneID | 1029384. | ||||||||||||
| KEGG | smu:SMU_599. | ||||||||||||
| PATRIC | 19663399. VBIStrMut61772_0532. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG1181. | ||||||||||||
| KO | K01921. | ||||||||||||
| OMA | LLHGPFG. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK01966. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | SMUT210007:GC7Z-588-MONOMER. | ||||||||||||
| UniPathway | UPA00219. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| Gene3D | 3.30.1490.20. 1 hit. 3.30.470.20. 2 hits. 3.40.50.20. 1 hit. | ||||||||||||
| HAMAP | MF_00047. Dala_Dala_lig. | ||||||||||||
| InterPro | IPR011761. ATP-grasp. IPR013815. ATP_grasp_subdomain_1. IPR013816. ATP_grasp_subdomain_2. IPR000291. D-Ala_lig_Van_CS. IPR005905. D_ala_D_ala. IPR011095. Dala_Dala_lig_C. IPR011127. Dala_Dala_lig_N. IPR016185. PreATP-grasp_dom. [Graphical view] | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR23132. PTHR23132. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF07478. Dala_Dala_lig_C. 1 hit. PF01820. Dala_Dala_lig_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF52440. PreATP-grasp-like. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01205. D_ala_D_alaTIGR. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS50975. ATP_GRASP. 1 hit. PS00843. DALA_DALA_LIGASE_1. 1 hit. PS00844. DALA_DALA_LIGASE_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P95803. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | DDL_STRMU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P95803 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
