P95474 (CPKA_PYRFU) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 90.
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| Protein names | Recommended name: Carbamate kinase EC=2.7.2.2 Alternative name(s): Carbamate kinase-like carbamoylphosphate synthase | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Pyrococcus furiosus (strain ATCC 43587 / DSM 3638 / JCM 8422 / Vc1) [Reference proteome] [HAMAP] | ||||||
| Taxonomic identifier | 186497 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Archaea › Euryarchaeota › Thermococci › Thermococcales › Thermococcaceae › Pyrococcus › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 314 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Carbamate kinase that plays a biosynthetic role in that it produces carbamoyl-phosphate. Ref.4 |
| Catalytic activity | ATP + NH3 + CO2 = ADP + carbamoyl phosphate. |
| Subunit structure | Homodimer. |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the carbamate kinase family. |
| Biophysicochemical properties | Temperature dependence: 50% activity is retained after 1 hour at 100 degrees Celsius or 3 hours at 95 degrees Celsius. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | ATP-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Kinase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | arginine metabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro cellular amino acid biosynthetic processInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular_component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular_function | ATP binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW carbamate kinase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 314 | 314 | Carbamate kinase | PRO_0000185149 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 4 – 8 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 11 – 13 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 23 – 42 | 20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 46 – 50 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 54 – 71 | 18 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 78 – 103 | 26 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 110 – 113 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 116 – 119 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 124 – 126 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 131 – 137 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 139 – 149 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 152 – 155 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 161 – 165 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 170 – 173 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 176 – 184 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 188 – 190 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 193 – 195 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 197 – 202 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 205 – 208 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 215 – 225 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 229 – 239 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 243 – 245 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 254 – 256 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 257 – 265 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 271 – 273 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 274 – 287 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 290 – 296 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 297 – 299 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 300 – 304 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 307 – 313 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "The carbamate kinase-like carbamoyl phosphate synthetase of the hyperthermophilic archaeon Pyrococcus furiosus, a missing link in the evolution of carbamoyl phosphate biosynthesis." Durbecq V., Legrain C., Roovers M., Pierard A., Glansdorff N. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 94:12803-12808(1997) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 43587 / DSM 3638 / JCM 8422 / Vc1. |
| [2] | "Pfu helicase locus." Kanai A., Oida H., Yabe T., Hihara S., Doi H. Submitted (JUL-1998) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 43587 / DSM 3638 / JCM 8422 / Vc1. |
| [3] | "Divergence of the hyperthermophilic archaea Pyrococcus furiosus and P. horikoshii inferred from complete genomic sequences." Maeder D.L., Weiss R.B., Dunn D.M., Cherry J.L., Gonzalez J.M., DiRuggiero J., Robb F.T. Genetics 152:1299-1305(1999) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 43587 / DSM 3638 / JCM 8422 / Vc1. |
| [4] | "The 1.5-A resolution crystal structure of the carbamate kinase-like carbamoyl phosphate synthetase from the hyperthermophilic Archaeon Pyrococcus furiosus, bound to ADP, confirms that this thermostable enzyme is a carbamate kinase, and provides insight into substrate binding and stability in carbamate kinases." Ramon-Maiques S., Marina A., Uriarte M., Fita I., Rubio V. J. Mol. Biol. 299:463-476(2000) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.5 ANGSTROMS), FUNCTION. Strain: ATCC 43587 / DSM 3638 / JCM 8422 / Vc1. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | Y09829 Genomic DNA. Translation: CAA70972.1. AB016521 Genomic DNA. Translation: BAA32017.1. AE009950 Genomic DNA. Translation: AAL80800.1. | ||||||||||||
| PIR | T43855. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_578405.1. NC_003413.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P95474. | ||||||||||||
| SMR | P95474. Positions 2-314. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | 186497.PF0676. | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PRIDE | P95474. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | AAL80800; AAL80800; PF0676. | ||||||||||||
| GeneID | 1468522. | ||||||||||||
| KEGG | pfu:PF0676. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG0549. | ||||||||||||
| HOGENOM | HOG000277403. | ||||||||||||
| KO | K00926. | ||||||||||||
| OMA | ADIFMIL. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK12454. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| Gene3D | 3.40.1160.10. 1 hit. | ||||||||||||
| InterPro | IPR001048. Asp/Glu/Uridylate_kinase. IPR003964. Bac_carb_kinase. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF00696. AA_kinase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000723. Carbamate_kin. 1 hit. | ||||||||||||
| PRINTS | PR01469. CARBMTKINASE. | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF53633. Aa_kinase. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00746. arcC. 1 hit. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P95474. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | CPKA_PYRFU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P95474 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
