P94951 (MTD_METKA) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
November 16, 2011.
Version 84.
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| Protein names | Recommended name: F420-dependent methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase Short name=MTD EC=1.5.99.9 Alternative name(s): Coenzyme F420-dependent N5,N10-methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Methanopyrus kandleri (strain AV19 / DSM 6324 / JCM 9639 / NBRC 100938) | ||||
| Taxonomic identifier | 190192 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Archaea › Euryarchaeota › Methanopyri › Methanopyrales › Methanopyraceae › Methanopyrus |
Protein attributes
| Sequence length | 283 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the reversible reduction of methenyl-H4MPT+ to methylene-H4MPT. Ref.1 |
| Catalytic activity | 5,10-methylenetetrahydromethanopterin + coenzyme F420 = 5,10-methenyltetrahydromethanopterin + reduced coenzyme F420. HAMAP MF_00058 |
| Enzyme regulation | Strictly dependent on the presence of salts for activity. HAMAP MF_00058 |
| Pathway | One-carbon metabolism; methanogenesis from CO(2); 5,10-methylene-5,6,7,8-tetrahydromethanopterin from 5,10-methenyl-5,6,7,8-tetrahydromethanopterin (coenzyme F420 route): step 1/1. HAMAP MF_00058 |
| Subunit structure | Homohexamer composed of a trimer of dimers. |
| Sequence similarities | Belongs to the MTD family. |
| Biophysicochemical properties | Temperature dependence: Optimum temperature is 75 degrees Celsius. HAMAP MF_00058 |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Methanogenesis One-carbon metabolism |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | methanogenesis Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW one-carbon metabolic processInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | ferredoxin hydrogenase activity Inferred from electronic annotation. Source: InterPro methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 283 | 282 | F420-dependent methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase HAMAP MF_00058 | PRO_0000075039 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 11 | 1 | C → E AA sequence Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 4 – 10 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 15 – 19 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 22 – 24 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 31 – 39 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 46 – 63 | 18 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 66 – 71 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 78 – 88 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 90 – 92 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 94 – 99 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 100 – 105 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 106 – 111 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 115 – 119 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 129 – 131 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 134 – 150 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 153 – 169 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 175 – 177 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 180 – 183 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 185 – 190 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 197 – 222 | 26 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 227 – 257 | 31 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
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References
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| [1] | "Overexpression of the coenzyme-F420-dependent N5,N10-methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase gene from the hyperthermophilic Methanopyrus kandleri." Klein A.R., Thauer R.K. Eur. J. Biochem. 245:386-391(1997) [PubMed: 9151968] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], FUNCTION. |
| [2] | "The complete genome of hyperthermophile Methanopyrus kandleri AV19 and monophyly of archaeal methanogens." Slesarev A.I., Mezhevaya K.V., Makarova K.S., Polushin N.N., Shcherbinina O.V., Shakhova V.V., Belova G.I., Aravind L., Natale D.A., Rogozin I.B., Tatusov R.L., Wolf Y.I., Stetter K.O., Malykh A.G., Koonin E.V., Kozyavkin S.A. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99:4644-4649(2002) [PubMed: 11930014] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: AV19 / DSM 6324 / JCM 9639 / NBRC 100938. |
| [3] | "Two N5,N10-methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenases in the extreme thermophile Methanopyrus kandleri: characterization of the coenzyme F420-dependent enzyme." Klein A.R., Koch J., Stetter K.O., Thauer R.K. Arch. Microbiol. 160:186-192(1993) [PubMed: 8215796] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 2-35, CHARACTERIZATION. Strain: AV19 / DSM 6324 / JCM 9639 / NBRC 100938. |
| [4] | "Coenzyme F420-dependent methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase from Methanopyrus kandleri: the selenomethionine-labelled and non-labelled enzyme crystallized in two different forms." Hagemeier C.H., Shima S., Warkentin E., Thauer R.K., Ermler U. Acta Crystallogr. D 59:1653-1655(2003) [PubMed: 12925803] [Abstract] Cited for: CRYSTALLIZATION. |
| [5] | "Coenzyme F420-dependent methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase (Mtd) from Methanopyrus kandleri: a methanogenic enzyme with an unusual quarternary structure." Hagemeier C.H., Shima S., Thauer R.K., Bourenkov G., Bartunik H.D., Ermler U. J. Mol. Biol. 332:1047-1057(2003) [PubMed: 14499608] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.54 ANGSTROMS). |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | Y10251 Genomic DNA. Translation: CAA71298.1. AE009439 Genomic DNA. Translation: AAM01228.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_613298.1. NC_003551.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P94951. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P94951. Positions 2-283. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 1477313. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus MK0011 in contig AE009439_GR. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | mka:MK0011. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| NMPDR | fig|190192.1.peg.11. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG538567. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | NPYAKAK. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtClustDB | PRK00994. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | MKAN190192:MK0011-MONOMER. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_00058. MTD. [Tree] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR002844. Methylene_DH. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KO | K00319. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF01993. MTD. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIRSF | PIRSF005627. MTD. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProDom | PD017604. Methylene_DH. 1 hit. [Graphical view] [Entries sharing at least one domain] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF102324. MeTD. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | MTD_METKA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P94951 Secondary accession number(s): Q9UWL4 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with