P94556 (MURI1_BACSU) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
January 25, 2012.
Version 93.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Glutamate racemase 1 EC=5.1.1.3 | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Bacillus subtilis | ||||||
| Taxonomic identifier | 1423 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Bacillales › Bacillaceae › Bacillus |
Protein attributes
| Sequence length | 272 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Provides the (R)-glutamate required for cell wall biosynthesis By similarity. HAMAP MF_00258 |
| Catalytic activity | L-glutamate = D-glutamate. HAMAP MF_00258 |
| Pathway | Cell wall biogenesis; peptidoglycan biosynthesis. HAMAP MF_00258 |
| Sequence similarities | Belongs to the aspartate/glutamate racemases family. |
| Sequence caution | The sequence BAA28871.1 differs from that shown. Reason: Erroneous initiation. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Cell shape Cell wall biogenesis/degradation Peptidoglycan synthesis |
| Molecular function | Isomerase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | cellular cell wall organization Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW peptidoglycan biosynthetic processInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW regulation of cell shapeInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | glutamate racemase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 272 | 272 | Glutamate racemase 1 HAMAP MF_00258 | PRO_0000095453 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 160 | 1 | K → Q in CAA99552. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 6 – 13 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 16 – 25 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 31 – 35 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 37 – 39 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 43 – 45 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 47 – 64 | 18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 68 – 72 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 75 – 88 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 93 – 96 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 97 – 107 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 109 – 117 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 119 – 123 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 126 – 134 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 139 – 144 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 148 – 152 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 159 – 175 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 179 – 185 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 188 – 191 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 192 – 199 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 203 – 207 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 208 – 223 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 235 – 241 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 243 – 253 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 261 – 263 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "An internal FK506-binding domain is the catalytic core of the prolyl isomerase activity associated with the Bacillus subtilis trigger factor." Goethel S.F., Schmid R., Wipat A., Carter N.M., Emmerson P.T., Harwood C.R., Marahiel M.A. Eur. J. Biochem. 244:59-65(1997) [PubMed: 9063446] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [2] | "The dnaB-pheA (256 degrees-240 degrees) region of the Bacillus subtilis chromosome containing genes responsible for stress responses, the utilization of plant cell walls and primary metabolism." Wipat A., Carter N., Brignell C.S., Guy J.B., Piper K., Sanders J., Emmerson P.T., Harwood C.R. Microbiology 142:3067-3078(1996) [PubMed: 8969504] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [3] | "The complete genome sequence of the Gram-positive bacterium Bacillus subtilis." Kunst F., Ogasawara N., Moszer I., Albertini A.M., Alloni G., Azevedo V., Bertero M.G., Bessieres P., Bolotin A., Borchert S., Borriss R., Boursier L., Brans A., Braun M., Brignell S.C., Bron S., Brouillet S., Bruschi C.V. Danchin A.Nature 390:249-256(1997) [PubMed: 9384377] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: 168. |
| [4] | "From a consortium sequence to a unified sequence: the Bacillus subtilis 168 reference genome a decade later." Barbe V., Cruveiller S., Kunst F., Lenoble P., Meurice G., Sekowska A., Vallenet D., Wang T., Moszer I., Medigue C., Danchin A. Microbiology 155:1758-1775(2009) [PubMed: 19383706] [Abstract] Cited for: SEQUENCE REVISION TO 160. |
| [5] | "Properties of glutamate racemase from Bacillus subtilis IFO 3336 producing poly-gamma-glutamate." Ashiuchi M., Tani K., Soda K., Misono H. J. Biochem. 123:1156-1163(1998) [PubMed: 9604005] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 2-272. Strain: NBRC 3336. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | Z75208 Genomic DNA. Translation: CAA99552.1. AL009126 Genomic DNA. Translation: CAB14799.2. AB003685 Genomic DNA. Translation: BAA28871.1. Different initiation. | ||||||||||||
| PIR | B69688. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_390717.2. NC_000964.3. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P94556. | ||||||||||||
| SMR | P94556. Positions 2-268. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | EBBACT00000002033; EBBACP00000002033; EBBACG00000002030. | ||||||||||||
| GeneID | 935934. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus BSU28390 in contig AL009126_GR. | ||||||||||||
| KEGG | bsu:BSU28390. | ||||||||||||
| PATRIC | 18977562. VBIBacSub10457_2969. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| GenoList | BSU28390. [Micado] | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| GeneTree | EBGT00050000002346. | ||||||||||||
| HOGENOM | HBG645102. | ||||||||||||
| PhylomeDB | P94556. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK00865. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | BSUB:BSU28390-MONOMER. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_00258. Glu_racemase. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR015942. Asp/Glu/hydantoin_racemase. IPR001920. Asp/Glu_race. IPR018187. Asp/Glu_racemase_AS. IPR004391. Glu_race. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.50.1860. Asp/Glu_race. 1 hit. | ||||||||||||
| KO | K01776. | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR21198. PTHR21198. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF01177. Asp_Glu_race. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF53681. Asp/Glu_race. 2 hits. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00067. Glut_race. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00923. ASP_GLU_RACEMASE_1. 1 hit. PS00924. ASP_GLU_RACEMASE_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | MURI1_BACSU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P94556 Secondary accession number(s): O82826 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Bacillus subtilis Bacillus subtilis (strain 168): entries, gene names and cross-references to SubtiList |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with