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UniProtKB/Swiss-Prot P94388 (CAH_BACSU)
Last modified
January 19, 2010.
Version 61.
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90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Cephalosporin C deacetylase EC=3.1.1.41 Alternative name(s): Acetyl xylan esterase EC=3.1.1.72 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Bacillus subtilis [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 1423 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Bacillales › Bacillaceae › Bacillus |
Protein attributes
| Sequence length | 318 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Esterase that removed acetyl groups from a number of O-acetylated small substrates, such as acetylated xylose, short xylooligosaccharides and cephalosporin C. Has no activity towards polymeric acetylated xylan. Cannot cleave amide linkages. Ref.3 |
| Catalytic activity | Deacetylation of xylans and xylo-oligosaccharides. Ref.3 Cephalosporin C + H2O = deacetylcephalosporin C + acetate. Ref.3 |
| Subunit structure | |
| Subcellular location | |
| Biotechnological use | Used in the pharmaceutical industry for the chemoenzymatic deacetylation of cephalosporins and the synthesis of novel antibiotics. |
| Sequence similarities | Belongs to the carbohydrate esterase 7 family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Carbohydrate metabolism Cellulose degradation Polysaccharide degradation |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Molecular function | Hydrolase Serine esterase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | cellulose catabolic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | acetylxylan esterase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC cephalosporin-C deacetylase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 318 | 318 | Cephalosporin C deacetylase | PRO_0000360523 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 181 | 1 | Nucleophile | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 269 | 1 | Charge relay system | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 298 | 1 | Charge relay system | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 91 | 1 | Substrate; via amide nitrogen | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 181 | 1 | S → A: Loss of activity. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 8 – 12 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 24 – 36 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 43 – 47 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 55 – 63 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 67 – 69 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 73 – 75 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 84 – 87 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 99 – 107 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 111 – 113 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 145 – 147 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 154 – 166 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 187 – 193 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 200 – 204 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 210 – 216 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 220 – 223 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 224 – 231 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 235 – 246 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 250 – 253 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 254 – 256 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 261 – 265 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 270 – 272 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 274 – 283 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 286 – 292 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 302 – 316 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "The 25 degrees-36 degrees region of the Bacillus subtilis chromosome: determination of the sequence of a 146 kb segment and identification of 113 genes." Yamane K., Kumano M., Kurita K. Microbiology 142:3047-3056(1996) [PubMed: 8969502] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: 168. |
| [2] | "The complete genome sequence of the Gram-positive bacterium Bacillus subtilis." Kunst F., Ogasawara N., Moszer I., Albertini A.M., Alloni G., Azevedo V., Bertero M.G., Bessieres P., Bolotin A., Borchert S., Borriss R., Boursier L., Brans A., Braun M., Brignell S.C., Bron S., Brouillet S., Bruschi C.V. Danchin A.Nature 390:249-256(1997) [PubMed: 9384377] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: 168. |
| [3] | "Multifunctional xylooligosaccharide/cephalosporin C deacetylase revealed by the hexameric structure of the Bacillus subtilis enzyme at 1.9A resolution." Vincent F., Charnock S.J., Verschueren K.H., Turkenburg J.P., Scott D.J., Offen W.A., Roberts S., Pell G., Gilbert H.J., Davies G.J., Brannigan J.A. J. Mol. Biol. 330:593-606(2003) [PubMed: 12842474] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.7 ANGSTROMS) OF MUTANT ALA-181 IN COMPLEX WITH ACETATE, CATALYTIC ACTIVITY, SUBUNIT, FUNCTION, PROBABLE SUBCELLULAR LOCATION. |
| [4] | "1.5A crystal structure of the cephalosporin C deacetylase." Midwest center for structural genomics (MCSG) Submitted (AUG-2005) to the PDB data bank Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.5 ANGSTROMS), SUBUNIT. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | D50453 Genomic DNA. Translation: BAA08952.1. AL009126 Genomic DNA. Translation: CAB12112.1. | ||||||||||||||||||||||||
| PIR | G69596. | ||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_388200.1. | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 938341. | ||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus BSU03180 in contig AL009126_GR. | ||||||||||||||||||||||||
| KEGG | bsu:BSU03180. | ||||||||||||||||||||||||
| NMPDR | fig|224308.1.peg.319. | ||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||
| SubtiList | BG11919. cah. [Micado] | ||||||||||||||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG312403. | ||||||||||||||||||||||||
| OMA | DVPFLCH. | ||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | SUBTI:BSU03180-MONOMER. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR008391. AXE1. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF05448. AXE1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | CAH_BACSU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P94388 Secondary accession number(s): Q797Q7 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| Bacillus subtilis Bacillus subtilis (strain 168): entries, gene names and cross-references to SubtiList |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


