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UniProtKB/Swiss-Prot P93031 (GMD2_ARATH)
Last modified
October 13, 2009.
Version 73.
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90%,
50% identity |
Documents (4) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: GDP-mannose 4,6 dehydratase 2 EC=4.2.1.47 Alternative name(s): GDP-D-mannose dehydratase 2 Short name=GMD 2 | ||||||||
| Gene names |
| ||||||||
| Organism | Arabidopsis thaliana (Mouse-ear cress) [Complete proteome] | ||||||||
| Taxonomic identifier | 3702 [NCBI] | ||||||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Viridiplantae › Streptophyta › Embryophyta › Tracheophyta › Spermatophyta › Magnoliophyta › eudicotyledons › core eudicotyledons › rosids › eurosids II › Brassicales › Brassicaceae › Arabidopsis |
Protein attributes
| Sequence length | 373 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Conversion of GDP-D-mannose to GDP-4-keto-6-D-deoxymannose. Ref.1 |
| Catalytic activity | GDP-mannose = GDP-4-dehydro-6-deoxy-D-mannose + H2O. |
| Cofactor | NADP. |
| Pathway | |
| Subunit structure | Homotetramer. Binds to GER1. Ref.4 |
| Sequence similarities | Belongs to the GDP-mannose 4,6-dehydratase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Ligand | NADP |
| Molecular function | Lyase |
| PTM | Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | GDP-mannose metabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular component | intracellular Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular function | GDP-mannose 4,6-dehydratase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC coenzyme bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 373 | 373 | GDP-mannose 4,6 dehydratase 2 | PRO_0000201711 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 162 | 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 164 | 1 | Nucleophile | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 185 | 1 | Nucleophile | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 189 | 1 | NADP | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 10 | 1 | Phosphoserine Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 107 | 1 | P → L in mur1-2; strong reduction in L-fucose in the cell walls. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 139 | 1 | R → C in mur1-7; strong reduction in L-fucose in the cell walls. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 153 | 1 | R → C in mur1-5; strong reduction in L-fucose in the cell walls. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 162 | 1 | S → F in mur1-1; strong reduction in L-fucose in the cell walls. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 191 | 1 | A → V in mur1-3; strong reduction in L-fucose in the cell walls. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 202 | 1 | A → V in mur1-6; strong reduction in L-fucose in the cell walls. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 210 | 1 | G → Q in mur1-4; strong reduction in L-fucose in the cell walls. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 55 | 1 | V → F in AAM61140. Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 179 – 181 | 3 | FHP → IHL in CAB62638. Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 30 – 34 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 35 – 37 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 39 – 49 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 50 – 52 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 54 – 59 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 68 – 73 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 84 – 89 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 95 – 105 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 108 – 112 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 119 – 124 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 126 – 133 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 135 – 151 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 156 – 162 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 163 – 166 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 171 – 173 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 184 – 203 | 20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 206 – 212 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 225 – 237 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 244 – 247 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 258 – 268 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 271 – 273 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 276 – 279 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 287 – 297 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 302 – 304 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 306 – 308 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 310 – 312 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 326 – 332 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 340 – 362 | 23 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 363 – 365 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "The MUR1 gene of Arabidopsis thaliana encodes an isoform of GDP-D-mannose-4,6-dehydratase, catalyzing the first step in the de novo synthesis of GDP-L-fucose." Bonin C.P., Potter I., Vanzin G.F., Reiter W.-D. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 94:2085-2090(1997) [PubMed: 9050909] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA], FUNCTION, MUTANTS MUR1-1; MUR1-2; MUR1-3; MUR1-4; MUR1-5; MUR1-9 AND MUR1-7. Strain: cv. Columbia. |
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| [5] | "Large-scale Arabidopsis phosphoproteome profiling reveals novel chloroplast kinase substrates and phosphorylation networks." Reiland S., Messerli G., Baerenfaller K., Gerrits B., Endler A., Grossmann J., Gruissem W., Baginsky S. Plant Physiol. 150:889-903(2009) [PubMed: 19376835] [Abstract] Cited for: PHOSPHORYLATION [LARGE SCALE ANALYSIS] AT SER-10, MASS SPECTROMETRY. Tissue: Seedling. |
| [6] | "Structure of the MUR1 GDP-mannose 4,6-dehydratase from Arabidopsis thaliana: implications for ligand binding and specificity." Mulichak A.M., Bonin C.P., Reiter W.-D., Garavito R.M. Biochemistry 41:15578-15589(2002) [PubMed: 12501186] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.8 ANGSTROMS) OF 28-368 IN COMPLEX WITH NADPH; GDP AND GDP-D-RAHMNOSE. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| U81805 mRNA. Translation: AAB51505.1. AL132980 Genomic DNA. Translation: CAB62638.1. AY084574 mRNA. Translation: AAM61140.1. | |||||||||||||||||||
| IPI | IPI00519785. | ||||||||||||||||||
| PIR | T45747. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_190685.2. | ||||||||||||||||||
| UniGene | At.23910 | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||
| STRING | P93031. | ||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||
| PRIDE | P93031. | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| GeneID | 824280. | ||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus AT3G51160 in contig BA000014_GR. | ||||||||||||||||||
| KEGG | ath:AT3G51160. | ||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||
| GeneFarm | 4170. | ||||||||||||||||||
| TAIR | At3g51160. | ||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||
| BioCyc | MetaCyc:AT3G51160-MON. | ||||||||||||||||||
| BRENDA | 4.2.1.47. 302. | ||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||
| ArrayExpress | P93031. | ||||||||||||||||||
| Genevestigator | P93031. | ||||||||||||||||||
| GermOnline | AT3G51160. Arabidopsis thaliana. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| InterPro | IPR001509. Epimerase_deHydtase. IPR006368. GDP_Man_deHydtase. IPR016040. NAD(P)-bd_dom. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.50.720. NAD(P)-bd. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR10366:SF32. GDP_mann_dehyd. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF01370. Epimerase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01472. gmd. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | GMD2_ARATH | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P93031 Secondary accession number(s): Q8LFY4, Q9SD30 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | PPAP (Plant Proteome Annotation Project) | ||||||||
Relevant documents
| Arabidopsis thaliana Arabidopsis thaliana: entries and gene names |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


