P84786 (RIP_DRIMA) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
October 19, 2011.
Version 25.
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| Protein names | Recommended name: Ribosome-inactivating protein charybdin EC=3.2.2.22 Alternative name(s): rRNA N-glycosidase |
| Organism | Drimia maritima (Sea squill) (Charybdis maritima) |
| Taxonomic identifier | 82070 [NCBI] |
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Viridiplantae › Streptophyta › Embryophyta › Tracheophyta › Spermatophyta › Magnoliophyta › Liliopsida › Asparagales › Hyacinthaceae › Urgineoideae › Charybdis |
Protein attributes
| Sequence length | 257 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Inhibits translation in rabbit reticulocytes. Ref.1 |
| Catalytic activity | Endohydrolysis of the N-glycosidic bond at one specific adenosine on the 28S rRNA. Ref.1 |
| Sequence similarities | Belongs to the ribosome-inactivating protein family. Type 1 RIP subfamily. Ref.1 |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Plant defense |
| Molecular function | Hydrolase Protein synthesis inhibitor Toxin |
| PTM | Disulfide bond |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | defense response Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW negative regulation of translationInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | rRNA N-glycosylase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 257 | 257 | Ribosome-inactivating protein charybdin | PRO_0000248258 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 167 | 1 | Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 79 | 1 | Important for catalytic activity Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 117 | 1 | Important for catalytic activity Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 170 | 1 | Important for catalytic activity Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 217 ↔ 254 | Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 7 – 16 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 21 – 35 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 37 – 40 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 43 – 45 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 56 – 64 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 67 – 74 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 75 – 77 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 80 – 84 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 86 – 88 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 91 – 93 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 117 – 124 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 128 – 130 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 135 – 147 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 151 – 164 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 166 – 170 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 172 – 180 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 181 – 183 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 192 – 196 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 199 – 201 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 202 – 214 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 223 – 225 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 228 – 230 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 233 – 237 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 240 – 243 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 247 – 250 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Isolation, characterization, sequencing and crystal structure of charybdin, a type 1 ribosome-inactivating protein from Charybdis maritima agg." Touloupakis E., Gessmann R., Kavelaki K., Christofakis E., Petratos K., Ghanotakis D.F. FEBS J. 273:2684-2692(2006) [PubMed: 16817896] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 1-14 AND 242-257, NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 4-252, X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.6 ANGSTROMS), FUNCTION, CATALYTIC ACTIVITY. Tissue: Bulb. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | DQ323742 Genomic DNA. No translation available. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P84786. | ||||||||||||
| SMR | P84786. Positions 4-257. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR001574. Ribosome_inactivat_prot. IPR016138. Ribosome_inactivat_prot_sub1. IPR017989. Ribosome_inactivat_prot_subgr. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.420.10. Ribosome_inactivat_prot_sub1. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00161. RIP. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00396. SHIGARICIN. | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF56371. Ribosome_inactivat_prot. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00275. SHIGA_RICIN. False negative. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | RIP_DRIMA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P84786 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Plant Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with