P83793 (CYF_MASLA) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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April 3, 2013.
Version 57.
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| Protein names | Recommended name: Apocytochrome f | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Mastigocladus laminosus (Fischerella sp.) | ||
| Taxonomic identifier | 83541 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Cyanobacteria › Stigonematales › Mastigocladus![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 333 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Component of the cytochrome b6-f complex, which mediates electron transfer between photosystem II (PSII) and photosystem I (PSI), cyclic electron flow around PSI, and state transitions. HAMAP-Rule MF_00610 |
| Cofactor | Binds 1 heme group covalently. |
| Subunit structure | The 4 large subunits of the cytochrome b6-f complex are cytochrome b6, subunit IV (17 kDa polypeptide, PetD), cytochrome f and the Rieske protein, while the 4 small subunits are PetG, PetL, PetM and PetN. The complex functions as a dimer. |
| Subcellular location | Cellular thylakoid membrane; Single-pass membrane protein HAMAP-Rule MF_00610. |
| Sequence similarities | Belongs to the cytochrome f family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Electron transport Photosynthesis Transport |
| Cellular component | Membrane Thylakoid |
| Domain | Signal Transmembrane Transmembrane helix |
| Ligand | Heme Iron Metal-binding |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | electron transport chain Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW photosynthesisInferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Cellular_component | integral to thylakoid membrane Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular_function | electron carrier activity Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP heme bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro iron ion bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 37 | 37 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 38 – 333 | 296 | Apocytochrome f HAMAP-Rule MF_00610 | PRO_0000207977 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 299 – 319 | 21 | Helical; Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 45 | 1 | Iron (heme axial ligand); via amino nitrogen By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 70 | 1 | Iron (heme axial ligand) By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 66 | 1 | Heme (covalent) By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 69 | 1 | Heme (covalent) By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 46 – 52 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 53 – 55 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 65 – 68 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 77 – 79 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 82 – 84 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 89 – 95 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 107 – 109 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 119 – 121 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 131 – 133 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 137 – 140 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 148 – 151 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 155 – 159 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 165 – 167 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 172 – 176 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 180 – 182 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 189 – 200 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 212 – 214 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 219 – 222 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 227 – 230 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 233 – 235 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 238 – 242 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 247 – 249 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 252 – 254 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 257 – 259 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 284 – 293 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 296 – 319 | 24 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 321 – 323 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 327 – 329 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Cloning and characterization of the petBD and petCA operon from the thermophilic cyanobacterium Mastigocladus laminosus." Yan J., Zhang H., Cramer W.A. Submitted (SEP-2003) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [2] | "Structure of the cytochrome b6f complex of oxygenic photosynthesis: tuning the cavity." Kurisu G., Zhang H., Smith J.L., Cramer W.A. Science 302:1009-1014(2003) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (3.0 ANGSTROMS). |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AY390356 Genomic DNA. Translation: AAR26241.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P83793. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P83793. Positions 45-332. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | 1.20.5.700. 1 hit. 2.60.40.830. 2 hits. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_00610. Cytb6_f_cytF. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR024058. Cyt-f_TM. IPR002325. Cyt_f. IPR024094. Cyt_f_lg_dom. IPR011054. Rudment_hybrid_motif. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF01333. Apocytochr_F_C. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00610. CYTOCHROMEF. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF49441. Apocyt_F. 1 hit. SSF51246. Rudmnt_hyb_motif. 1 hit. SSF103431. SSF103431. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS51010. CYTF. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P83793. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | CYF_MASLA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P83793 Secondary accession number(s): Q5YJJ7 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
