P83791 (CYB6_MASLA) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 29, 2013.
Version 64.
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| Protein names | Recommended name: Cytochrome b6 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Mastigocladus laminosus (Fischerella sp.) | ||
| Taxonomic identifier | 83541 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Cyanobacteria › Stigonematales › Mastigocladus![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 215 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Component of the cytochrome b6-f complex, which mediates electron transfer between photosystem II (PSII) and photosystem I (PSI), cyclic electron flow around PSI, and state transitions. HAMAP-Rule MF_00633 |
| Cofactor | Binds 2 heme groups. One heme group is bound covalently by a single cysteine link, the other one non-covalently. Ref.1 |
| Subunit structure | The 4 large subunits of the cytochrome b6-f complex are cytochrome b6, subunit IV (17 kDa polypeptide, PetD), cytochrome f and the Rieske protein, while the 4 small subunits are PetG, PetL, PetM and PetN. The complex functions as a dimer. |
| Subcellular location | Cellular thylakoid membrane; Multi-pass membrane protein HAMAP-Rule MF_00633. |
| Miscellaneous | Heme 1 (or BH or b566) is high-potential and absorbs at about 566 nm, and heme 2 (or BL or b562) is low-potential and absorbs at about 562 nm By similarity. HAMAP-Rule MF_00633 |
| Sequence similarities | Belongs to the cytochrome b family. PetB subfamily. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Electron transport Photosynthesis Transport |
| Cellular component | Membrane Thylakoid |
| Domain | Transmembrane Transmembrane helix |
| Ligand | Heme Iron Metal-binding |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | photosynthesis Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP respiratory electron transport chainInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular_component | integral to membrane Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW thylakoid membraneInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular_function | electron transporter, transferring electrons within cytochrome b6/f complex of photosystem II activity Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP heme bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro iron ion bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro oxidoreductase activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 215 | 215 | Cytochrome b6 HAMAP-Rule MF_00633 | PRO_0000061827 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 32 – 52 | 21 | Helical; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 90 – 110 | 21 | Helical; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 116 – 136 | 21 | Helical; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 186 – 206 | 21 | Helical; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 86 | 1 | Iron (heme 2 axial ligand) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 100 | 1 | Iron (heme 1 axial ligand) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 187 | 1 | Iron (heme 2 axial ligand) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 202 | 1 | Iron (heme 1 axial ligand) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 35 | 1 | Heme 1 (covalent; via 1 link) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 4 – 12 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 14 – 21 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 33 – 35 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 36 – 54 | 19 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 55 – 57 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 62 – 64 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 65 – 73 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 79 – 106 | 28 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 109 – 113 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 116 – 135 | 20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 136 – 139 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 142 – 152 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 154 – 156 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 161 – 170 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 172 – 175 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 178 – 188 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 190 – 204 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Full subunit coverage liquid chromatography electrospray ionization mass spectrometry (LCMS+) of an oligomeric membrane protein: cytochrome b(6)f complex from spinach and the cyanobacterium Mastigocladus laminosus." Whitelegge J.P., Zhang H., Aguilera R., Taylor R.M., Cramer W.A. Mol. Cell. Proteomics 1:816-827(2002) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: HEME-BINDING. |
| [2] | "Structure of the cytochrome b6f complex of oxygenic photosynthesis: tuning the cavity." Kurisu G., Zhang H., Smith J.L., Cramer W.A. Science 302:1009-1014(2003) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (3.0 ANGSTROMS), METAL-BINDING SITES. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| PDBe RCSB PDB PDBj |
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| ProteinModelPortal | P83791. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P83791. Positions 1-215. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | 1.20.810.10. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_00633. Cytb6_f_cytb6. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR016175. Cyt_b/b6. IPR005797. Cyt_b/b6_N. IPR023530. Cyt_B6_PetB. IPR027387. Cytb/b6-like. IPR016174. Di-haem_cyt_TM. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR19271. PTHR19271. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF13631. Cytochrom_B_N_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000032. Cytochrome_b6. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF81342. Transmembr_di-haem_cytochrome. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS51002. CYTB_NTER. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P83791. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | CYB6_MASLA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P83791 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
