Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot P83223 (FRDA_SHEON)

Names and origin

Protein names

Recommended name:
    Fumarate reductase flavoprotein subunit
    EC=1.3.99.1
Alternative name(s):
    Flavocytochrome c
      Short name=FL cyt

Gene names

Ordered Locus Names:

SO_0970

Organism

Shewanella oneidensis [Complete proteome] [HAMAP]

Taxonomic identifier

70863 [NCBI]

Taxonomic lineage

Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Alteromonadales › Shewanellaceae › Shewanella

Protein attributes

Sequence length	596 AA.
Sequence status	Complete.
Sequence processing	The displayed sequence is further processed into a mature form.
Protein existence	Evidence at protein level.

General annotation (Comments)

Function	Catalyzes fumarate reduction using artificial electron donors such as methyl viologen. The physiological reductant is unknown, but evidence indicates that flavocytochrome c participates in electron transfer from formate to fumarate and possibly also to trimethylamine oxide (TMAO). This enzyme is essentially unidirectional By similarity.
Catalytic activity	Succinate + acceptor = fumarate + reduced acceptor.
Cofactor	Binds 1 FAD per subunit.
Subunit structure	Monomer.
Subcellular location	PeriplasmBy similarity.
Induction	By anaerobiosis and fumarate.
Sequence similarities	In the C-terminal section; belongs to the FAD-dependent oxidoreductase 2 family. FRD/SDH subfamily. Contains 1 cytochrome c domain.

Ontologies

Keywords
Biological process	Electron transport Transport
Cellular component	Periplasm
Domain	Signal
Ligand	FAD Flavoprotein Heme Iron Metal-binding
Molecular function	Oxidoreductase
Technical term	3D-structure Complete proteome
Gene Ontology (GO)
Biological process	electron transport chain Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW transport Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW
Cellular component	periplasmic space Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW
Molecular function	electron carrier activity Inferred from electronic annotation. Source: InterPro iron ion binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW succinate dehydrogenase activity Inferred from electronic annotation. Source: InterPro
Complete GO annotation...

Sequence annotation (Features)

Feature key

Position(s)

Length

Description

Graphical view

Feature identifier

Molecule processing

Signal peptide

1 – 25

25

Probable

Chain

26 – 596

571

Fumarate reductase flavoprotein subunit

PRO_0000010345

Regions

Domain

26 – 141

116

Cytochrome c

Nucleotide binding

156 – 167

12

FAD

Nucleotide binding

180 – 181

2

FAD

Nucleotide binding

187 – 189

3

FAD

Nucleotide binding

193 – 195

3

FAD

Nucleotide binding

572 – 575

4

FAD

Region

142 – 596

455

Flavoprotein-like

Sites

Active site

426

1

Proton donor By similarity

Metal binding

34

1

Iron (heme 2 axial ligand)

Metal binding

44

1

Iron (heme 1 axial ligand)

Metal binding

67

1

Iron (heme 2 axial ligand)

Metal binding

85

1

Iron (heme 3 axial ligand)

Metal binding

88

1

Iron (heme 4 axial ligand)

Metal binding

99

1

Iron (heme 3 axial ligand)

Metal binding

102

1

Iron (heme 1 axial ligand)

Metal binding

113

1

Iron (heme 4 axial ligand)

Binding site

40

1

Heme 1 (covalent)

Binding site

43

1

Heme 1 (covalent)

Binding site

63

1

Heme 2 (covalent)

Binding site

66

1

Heme 2 (covalent)

Binding site

95

1

Heme 3 (covalent)

Binding site

98

1

Heme 3 (covalent)

Binding site

109

1

Heme 4 (covalent)

Binding site

112

1

Heme 4 (covalent)

Binding site

389

1

Substrate

Binding site

401

1

Substrate

Binding site

528

1

Substrate

Binding site

569

1

Substrate

Experimental info

Sequence conflict

71

1

K → E Ref.1

Sequence conflict

282

1

A → S Ref.1

Secondary structure

1

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

596

Helix Strand Turn

Details...

Helix

30 – 38

9

Turn

41 – 43

3

Beta strand

44 – 46

3

Helix

57 – 67

11

Helix

70 – 75

6

Beta strand

79 – 81

3

Helix

95 – 97

3

Beta strand

101 – 103

3

Helix

108 – 111

4

Turn

132 – 135

4

Helix

136 – 144

9

Beta strand

152 – 156

5

Helix

160 – 170

11

Turn

171 – 173

3

Beta strand

176 – 179

4

Beta strand

181 – 185

5

Helix

189 – 191

3

Helix

202 – 206

5

Helix

213 – 223

11

Turn

224 – 226

3

Helix

230 – 238

9

Helix

240 – 249

10

Beta strand

256 – 258

3

Beta strand

268 – 271

4

Turn

272 – 274

3

Helix

278 – 291

14

Beta strand

295 – 297

3

Beta strand

300 – 306

7

Beta strand

309 – 311

3

Beta strand

315 – 320

6

Turn

321 – 323

3

Beta strand

324 – 329

6

Beta strand

331 – 335

5

Helix

344 – 350

7

Helix

352 – 354

3

Helix

368 – 375

8

Beta strand

386 – 393

8

Turn

394 – 397

4

Helix

403 – 406

4

Beta strand

410 – 412

3

Helix

426 – 434

9

Beta strand

441 – 446

6

Helix

447 – 451

5

Helix

456 – 461

6

Beta strand

466 – 470

5

Helix

471 – 478

8

Helix

482 – 498

17

Beta strand

502 – 504

3

Beta strand

515 – 530

16

Beta strand

541 – 544

4

Turn

545 – 547

3

Beta strand

548 – 556

9

Helix

558 – 560

3

Beta strand

563 – 565

3

Helix

573 – 594

22

Sequences

	Sequence		Length	Mass (Da)
	P83223-1 [UniParc]. Last modified November 25, 2002. Version 2. Checksum: 74CB81FE89790463	FASTA	596	62,448