P83218 (PME_DAUCA) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
April 3, 2013.
Version 65.
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| Protein names | Recommended name: Pectinesterase Short name=PE EC=3.1.1.11 Alternative name(s): Pectin methylesterase |
| Organism | Daucus carota (Carrot) |
| Taxonomic identifier | 4039 [NCBI] |
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Viridiplantae › Streptophyta › Embryophyta › Tracheophyta › Spermatophyta › Magnoliophyta › eudicotyledons › core eudicotyledons › asterids › campanulids › Apiales › Apiaceae › Apioideae › Scandiceae › Daucinae › Daucus![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 319 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the deesterification of methyl-esterified D-galactosiduronic acid units in pectic compounds. It participates in modulating cell wall during fruit ripening, cell wall extension during pollen germination, and in defense mechanisms against pathogens. |
| Catalytic activity | Pectin + n H2O = n methanol + pectate. |
| Pathway | Glycan metabolism; pectin degradation; 2-dehydro-3-deoxy-D-gluconate from pectin: step 1/5. |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the pectinesterase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Cell wall biogenesis/degradation |
| Cellular component | Cell wall Secreted |
| Molecular function | Aspartyl esterase Hydrolase |
| PTM | Disulfide bond Pyrrolidone carboxylic acid |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | cell wall modification Inferred from electronic annotation. Source: InterPro pectin catabolic processInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-UniPathway |
| Cellular_component | cell wall Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell extracellular regionInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular_function | aspartyl esterase activity Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW pectinesterase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 319 | 319 | Pectinesterase | PRO_0000215045 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 136 | 1 | Proton donor | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 157 | 1 | Nucleophile | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 83 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 113 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 225 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 227 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 135 | 1 | Transition state stabilizer By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1 | 1 | Pyrrolidone carboxylic acid | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 150 ↔ 170 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 8 – 11 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 17 – 21 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 22 – 28 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 37 – 41 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 43 – 47 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 50 – 52 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 58 – 64 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 66 – 68 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 69 – 73 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 77 – 80 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 84 – 86 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 88 – 91 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 97 – 105 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 109 – 111 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 116 – 119 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 124 – 132 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 138 – 140 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 142 – 149 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 151 – 157 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 159 – 162 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 164 – 169 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 171 – 174 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 183 – 188 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 198 – 203 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 205 – 208 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 210 – 212 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 213 – 218 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 221 – 224 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 232 – 237 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 254 – 260 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 262 – 267 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 271 – 273 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 284 – 286 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 290 – 294 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 298 – 301 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 304 – 306 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 309 – 311 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Characterization of carrot pectin methylesterase." Markovic O., Cederlund E., Griffiths W.J., Lipka T., Joernvall H. Cell. Mol. Life Sci. 59:513-518(2002) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE. Strain: cv. Tiptop. Tissue: Root. |
| [2] | "Crystal structure of plant pectin methylesterase." Johansson K., El-Ahmad M., Friemann R., Joernvall H., Markovic O., Eklund H. FEBS Lett. 514:243-249(2002) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.75 ANGSTROMS), CHARACTERIZATION. |
Cross-references
3D structure databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P83218. | ||||||||||||
| SMR | P83218. Positions 1-319. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BRENDA | 3.1.1.11. 1841. | ||||||||||||
| UniPathway | UPA00545; UER00823. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| Gene3D | 2.160.20.10. 1 hit. | ||||||||||||
| InterPro | IPR012334. Pectin_lyas_fold. IPR011050. Pectin_lyase_fold/virulence. IPR018040. Pectinesterase_AS. IPR000070. Pectinesterase_cat. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF01095. Pectinesterase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF51126. Pectin_lyas_like. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00800. PECTINESTERASE_1. 1 hit. PS00503. PECTINESTERASE_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P83218. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | PME_DAUCA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P83218 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Plant Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
