Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot P82186 (GUN_MYTED)
Last modified
May 5, 2009.
Version 51.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Endoglucanase EC=3.2.1.4 Alternative name(s): Endo-1,4-beta-glucanase Cellulase CMCase |
| Organism | Mytilus edulis (Blue mussel) |
| Taxonomic identifier | 6550 [NCBI] |
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Mollusca › Bivalvia › Pteriomorphia › Mytiloida › Mytiloidea › Mytilidae › Mytilinae › Mytilus |
Protein attributes
| Sequence length | 181 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Active towards the soluble carboxymethylcellulose (CMC). Possesses expansin activity too. Ref.1 |
| Catalytic activity | Endohydrolysis of (1->4)-beta-D-glucosidic linkages in cellulose, lichenin and cereal beta-D-glucans. |
| Tissue specificity | Digestive gland. |
| Sequence similarities | Belongs to the glycosyl hydrolase 45 (cellulase K) family. |
| biophysicochemical properties | pH dependence: Optimum pH is 4.6. Temperature dependence: Optimum temperature is 30-50 degrees Celsius. |
| Mass spectrometry | Molecular mass is 19702 Da from positions 1 - 181. Determined by MALDI. Ref.1 |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Carbohydrate metabolism Cellulose degradation Polysaccharide degradation |
| Molecular function | Glycosidase Hydrolase |
| PTM | Disulfide bond |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | cellulose catabolic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | cellulase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 181 | 181 | Endoglucanase | PRO_0000184075 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 24 | 1 | Nucleophile By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 132 | 1 | Proton donor By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 4 ↔ 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 30 ↔ 69 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 32 ↔ 176 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 65 ↔ 178 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 72 ↔ 157 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 103 ↔ 113 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 6 – 9 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 14 – 22 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 28 – 31 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 35 – 39 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 44 – 46 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 49 – 53 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 54 – 57 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 63 – 65 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 67 – 70 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 72 – 81 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 94 – 103 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 110 – 112 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 116 – 120 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 128 – 134 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 141 – 143 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 146 – 155 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 157 – 163 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 170 – 173 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 177 – 179 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Purification, characterization and amino-acid sequence analysis of a thermostable, low molecular mass endo-beta-1,4-glucanase from blue mussel, Mytilus edulis." Xu B., Hellman U., Ersson B., Janson J.-C. Eur. J. Biochem. 267:4970-4977(2000) [PubMed: 10931178] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE, FUNCTION, MASS SPECTROMETRY. Tissue: Digestive gland. |
Cross-references
3D structure databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||
| CAZy | GH45. Glycoside Hydrolase Family 45. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BRENDA | 3.2.1.4. 8413. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR000334. Glyco_hydro_45. [Graphical view] | ||||||||||||
| PROSITE | PS01140. GLYCOSYL_HYDROL_F45. False negative. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | GUN_MYTED | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P82186 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
Relevant documents
| Glycosyl hydrolases Classification of glycosyl hydrolase families and list of entries |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


