Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot P81708 (LYSC1_CANFA)
Last modified
January 19, 2010.
Version 67.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Lysozyme C, milk isozyme EC=3.2.1.17 Alternative name(s): 1,4-beta-N-acetylmuramidase C |
| Organism | Canis familiaris (Dog) |
| Taxonomic identifier | 9615 [NCBI] |
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Laurasiatheria › Carnivora › Caniformia › Canidae › Canis |
Protein attributes
| Sequence length | 129 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Lysozymes have primarily a bacteriolytic function; those in tissues and body fluids are associated with the monocyte-macrophage system and enhance the activity of immunoagents By similarity. |
| Catalytic activity | Hydrolysis of (1->4)-beta-linkages between N-acetylmuramic acid and N-acetyl-D-glucosamine residues in a peptidoglycan and between N-acetyl-D-glucosamine residues in chitodextrins. |
| Cofactor | Binds 1 calcium ion per subunit. |
| Subunit structure | Monomer By similarity. |
| Miscellaneous | Lysozyme C is capable of both hydrolysis and transglycosylation; it shows also a slight esterase activity. It acts rapidly on both peptide-substituted and unsubstituted peptidoglycan, and slowly on chitin oligosaccharides By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the glycosyl hydrolase 22 family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Ligand | Calcium |
| Molecular function | Antimicrobial Bacteriolytic enzyme Glycosidase Hydrolase Milk protein |
| PTM | Disulfide bond |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | cell wall macromolecule catabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro cytolysisInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW defense response to bacteriumInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | calcium ion binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW lysozyme activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 129 | 129 | Lysozyme C, milk isozyme | PRO_0000208845 | ||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Calcium binding | 81 – 92 | 12 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 35 | 1 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 53 | 1 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 6 ↔ 127 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 30 ↔ 115 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 65 ↔ 80 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 76 ↔ 94 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5 – 13 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 14 – 16 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 25 – 35 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 48 – 51 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 55 – 58 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 61 – 64 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 68 – 70 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 80 – 83 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 84 – 86 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 89 – 99 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 104 – 107 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 109 – 114 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 115 – 117 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 121 – 126 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Sequences of two highly divergent canine type c lysozymes: implications for the evolutionary origins of the lysozyme/alpha-lactalbumin superfamily." Grobler J.A., Rao K.R., Pervaiz S., Brew K. Arch. Biochem. Biophys. 313:360-366(1994) [PubMed: 8080284] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE. Tissue: Milk. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| PIR | S48641. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| CAZy | GH22. Glycoside Hydrolase Family 22. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Ensembl | ENSCAFT00000014206; ENSCAFP00000013141; ENSCAFG00000008948; Canis familiaris. [Genome view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | maNOG19640. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOVERGEN | P81708. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InParanoid | P81708. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | NACNIMC. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OrthoDB | EOG9MD0K1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PhylomeDB | P81708. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 3.2.1.17. 463. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR001916. Glyco_hydro_22. IPR019799. Glyco_hydro_22_CS. IPR000974. Glyco_hydro_22_lys. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00062. Lys. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00137. LYSOZYME. PR00135. LYZLACT. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00263. LYZ1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00128. LACTALBUMIN_LYSOZYME_1. 1 hit. PS51348. LACTALBUMIN_LYSOZYME_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | LYSC1_CANFA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P81708 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
Relevant documents
| Glycosyl hydrolases Classification of glycosyl hydrolase families and list of entries |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


