P81661 (VSPA_BOTJA) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
November 16, 2011.
Version 64.
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| Protein names | Recommended name: Thrombin-like enzyme bothrombin Short name=SVTLE EC=3.4.21.74 Alternative name(s): Reptilase Venombin A |
| Organism | Bothrops jararaca (Jararaca) |
| Taxonomic identifier | 8724 [NCBI] |
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Lepidosauria › Squamata › Scleroglossa › Serpentes › Colubroidea › Viperidae › Crotalinae › Bothrops |
Protein attributes
| Sequence length | 232 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Thrombin-like snake venom serine protease. Aggregates platelets in the presence of exogenous fibrinogen, possibly through interaction with glycoprotein 1b. Activates blood coagulation factor VIII. Has specific fibrinogen clotting activity. Ref.1 |
| Catalytic activity | Selective cleavage of Arg-|-Xaa bond in fibrinogen, to form fibrin, and release fibrinopeptide A. The specificity of further degradation of fibrinogen varies with species origin of the enzyme. |
| Enzyme regulation | Inhibited by diisopropyl fluorophosphate, but not by hirudin. Ref.1 |
| Subunit structure | Monomer. Ref.1 |
| Subcellular location | |
| Tissue specificity | Expressed by the venom gland. Ref.1 |
| Sequence similarities | Belongs to the peptidase S1 family. Snake venom subfamily. Contains 1 peptidase S1 domain. |
| Biophysicochemical properties | pH dependence: Optimum pH is 7.4-8.0 for the clotting activity. Ref.1 |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Blood coagulation |
| Cellular component | Secreted |
| Molecular function | Hydrolase Protease Serine protease Toxin |
| PTM | Disulfide bond Glycoprotein |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | blood coagulation Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW proteolysisInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | extracellular region Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | serine-type endopeptidase activity Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 232 | 232 | Thrombin-like enzyme bothrombin | PRO_0000088731 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 1 – 223 | 223 | Peptidase S1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 41 | 1 | Charge relay system By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 86 | 1 | Charge relay system By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 178 | 1 | Charge relay system By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 98 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Probable | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 146 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Probable | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 225 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Probable | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 7 ↔ 139 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 26 ↔ 42 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 74 ↔ 230 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 118 ↔ 184 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 150 ↔ 163 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 174 ↔ 199 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 9 – 11 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 16 – 19 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 21 – 23 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 27 – 38 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 48 – 52 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 56 – 58 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 64 – 66 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 68 – 71 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 79 – 81 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 88 – 94 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 99 – 101 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 117 – 122 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 126 – 129 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 138 – 144 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 147 – 153 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 155 – 157 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 167 – 172 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 181 – 184 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 187 – 192 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 196 – 201 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 208 – 210 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 211 – 214 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 215 – 222 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Purification and characterization of bothrombin, a fibrinogen-clotting serine protease from the venom of Bothrops jararaca." Nishida S., Fujimura Y., Miura S., Ozaki Y., Usami Y., Suzuki M., Titani K., Yoshida E., Sugimoto M., Yoshioka A., Fukui H. Biochemistry 33:1843-1849(1994) [PubMed: 8110787] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE, FUNCTION, ENZYME REGULATION, BIOPHYSICOCHEMICAL PROPERTIES, SUBUNIT, SUBCELLULAR LOCATION, TISSUE SPECIFICITY. Tissue: Venom. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| PIR | A54361. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P81661. | ||||||||||||
| SMR | P81661. Positions 1-232. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOVERGEN | HBG013304. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR009003. Pept_cys/ser_Trypsin-like. IPR018114. Peptidase_S1/S6_AS. IPR001254. Peptidase_S1_S6. IPR001314. Peptidase_S1A. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF00089. Trypsin. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00722. CHYMOTRYPSIN. | ||||||||||||
| SMART | SM00020. Tryp_SPc. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF50494. Pept_Ser_Cys. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS50240. TRYPSIN_DOM. 1 hit. PS00134. TRYPSIN_HIS. 1 hit. PS00135. TRYPSIN_SER. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | VSPA_BOTJA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P81661 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Animal Toxin Annotation Program | ||||||||
| Annotation program | Chordata Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Peptidase families Classification of peptidase families and list of entries |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with