P81460 (CONA_CANLI) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 76.
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| Protein names | Recommended name: Concanavalin-A Short name=Con A |
| Organism | Canavalia lineata (Beach bean) (Dolichos lineatus) |
| Taxonomic identifier | 28957 [NCBI] |
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Viridiplantae › Streptophyta › Embryophyta › Tracheophyta › Spermatophyta › Magnoliophyta › eudicotyledons › core eudicotyledons › rosids › fabids › Fabales › Fabaceae › Papilionoideae › Phaseoleae › Canavalia![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 237 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Glucose/D-mannose specific lectin. |
| Subunit structure | Homotetramer. |
| Miscellaneous | Binds one manganese (or other transition metal) ion and one calcium ion. The metal ions are essential for the saccharide-binding and cell-agglutinating activities. |
| Sequence similarities | Belongs to the leguminous lectin family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Ligand | Calcium Lectin Manganese Mannose-binding Metal-binding |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Molecular_function | mannose binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW metal ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 237 | 237 | Concanavalin-A | PRO_0000105087 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 99 – 100 | 2 | Carbohydrate binding By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 8 | 1 | Manganese By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 10 | 1 | Calcium By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 10 | 1 | Manganese By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 12 | 1 | Calcium; via carbonyl oxygen By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 14 | 1 | Calcium By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 19 | 1 | Calcium By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 19 | 1 | Manganese By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 24 | 1 | Manganese By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 208 | 1 | Calcium By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 12 | 1 | Carbohydrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 228 | 1 | Carbohydrate; via amide nitrogen By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 4 – 10 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 15 – 17 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 24 – 33 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 35 – 39 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 46 – 55 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 56 – 59 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 60 – 66 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 72 – 78 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 81 – 83 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 87 – 96 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 98 – 100 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 105 – 116 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 124 – 132 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 140 – 144 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 150 – 152 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 154 – 157 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 161 – 163 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 170 – 177 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 187 – 199 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 203 – 205 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 209 – 216 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 227 – 229 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 230 – 232 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Primary structures of concanavalin A-like lectins from seeds of two species of Canavalia." Fujimura S., Terada S., Jayavardhanan K.K., Panikkar K.R., Kimoto E. Phytochemistry 33:985-987(1993) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| PIR | A59415. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P81460. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P81460. Positions 1-237. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | 2.60.120.200. 2 hits. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR008985. ConA-like_lec_gl_sf. IPR013320. ConA-like_subgrp. IPR000985. Lectin_LegA_CS. IPR019825. Lectin_legB_Mn/Ca_BS. IPR001220. Legume_lectin_dom. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00139. Lectin_legB. 2 hits. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF49899. ConA_like_lec_gl. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00308. LECTIN_LEGUME_ALPHA. 1 hit. PS00307. LECTIN_LEGUME_BETA. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P81460. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | CONA_CANLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P81460 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Plant Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
