P81453 (TGAS_STRMB) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
April 3, 2013.
Version 64.
History...
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize order
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase EC=2.3.2.13 Alternative name(s): MTG Transglutaminase Short name=TGase |
| Organism | Streptomyces mobaraensis (Streptoverticillium mobaraense) |
| Taxonomic identifier | 35621 [NCBI] |
| Taxonomic lineage | Bacteria › Actinobacteria › Actinobacteridae › Actinomycetales › Streptomycineae › Streptomycetaceae › Streptomyces![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 407 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the cross-linking of proteins and the conjugation of polyamines to proteins. |
| Catalytic activity | Protein glutamine + alkylamine = protein N(5)-alkylglutamine + NH3. |
| Biotechnological use | Sold under the name Activa TG by Ajinomoto. It has the ability to cross-link protein molecules present in food without the use of salt or binders. Used to improve some of the physical properties such as firmness, elasticity and moisture retention of food such as meat, poultry and seafood. |
| Sequence similarities | Belongs to the bacterial TGase family. |
| Mass spectrometry | Molecular mass is 37869.2±8.8 Da from positions 77 - 407. Determined by ESI. Ref.3 |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Domain | Signal |
| Molecular function | Acyltransferase Transferase |
| PTM | Zymogen |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Molecular_function | protein-glutamine gamma-glutamyltransferase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 31 | 31 | Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Propeptide | 32 – 76 | 45 | PRO_0000033656 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 77 – 407 | 331 | Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase | PRO_0000033657 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 140 | 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 331 | 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 350 | 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 42 – 46 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 50 – 61 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 102 – 106 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 107 – 116 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 117 – 119 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 130 – 136 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 142 – 148 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 156 – 158 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 163 – 172 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 181 – 191 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 195 – 213 | 19 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 219 – 232 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 236 – 239 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 242 – 244 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 245 – 248 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 249 – 252 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 254 – 257 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 259 – 264 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 266 – 268 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 269 – 278 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 288 – 293 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 296 – 299 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 303 – 305 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 321 – 324 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 331 – 336 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 343 – 345 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 347 – 353 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 359 – 363 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 365 – 370 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 371 – 375 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 382 – 392 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 404 – 406 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Secretion of active-form Streptoverticillium mobaraense transglutaminase by Corynebacterium glutamicum: processing of the pro-transglutaminase by a cosecreted subtilisin-like protease from Streptomyces albogriseolus." Kikuchi Y., Date M., Yokoyama K., Umezawa Y., Matsui H. Appl. Environ. Microbiol. 69:358-366(2003) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 29032 / CBS 199.75 / DSM 40847 / IFO 13819 / NCIMB 11159. |
| [2] | "Bacterial pro-transglutaminase from Streptoverticillium mobaraense: purification, characterisation and sequence of the zymogen." Pasternack R., Dorsch S., Otterbach J.T., Robenek I.R., Wolf S., Fuchsbauer H.-L. Eur. J. Biochem. 257:570-576(1998) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 32-407, PARTIAL PROTEIN SEQUENCE. Strain: ATCC 27441 / CBS 777.72 / DSM 40587 / JCM 4778 / NBRC 13476 / VKM Ac-879. |
| [3] | "Primary structure of microbial transglutaminase from Streptoverticillium sp. strain s-8112." Kanaji T., Ozaki H., Takao T., Kawajiri H., Ide H., Motoki M., Shimonishi Y. J. Biol. Chem. 268:11565-11572(1993) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 77-407, MASS SPECTROMETRY. Strain: S-8112. |
| [4] | "Crystal structure of microbial transglutaminase from Streptoverticillium mobaraense." Kashiwagi T., Yokoyama K., Ishikawa K., Ono K., Ejima D., Matsui H., Suzuki E. J. Biol. Chem. 277:44252-44260(2002) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.4 ANGSTROMS) OF 77-407. Strain: ATCC 29032 / CBS 199.75 / DSM 40847 / IFO 13819 / NCIMB 11159. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AF531437 Genomic DNA. Translation: AAM95951.1. Y18315 Genomic DNA. Translation: CAA77128.1. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P81453. | ||||||||||||||||||
| SMR | P81453. Positions 77-407. | ||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| InterPro | IPR015107. Transglut_prok. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF09017. Transglut_prok. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PIRSF | PIRSF037210. Transglut_prok. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P81453. | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | TGAS_STRMB | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P81453 Secondary accession number(s): Q8KRJ2, Q9ZAF5 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
