Skip Header

You are using a version of browser that may not display all the features of this website. Please consider upgrading your browser.

P80563

- PGTL_PELAC

UniProt

P80563 - PGTL_PELAC

(max 400 entries)x

Your basket is currently empty.

Select item(s) and click on "Add to basket" to create your own collection here
(400 entries max)

Protein

Pyrogallol hydroxytransferase large subunit

Gene

athL

Organism
Pelobacter acidigallici
Status
Reviewed - Annotation score: 4 out of 5- Experimental evidence at protein leveli

Functioni

Isomerisation of pyrogallol to phloroglucin.

Catalytic activityi

1,2,3,5-tetrahydroxybenzene + 1,2,3-trihydroxybenzene = 1,3,5-trihydroxybenzene + 1,2,3,5-tetrahydroxybenzene.

Cofactori

Binds 1 molybdenum-bis(molybdopterin guanine dinucleotide) (Mo-bis-MGD) cofactor per subunit.1 Publication

Sites

Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
Metal bindingi175 – 1751Molybdenum

GO - Molecular functioni

  1. molybdenum ion binding Source: InterPro
  2. pyrogallol hydroxytransferase activity Source: UniProtKB-EC
Complete GO annotation...

Keywords - Molecular functioni

Oxidoreductase

Keywords - Ligandi

Metal-binding, Molybdenum

Protein family/group databases

TCDBi5.A.3.7.1. the prokaryotic molybdopterin-containing oxidoreductase (pmo) family.

Names & Taxonomyi

Protein namesi
Recommended name:
Pyrogallol hydroxytransferase large subunit (EC:1.97.1.2)
Alternative name(s):
Transhydroxylase subunit alpha
Gene namesi
Name:athL
OrganismiPelobacter acidigallici
Taxonomic identifieri35816 [NCBI]
Taxonomic lineageiBacteriaProteobacteriaDeltaproteobacteriaDesulfuromonadalesPelobacteraceaePelobacter

PTM / Processingi

Molecule processing

Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
Initiator methioninei1 – 11Removed1 Publication
Chaini2 – 875874Pyrogallol hydroxytransferase large subunitPRO_0000063242Add
BLAST

Interactioni

Subunit structurei

Heterodimer of a large and a small subunit.1 Publication

Structurei

Secondary structure

1
875
Legend: HelixTurnBeta strand
Show more details
Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
Beta strandi5 – 95
Beta strandi16 – 216
Beta strandi24 – 296
Turni35 – 373
Beta strandi44 – 463
Beta strandi49 – 513
Helixi61 – 644
Helixi67 – 704
Beta strandi73 – 753
Beta strandi80 – 823
Helixi93 – 953
Helixi98 – 1014
Helixi105 – 1084
Beta strandi109 – 1113
Helixi114 – 13118
Helixi134 – 1363
Beta strandi137 – 1404
Turni149 – 1513
Turni153 – 1553
Helixi156 – 1649
Beta strandi167 – 1704
Turni174 – 1763
Helixi177 – 1815
Helixi183 – 1875
Helixi190 – 1923
Helixi201 – 2088
Beta strandi210 – 2167
Helixi219 – 2224
Beta strandi224 – 2263
Turni228 – 2314
Helixi232 – 2409
Beta strandi244 – 2485
Helixi254 – 2596
Beta strandi261 – 2644
Helixi271 – 28414
Helixi290 – 2967
Beta strandi297 – 2993
Helixi300 – 3078
Turni308 – 3125
Helixi318 – 3258
Helixi329 – 34113
Beta strandi344 – 3485
Turni349 – 3524
Helixi356 – 3583
Helixi363 – 37614
Turni377 – 3804
Beta strandi389 – 3913
Helixi404 – 4063
Turni408 – 4103
Turni413 – 4153
Helixi417 – 4193
Helixi422 – 4265
Beta strandi429 – 4313
Beta strandi438 – 4414
Beta strandi446 – 4483
Helixi449 – 4513
Helixi452 – 4587
Beta strandi461 – 4644
Helixi475 – 4773
Beta strandi479 – 4835
Beta strandi492 – 4976
Helixi500 – 5034
Beta strandi504 – 5063
Helixi508 – 5136
Beta strandi521 – 5299
Helixi533 – 5353
Beta strandi537 – 5426
Helixi545 – 5473
Beta strandi550 – 5534
Helixi564 – 5674
Beta strandi568 – 5703
Beta strandi572 – 5765
Helixi589 – 59911
Helixi603 – 6075
Helixi612 – 62110
Helixi625 – 6273
Helixi631 – 6377
Beta strandi639 – 6413
Beta strandi646 – 6483
Helixi655 – 6584
Helixi672 – 6743
Beta strandi686 – 6916
Helixi693 – 7008
Turni721 – 7233
Helixi725 – 7284
Beta strandi732 – 7354
Beta strandi746 – 7494
Helixi753 – 7564
Turni758 – 7603
Beta strandi761 – 7644
Beta strandi767 – 7759
Helixi776 – 7816
Beta strandi789 – 7946
Beta strandi797 – 80913
Beta strandi813 – 8153
Beta strandi825 – 8284
Turni829 – 8313
Beta strandi834 – 8363
Helixi839 – 8413
Beta strandi848 – 8514
Beta strandi860 – 8667

3D structure databases

Select the link destinations:
PDBe
RCSB PDB
PDBj
Links Updated
EntryMethodResolution (Å)ChainPositionsPDBsum
1TI2X-ray2.35A/C/E/G/I/K1-875[»]
1TI4X-ray2.20A/C/E/G/I/K1-875[»]
1TI6X-ray2.00A/C/E/G/I/K1-875[»]
1VLDX-ray2.35M/O/Q/S/U/W1-875[»]
1VLEX-ray2.20M/O/Q/S/U/W1-875[»]
1VLFX-ray2.00M/O/Q/S/U/W1-875[»]
ProteinModelPortaliP80563.
SMRiP80563. Positions 1-875.
ModBaseiSearch...
MobiDBiSearch...

Miscellaneous databases

EvolutionaryTraceiP80563.

Family & Domainsi

Sequence similaritiesi

Family and domain databases

InterProiIPR009010. Asp_de-COase-like_dom.
IPR006657. MoPterin_dinucl-bd_dom.
IPR006656. Mopterin_OxRdtase.
[Graphical view]
PfamiPF00384. Molybdopterin. 1 hit.
PF01568. Molydop_binding. 1 hit.
[Graphical view]
SUPFAMiSSF50692. SSF50692. 1 hit.

Sequencei

Sequence statusi: Complete.

Sequence processingi: The displayed sequence is further processed into a mature form.

P80563-1 [UniParc]FASTAAdd to Basket

« Hide

        10         20         30         40         50
MGEVVRLTNS STGGPVFVYV KDGKIIRMTP MDFDDAVDAP SWKIEARGKT
60 70 80 90 100
FTPPRKTSIA PYTAGFKSMI YSDLRIPYPM KRKSFDPNGE RNPQLRGAGL
110 120 130 140 150
SKQDPWSDYE RISWDEATDI VVAEINRIKH AYGPSAILST PSSHHMWGNV
160 170 180 190 200
GYRHSTYFRF MNMMGFTYAD HNPDSWEGWH WGGMHMWGFS WRLGNPEQYD
210 220 230 240 250
LLEDGLKHAE MIVFWSSDPE TNSGIYAGFE SNIRRQWLKD LGVDFVFIDP
260 270 280 290 300
HMNHTARLVA DKWFSPKIGT DHALSFAIAY TWLKEDSYDK EYVAANAHGF
310 320 330 340 350
EEWADYVLGK TDGTPKTCEW AEEESGVPAC EIRALARQWA KKNTYLAAGG
360 370 380 390 400
LGGWGGACRA SHGIEWARGM IALATMQGMG KPGSNMWSTT QGVPLDYEFY
410 420 430 440 450
FPGYAEGGIS GDCENSAAGF KFAWRMFDGK TTFPSPSNLN TSAGQHIPRL
460 470 480 490 500
KIPECIMGGK FQWSGKGFAG GDISHQLHQY EYPAPGYSKI KMFWKYGGPH
510 520 530 540 550
LGTMTATNRY AKMYTHDSLE FVVSQSIWFE GEVPFADIIL PACTNFERWD
560 570 580 590 600
ISEFANCSGY IPDNYQLCNH RVISLQAKCI EPVGESMSDY EIYRLFAKKL
610 620 630 640 650
NIEEMFSEGK DELAWCEQYF NATDMPKYMT WDEFFKKGYF VVPDNPNRKK
660 670 680 690 700
TVALRWFAEG REKDTPDWGP RLNNQVCRKG LQTTTGKVEF IATSLKNFEE
710 720 730 740 750
QGYIDEHRPS MHTYVPAWES QKHSPLAVKY PLGMLSPHPR FSMHTMGDGK
760 770 780 790 800
NSYMNYIKDH RVEVDGYKYW IMRVNSIDAE ARGIKNGDLI RAYNDRGSVI
810 820 830 840 850
LAAQVTECLQ PGTVHSYESC AVYDPLGTAG KSADRGGCIN ILTPDRYISK
860 870
YACGMANNTA LVEIEKWDGD KYEIY
Length:875
Mass (Da):99,261
Last modified:January 23, 2007 - v3
Checksum:iB5D7DE5FAEF53A61
GO

Sequence databases

Select the link destinations:
EMBL
GenBank
DDBJ
Links Updated
AJ243850 Genomic DNA. Translation: CAB50913.1.
PIRiS65430.

Cross-referencesi

Sequence databases

Select the link destinations:
EMBL
GenBank
DDBJ
Links Updated
AJ243850 Genomic DNA. Translation: CAB50913.1 .
PIRi S65430.

3D structure databases

Select the link destinations:
PDBe
RCSB PDB
PDBj
Links Updated
Entry Method Resolution (Å) Chain Positions PDBsum
1TI2 X-ray 2.35 A/C/E/G/I/K 1-875 [» ]
1TI4 X-ray 2.20 A/C/E/G/I/K 1-875 [» ]
1TI6 X-ray 2.00 A/C/E/G/I/K 1-875 [» ]
1VLD X-ray 2.35 M/O/Q/S/U/W 1-875 [» ]
1VLE X-ray 2.20 M/O/Q/S/U/W 1-875 [» ]
1VLF X-ray 2.00 M/O/Q/S/U/W 1-875 [» ]
ProteinModelPortali P80563.
SMRi P80563. Positions 1-875.
ModBasei Search...
MobiDBi Search...

Protein family/group databases

TCDBi 5.A.3.7.1. the prokaryotic molybdopterin-containing oxidoreductase (pmo) family.

Protocols and materials databases

Structural Biology Knowledgebase Search...

Miscellaneous databases

EvolutionaryTracei P80563.

Family and domain databases

InterProi IPR009010. Asp_de-COase-like_dom.
IPR006657. MoPterin_dinucl-bd_dom.
IPR006656. Mopterin_OxRdtase.
[Graphical view ]
Pfami PF00384. Molybdopterin. 1 hit.
PF01568. Molydop_binding. 1 hit.
[Graphical view ]
SUPFAMi SSF50692. SSF50692. 1 hit.
ProtoNeti Search...

Publicationsi

  1. Retey J.
    Submitted (JUL-1999) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases
    Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA].
  2. "One molecule of molybdopterin guanine dinucleotide is associated with each subunit of the heterodimeric Mo-Fe-S protein transhydroxylase of Pelobacter acidigallici as determined by SDS/PAGE and mass spectrometry."
    Reichenbecher W., Ruediger A., Kroneck P.M.H., Schink B.
    Eur. J. Biochem. 237:406-413(1996) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract]
    Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 2-17.
    Strain: DSM 2377 / Braunschweig.
  3. "Towards the reaction mechanism of pyrogallol-phloroglucinol transhydroxylase of Pelobacter acidigallici."
    Reichenbecher W., Schink B.
    Biochim. Biophys. Acta 1430:245-253(1999) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract]
    Cited for: CHARACTERIZATION.
  4. "Crystal structure of pyrogallol-phloroglucinol transhydroxylase, an Mo enzyme capable of intermolecular hydroxyl transfer between phenols."
    Messerschmidt A., Niessen H., Abt D., Einsle O., Schink B., Kroneck P.M.
    Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 101:11571-11576(2004) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract]
    Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.0 ANGSTROMS) OF 2-874 IN COMPLEXES WITH MO-BIS-MGD; SUBSTRATE OR INHIBITOR AND THE SMALL SUBUNIT, COFACTOR, SUBUNIT.

Entry informationi

Entry nameiPGTL_PELAC
AccessioniPrimary (citable) accession number: P80563
Secondary accession number(s): Q9S354
Entry historyi
Integrated into UniProtKB/Swiss-Prot: February 1, 1996
Last sequence update: January 23, 2007
Last modified: October 1, 2014
This is version 69 of the entry and version 3 of the sequence. [Complete history]
Entry statusiReviewed (UniProtKB/Swiss-Prot)
Annotation programProkaryotic Protein Annotation Program

Miscellaneousi

Keywords - Technical termi

3D-structure, Direct protein sequencing

Documents

  1. PDB cross-references
    Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references
  2. SIMILARITY comments
    Index of protein domains and families

External Data

Dasty 3