Skip Header

You are using a version of browser that may not display all the features of this website. Please consider upgrading your browser.
Basket 0
(max 400 entries)x

Your basket is currently empty.

Select item(s) and click on "Add to basket" to create your own collection here
(400 entries max)

P80563

- PGTL_PELAC

UniProt

P80563 - PGTL_PELAC

Protein

Pyrogallol hydroxytransferase large subunit

Gene

athL

Organism
Pelobacter acidigallici
Status
Reviewed - Annotation score: 4 out of 5- Experimental evidence at protein leveli
    • BLAST
    • Align
    • Format
    • Add to basket
    • History
      Entry version 69 (01 Oct 2014)
      Sequence version 3 (23 Jan 2007)
      Previous versions | rss
    • Help video
    • Feedback
    • Comment

    Functioni

    Isomerisation of pyrogallol to phloroglucin.

    Catalytic activityi

    1,2,3,5-tetrahydroxybenzene + 1,2,3-trihydroxybenzene = 1,3,5-trihydroxybenzene + 1,2,3,5-tetrahydroxybenzene.

    Cofactori

    Binds 1 molybdenum-bis(molybdopterin guanine dinucleotide) (Mo-bis-MGD) cofactor per subunit.1 Publication

    Sites

    Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
    Metal bindingi175 – 1751Molybdenum

    GO - Molecular functioni

    1. molybdenum ion binding Source: InterPro
    2. pyrogallol hydroxytransferase activity Source: UniProtKB-EC

    Keywords - Molecular functioni

    Oxidoreductase

    Keywords - Ligandi

    Metal-binding, Molybdenum

    Protein family/group databases

    TCDBi5.A.3.7.1. the prokaryotic molybdopterin-containing oxidoreductase (pmo) family.

    Names & Taxonomyi

    Protein namesi
    Recommended name:
    Pyrogallol hydroxytransferase large subunit (EC:1.97.1.2)
    Alternative name(s):
    Transhydroxylase subunit alpha
    Gene namesi
    Name:athL
    OrganismiPelobacter acidigallici
    Taxonomic identifieri35816 [NCBI]
    Taxonomic lineageiBacteriaProteobacteriaDeltaproteobacteriaDesulfuromonadalesPelobacteraceaePelobacter

    PTM / Processingi

    Molecule processing

    Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
    Initiator methioninei1 – 11Removed1 Publication
    Chaini2 – 875874Pyrogallol hydroxytransferase large subunitPRO_0000063242Add
    BLAST

    Interactioni

    Subunit structurei

    Heterodimer of a large and a small subunit.1 Publication

    Structurei

    Secondary structure

    1
    875
    Legend: HelixTurnBeta strand
    Show more details
    Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
    Beta strandi5 – 95
    Beta strandi16 – 216
    Beta strandi24 – 296
    Turni35 – 373
    Beta strandi44 – 463
    Beta strandi49 – 513
    Helixi61 – 644
    Helixi67 – 704
    Beta strandi73 – 753
    Beta strandi80 – 823
    Helixi93 – 953
    Helixi98 – 1014
    Helixi105 – 1084
    Beta strandi109 – 1113
    Helixi114 – 13118
    Helixi134 – 1363
    Beta strandi137 – 1404
    Turni149 – 1513
    Turni153 – 1553
    Helixi156 – 1649
    Beta strandi167 – 1704
    Turni174 – 1763
    Helixi177 – 1815
    Helixi183 – 1875
    Helixi190 – 1923
    Helixi201 – 2088
    Beta strandi210 – 2167
    Helixi219 – 2224
    Beta strandi224 – 2263
    Turni228 – 2314
    Helixi232 – 2409
    Beta strandi244 – 2485
    Helixi254 – 2596
    Beta strandi261 – 2644
    Helixi271 – 28414
    Helixi290 – 2967
    Beta strandi297 – 2993
    Helixi300 – 3078
    Turni308 – 3125
    Helixi318 – 3258
    Helixi329 – 34113
    Beta strandi344 – 3485
    Turni349 – 3524
    Helixi356 – 3583
    Helixi363 – 37614
    Turni377 – 3804
    Beta strandi389 – 3913
    Helixi404 – 4063
    Turni408 – 4103
    Turni413 – 4153
    Helixi417 – 4193
    Helixi422 – 4265
    Beta strandi429 – 4313
    Beta strandi438 – 4414
    Beta strandi446 – 4483
    Helixi449 – 4513
    Helixi452 – 4587
    Beta strandi461 – 4644
    Helixi475 – 4773
    Beta strandi479 – 4835
    Beta strandi492 – 4976
    Helixi500 – 5034
    Beta strandi504 – 5063
    Helixi508 – 5136
    Beta strandi521 – 5299
    Helixi533 – 5353
    Beta strandi537 – 5426
    Helixi545 – 5473
    Beta strandi550 – 5534
    Helixi564 – 5674
    Beta strandi568 – 5703
    Beta strandi572 – 5765
    Helixi589 – 59911
    Helixi603 – 6075
    Helixi612 – 62110
    Helixi625 – 6273
    Helixi631 – 6377
    Beta strandi639 – 6413
    Beta strandi646 – 6483
    Helixi655 – 6584
    Helixi672 – 6743
    Beta strandi686 – 6916
    Helixi693 – 7008
    Turni721 – 7233
    Helixi725 – 7284
    Beta strandi732 – 7354
    Beta strandi746 – 7494
    Helixi753 – 7564
    Turni758 – 7603
    Beta strandi761 – 7644
    Beta strandi767 – 7759
    Helixi776 – 7816
    Beta strandi789 – 7946
    Beta strandi797 – 80913
    Beta strandi813 – 8153
    Beta strandi825 – 8284
    Turni829 – 8313
    Beta strandi834 – 8363
    Helixi839 – 8413
    Beta strandi848 – 8514
    Beta strandi860 – 8667

    3D structure databases

    Select the link destinations:
    PDBe
    RCSB PDB
    PDBj
    Links Updated
    EntryMethodResolution (Å)ChainPositionsPDBsum
    1TI2X-ray2.35A/C/E/G/I/K1-875[»]
    1TI4X-ray2.20A/C/E/G/I/K1-875[»]
    1TI6X-ray2.00A/C/E/G/I/K1-875[»]
    1VLDX-ray2.35M/O/Q/S/U/W1-875[»]
    1VLEX-ray2.20M/O/Q/S/U/W1-875[»]
    1VLFX-ray2.00M/O/Q/S/U/W1-875[»]
    ProteinModelPortaliP80563.
    SMRiP80563. Positions 1-875.
    ModBaseiSearch...
    MobiDBiSearch...

    Miscellaneous databases

    EvolutionaryTraceiP80563.

    Family & Domainsi

    Sequence similaritiesi

    Family and domain databases

    InterProiIPR009010. Asp_de-COase-like_dom.
    IPR006657. MoPterin_dinucl-bd_dom.
    IPR006656. Mopterin_OxRdtase.
    [Graphical view]
    PfamiPF00384. Molybdopterin. 1 hit.
    PF01568. Molydop_binding. 1 hit.
    [Graphical view]
    SUPFAMiSSF50692. SSF50692. 1 hit.

    Sequencei

    Sequence statusi: Complete.

    Sequence processingi: The displayed sequence is further processed into a mature form.

    P80563-1 [UniParc]FASTAAdd to Basket

    « Hide

    MGEVVRLTNS STGGPVFVYV KDGKIIRMTP MDFDDAVDAP SWKIEARGKT    50
    FTPPRKTSIA PYTAGFKSMI YSDLRIPYPM KRKSFDPNGE RNPQLRGAGL 100
    SKQDPWSDYE RISWDEATDI VVAEINRIKH AYGPSAILST PSSHHMWGNV 150
    GYRHSTYFRF MNMMGFTYAD HNPDSWEGWH WGGMHMWGFS WRLGNPEQYD 200
    LLEDGLKHAE MIVFWSSDPE TNSGIYAGFE SNIRRQWLKD LGVDFVFIDP 250
    HMNHTARLVA DKWFSPKIGT DHALSFAIAY TWLKEDSYDK EYVAANAHGF 300
    EEWADYVLGK TDGTPKTCEW AEEESGVPAC EIRALARQWA KKNTYLAAGG 350
    LGGWGGACRA SHGIEWARGM IALATMQGMG KPGSNMWSTT QGVPLDYEFY 400
    FPGYAEGGIS GDCENSAAGF KFAWRMFDGK TTFPSPSNLN TSAGQHIPRL 450
    KIPECIMGGK FQWSGKGFAG GDISHQLHQY EYPAPGYSKI KMFWKYGGPH 500
    LGTMTATNRY AKMYTHDSLE FVVSQSIWFE GEVPFADIIL PACTNFERWD 550
    ISEFANCSGY IPDNYQLCNH RVISLQAKCI EPVGESMSDY EIYRLFAKKL 600
    NIEEMFSEGK DELAWCEQYF NATDMPKYMT WDEFFKKGYF VVPDNPNRKK 650
    TVALRWFAEG REKDTPDWGP RLNNQVCRKG LQTTTGKVEF IATSLKNFEE 700
    QGYIDEHRPS MHTYVPAWES QKHSPLAVKY PLGMLSPHPR FSMHTMGDGK 750
    NSYMNYIKDH RVEVDGYKYW IMRVNSIDAE ARGIKNGDLI RAYNDRGSVI 800
    LAAQVTECLQ PGTVHSYESC AVYDPLGTAG KSADRGGCIN ILTPDRYISK 850
    YACGMANNTA LVEIEKWDGD KYEIY 875
    Length:875
    Mass (Da):99,261
    Last modified:January 23, 2007 - v3
    Checksum:iB5D7DE5FAEF53A61
    GO

    Sequence databases

    Select the link destinations:
    EMBL
    GenBank
    DDBJ
    Links Updated
    AJ243850 Genomic DNA. Translation: CAB50913.1.
    PIRiS65430.

    Cross-referencesi

    Sequence databases

    Select the link destinations:
    EMBL
    GenBank
    DDBJ
    Links Updated
    AJ243850 Genomic DNA. Translation: CAB50913.1 .
    PIRi S65430.

    3D structure databases

    Select the link destinations:
    PDBe
    RCSB PDB
    PDBj
    Links Updated
    Entry Method Resolution (Å) Chain Positions PDBsum
    1TI2 X-ray 2.35 A/C/E/G/I/K 1-875 [» ]
    1TI4 X-ray 2.20 A/C/E/G/I/K 1-875 [» ]
    1TI6 X-ray 2.00 A/C/E/G/I/K 1-875 [» ]
    1VLD X-ray 2.35 M/O/Q/S/U/W 1-875 [» ]
    1VLE X-ray 2.20 M/O/Q/S/U/W 1-875 [» ]
    1VLF X-ray 2.00 M/O/Q/S/U/W 1-875 [» ]
    ProteinModelPortali P80563.
    SMRi P80563. Positions 1-875.
    ModBasei Search...
    MobiDBi Search...

    Protein family/group databases

    TCDBi 5.A.3.7.1. the prokaryotic molybdopterin-containing oxidoreductase (pmo) family.

    Protocols and materials databases

    Structural Biology Knowledgebase Search...

    Miscellaneous databases

    EvolutionaryTracei P80563.

    Family and domain databases

    InterProi IPR009010. Asp_de-COase-like_dom.
    IPR006657. MoPterin_dinucl-bd_dom.
    IPR006656. Mopterin_OxRdtase.
    [Graphical view ]
    Pfami PF00384. Molybdopterin. 1 hit.
    PF01568. Molydop_binding. 1 hit.
    [Graphical view ]
    SUPFAMi SSF50692. SSF50692. 1 hit.
    ProtoNeti Search...

    Publicationsi

    1. Retey J.
      Submitted (JUL-1999) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases
      Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA].
    2. "One molecule of molybdopterin guanine dinucleotide is associated with each subunit of the heterodimeric Mo-Fe-S protein transhydroxylase of Pelobacter acidigallici as determined by SDS/PAGE and mass spectrometry."
      Reichenbecher W., Ruediger A., Kroneck P.M.H., Schink B.
      Eur. J. Biochem. 237:406-413(1996) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract]
      Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 2-17.
      Strain: DSM 2377 / Braunschweig.
    3. "Towards the reaction mechanism of pyrogallol-phloroglucinol transhydroxylase of Pelobacter acidigallici."
      Reichenbecher W., Schink B.
      Biochim. Biophys. Acta 1430:245-253(1999) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract]
      Cited for: CHARACTERIZATION.
    4. "Crystal structure of pyrogallol-phloroglucinol transhydroxylase, an Mo enzyme capable of intermolecular hydroxyl transfer between phenols."
      Messerschmidt A., Niessen H., Abt D., Einsle O., Schink B., Kroneck P.M.
      Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 101:11571-11576(2004) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract]
      Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.0 ANGSTROMS) OF 2-874 IN COMPLEXES WITH MO-BIS-MGD; SUBSTRATE OR INHIBITOR AND THE SMALL SUBUNIT, COFACTOR, SUBUNIT.

    Entry informationi

    Entry nameiPGTL_PELAC
    AccessioniPrimary (citable) accession number: P80563
    Secondary accession number(s): Q9S354
    Entry historyi
    Integrated into UniProtKB/Swiss-Prot: February 1, 1996
    Last sequence update: January 23, 2007
    Last modified: October 1, 2014
    This is version 69 of the entry and version 3 of the sequence. [Complete history]
    Entry statusiReviewed (UniProtKB/Swiss-Prot)
    Annotation programProkaryotic Protein Annotation Program

    Miscellaneousi

    Keywords - Technical termi

    3D-structure, Direct protein sequencing

    Documents

    1. PDB cross-references
      Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references
    2. SIMILARITY comments
      Index of protein domains and families

    External Data

    Dasty 3