Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot P80276 (ALDR_PIG)
Last modified
November 24, 2009.
Version 80.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (2) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Aldose reductase Short name=AR EC=1.1.1.21 Alternative name(s): Aldehyde reductase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Sus scrofa (Pig) | ||||
| Taxonomic identifier | 9823 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Laurasiatheria › Cetartiodactyla › Suina › Suidae › Sus |
Protein attributes
| Sequence length | 316 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the NADPH-dependent reduction of a wide variety of carbonyl-containing compounds to their corresponding alcohols with a broad range of catalytic efficiencies. |
| Catalytic activity | Alditol + NAD(P)+ = aldose + NAD(P)H. |
| Subunit structure | Monomer. |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the aldo/keto reductase family. |
| Mass spectrometry | Molecular mass is 35778±3 Da from positions 2 - 316. Determined by ESI. Ref.2 |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | NADP |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| PTM | Acetylation Disulfide bond Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | oxidation reduction Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | aldehyde reductase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 316 | 315 | Aldose reductase | PRO_0000124625 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 10 – 19 | 10 | NADP Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 211 – 273 | 63 | NADP | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 49 | 1 | Proton donor | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 111 | 1 | Substrate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 78 | 1 | Lowers pKa of active site Tyr By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 2 | 1 | N-acetylalanine Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 23 | 1 | Phosphoserine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 40 | 1 | Phosphotyrosine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 222 | 1 | N6-acetyllysine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 263 | 1 | N6-acetyllysine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 299 ↔ 304 | Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 99 | 1 | D → N in AAA30989. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 99 | 1 | D → N in AAC48515. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 4 – 6 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 12 – 16 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 25 – 37 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 42 – 44 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 47 – 49 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 52 – 64 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 70 – 72 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 74 – 79 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 81 – 83 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 86 – 88 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 89 – 100 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 105 – 110 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 138 – 150 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 153 – 155 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 157 – 161 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 164 – 171 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 181 – 186 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 194 – 203 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 206 – 210 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 223 – 225 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 232 – 241 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 245 – 255 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 267 – 274 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 275 – 278 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 283 – 291 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 302 – 304 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 311 – 313 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Location of an essential arginine residue in the primary structure of pig aldose reductase." Kubiseski T.J., Green N.C., Flynn T.G. Adv. Exp. Med. Biol. 328:259-265(1993) [PubMed: 8493902] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Tissue: Brain. |
| [2] | "Sequence of pig lens aldose reductase and electrospray mass spectrometry of non-covalent and covalent complexes." Jaquinod M., Potier N., Klarskov K., Reymann J.-M., Sorokine O., Kieffer S., Barth P., Andriantomanga V., Biellmann J.-F., van Dorsselaer A. Eur. J. Biochem. 218:893-903(1993) [PubMed: 8281941] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 2-316, MASS SPECTROMETRY, DISULFIDE BOND. Tissue: Lens. |
| [3] | "Novel NADPH-binding domain revealed by the crystal structure of aldose reductase." Rondeau J.-M., Tete-Favier F., Podjarny A., Reymann J.-M., Barth P., Biellmann J.-F., Moras D. Nature 355:469-472(1992) [PubMed: 1734286] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.5 ANGSTROMS). |
| [4] | "A 'specificity' pocket inferred from the crystal structures of the complexes of aldose reductase with the pharmaceutically important inhibitors tolrestat and sorbinil." Urzhumtsev A., Tete-Favier F., Mitschler A., Barbanton J., Barth P., Urzhumtseva L., Biellmann J.-F., Podjarny A.D., Moras D. Structure 5:601-612(1997) [PubMed: 9195881] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.3 ANGSTROMS). |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | L14950 mRNA. Translation: AAA30989.1. U46065 mRNA. Translation: AAC48515.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | A59021. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_001001539.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| UniGene | Ssc.3059 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Ensembl | ENSSSCT00000018009; ENSSSCP00000017525; ENSSSCG00000016539; Sus scrofa. [Genome view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 396816. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | ssc:396816. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| CTD | 396816. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOVERGEN | P80276. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 1.1.1.21. 249. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR001395. Aldo/ket_red. IPR018170. Aldo/ket_reductase_CS. IPR020471. Aldo/keto_reductase_sg. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.20.20.100. Aldo/ket_red. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR11732. Aldo/ket_red. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00248. Aldo_ket_red. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00069. ALDKETRDTASE. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00798. ALDOKETO_REDUCTASE_1. 1 hit. PS00062. ALDOKETO_REDUCTASE_2. 1 hit. PS00063. ALDOKETO_REDUCTASE_3. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | ALDR_PIG | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P80276 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


