P80064 (HPPD_PSEUJ) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
April 3, 2013.
Version 85.
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| Protein names | Recommended name: 4-hydroxyphenylpyruvate dioxygenase Short name=4HPPD Short name=HPD Short name=HPPDase EC=1.13.11.27 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Pseudomonas sp. (strain P.J. 874) | ||
| Taxonomic identifier | 72587 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 357 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | 4-hydroxyphenylpyruvate + O2 = homogentisate + CO2. |
| Cofactor | Binds 1 iron ion per subunit. |
| Pathway | |
| Subunit structure | Homotetramer. |
| Sequence similarities | Belongs to the 4HPPD family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Phenylalanine catabolism Tyrosine catabolism |
| Ligand | Iron Metal-binding |
| Molecular function | Dioxygenase Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | L-phenylalanine catabolic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-UniPathway tyrosine catabolic processInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular_function | 4-hydroxyphenylpyruvate dioxygenase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC metal ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 357 | 357 | 4-hydroxyphenylpyruvate dioxygenase | PRO_0000088408 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Compositional bias | 167 – 196 | 30 | Tyr-rich | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 161 | 1 | Iron | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 240 | 1 | Iron | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 322 | 1 | Iron | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 10 – 19 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 27 – 32 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 36 – 51 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 54 – 59 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 62 – 64 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 65 – 73 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 74 – 85 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 87 – 96 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 115 – 117 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 119 – 121 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 123 – 127 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 131 – 133 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 136 – 140 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 141 – 143 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 155 – 162 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 170 – 182 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 185 – 193 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 198 – 205 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 212 – 218 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 225 – 233 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 235 – 237 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 240 – 246 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 248 – 257 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 268 – 272 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 274 – 277 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 285 – 291 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 294 – 300 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 303 – 312 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 319 – 328 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 334 – 351 | 18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Characterization of 4-hydroxyphenylpyruvate dioxygenase. Primary structure of the Pseudomonas enzyme." Rueetschi U., Odelhoeg B., Lindstedt S., Barros-Soederling J., Persson B., Joernvall H. Eur. J. Biochem. 205:459-466(1992) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE. |
| [2] | "Crystal structure of Pseudomonas fluorescens 4-hydroxyphenylpyruvate dioxygenase: an enzyme involved in the tyrosine degradation pathway." Serre L., Sailland A., Sy D., Boudec P., Rolland A., Pebay-Peyroula E., Cohen-Addad C. Structure 7:977-988(1999) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.4 ANGSTROMS). |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| PIR | S21209. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P80064. | ||||||||||||
| SMR | P80064. Positions 4-355. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
2D gel databases | |||||||||||||
| World-2DPAGE | 0008:P80064. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | MetaCyc:MONOMER-12032. | ||||||||||||
| UniPathway | UPA00139; UER00362. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR005956. 4OHPhenylPyrv_dOase. IPR004360. Glyas_Fos-R_dOase_dom. [Graphical view] | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR11959. PTHR11959. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00903. Glyoxalase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF009283. HPP_dOase. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01263. 4HPPD. 1 hit. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P80064. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | HPPD_PSEUJ | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P80064 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
