P80029 (CRC1_HOMGA) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
September 21, 2011.
Version 82.
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| Protein names | Recommended name: Crustacyanin-C1 subunit |
| Organism | Homarus gammarus (European lobster) (Homarus vulgaris) |
| Taxonomic identifier | 6707 [NCBI] |
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Arthropoda › Crustacea › Malacostraca › Eumalacostraca › Eucarida › Decapoda › Pleocyemata › Astacidea › Nephropoidea › Nephropidae › Homarus |
Protein attributes
| Sequence length | 181 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Binds the carotenoid astaxanthin (AXT) which provides the blue coloration to the carapace of the lobster. |
| Subunit structure | Oligomer; Can form dimers (beta-crustacyanin); or complexes of 16 subunits (alpha-crustacyanin). There are five types of subunits: A1, A2, A3, C1 and C2. |
| Subcellular location | |
| Tissue specificity | Found in the carapace. |
| Sequence similarities | Belongs to the calycin superfamily. Lipocalin family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Transport |
| Cellular component | Secreted |
| Ligand | Pigment |
| PTM | Disulfide bond |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Cellular component | extracellular space Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | pigment binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW transporter activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 181 | 181 | Crustacyanin-C1 subunit | PRO_0000201011 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 12 ↔ 121 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 51 ↔ 173 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 117 ↔ 150 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 7 – 10 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 17 – 24 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 25 – 31 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 33 – 40 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 48 – 58 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 63 – 71 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 74 – 85 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 91 – 97 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 102 – 110 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 112 – 123 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 127 – 141 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 144 – 155 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 156 – 158 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 161 – 163 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 175 – 178 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Complete sequence and model for the C1 subunit of the carotenoprotein, crustacyanin, and model for the dimer, beta-crustacyanin, formed from the C1 and A2 subunits with astaxanthin." Keen J.N., Caceres I., Eliopoulos E.E., Zagalsky P.F., Findlay J.B.C. Eur. J. Biochem. 202:31-40(1991) [PubMed: 1935978] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE. |
| [2] | "The C1 subunit of alpha-crustacyanin: the de novo phasing of the crystal structure of a 40 kDa homodimeric protein using the anomalous scattering from S atoms combined with direct methods." Gordon E.J., Leonard G.A., McSweeney S., Zagalsky P.F. Acta Crystallogr. D 57:1230-1237(2001) [PubMed: 11526314] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.15 ANGSTROMS) OF HOMODIMER. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Web resources
| Protein Spotlight Squeeze me - Issue 26 of September 2002 |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| PIR | S19534. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P80029. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P80029. Positions 1-181. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR012674. Calycin. IPR011038. Calycin-like. IPR003057. Invtbrt_color. IPR002345. Lipocalin. IPR022271. Lipocalin_ApoD. IPR000566. Lipocln_cytosolic_FA-bd_dom. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:2.40.128.20. Calycin. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00061. Lipocalin. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIRSF | PIRSF036893. Lipocalin_ApoD. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR01273. INVTBRTCOLOR. PR00179. LIPOCALIN. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF50814. Calycin. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00213. LIPOCALIN. False negative. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | CRC1_HOMGA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P80029 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |
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