P79226 (ALDOB_RABIT) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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April 3, 2013.
Version 88.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Fructose-bisphosphate aldolase B EC=4.1.2.13 Alternative name(s): Liver-type aldolase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Oryctolagus cuniculus (Rabbit) [Reference proteome] | ||||
| Taxonomic identifier | 9986 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Glires › Lagomorpha › Leporidae › Oryctolagus![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 364 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | D-fructose 1,6-bisphosphate = glycerone phosphate + D-glyceraldehyde 3-phosphate. |
| Pathway | |
| Subunit structure | Homotetramer. |
| Miscellaneous | In vertebrates, three forms of this ubiquitous glycolytic enzyme are found, aldolase A in muscle, aldolase B in liver and aldolase C in brain. |
| Sequence similarities | Belongs to the class I fructose-bisphosphate aldolase family. |
Ontologies
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 364 | 363 | Fructose-bisphosphate aldolase B | PRO_0000216942 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 188 | 1 | Proton acceptor By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 230 | 1 | Schiff-base intermediate with dihydroxyacetone-P | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 56 | 1 | Substrate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 147 | 1 | Substrate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 364 | 1 | Necessary for preference for fructose 1,6-bisphosphate over fructose 1-phosphate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 2 | 1 | N-acetylalanine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 36 | 1 | Phosphoserine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 10 – 24 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 25 – 27 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 29 – 33 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 37 – 46 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 53 – 64 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 68 – 72 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 74 – 79 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 81 – 84 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 94 – 100 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 104 – 108 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 113 – 115 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 119 – 121 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 123 – 125 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 131 – 140 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 145 – 152 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 161 – 180 | 20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 184 – 191 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 199 – 219 | 21 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 224 – 226 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 246 – 258 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 267 – 270 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 277 – 289 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 296 – 303 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 304 – 314 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 318 – 320 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 321 – 338 | 18 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 339 – 341 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 353 – 357 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Identification of conserved promoter elements for aldB and isozyme specific residues in aldolase B." Berardini T.Z., Amsden A.B., Penhoet E.E., Tolan D.R. Comp. Biochem. Physiol. 122B:53-61(1999) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [2] | "Enhanced electron-density envelopes by extended solvent definition." Blom N., Sygush J. Acta Crystallogr. D 54:461-466(1998) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.65 ANGSTROMS). |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | U85645 Genomic DNA. Translation: AAB42087.1. | ||||||||||||
| PIR | A28856. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_001164585.1. NM_001171114.1. | ||||||||||||
| UniGene | Ocu.4530. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P79226. | ||||||||||||
| SMR | P79226. Positions 2-364. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | 9986.ENSOCUP00000012843. | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PRIDE | P79226. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| Ensembl | ENSOCUT00000014943; ENSOCUP00000012843; ENSOCUG00000014944. | ||||||||||||
| GeneID | 100328925. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CTD | 229. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG3588. | ||||||||||||
| GeneTree | ENSGT00390000010235. | ||||||||||||
| HOGENOM | HOG000220876. | ||||||||||||
| HOVERGEN | HBG002386. | ||||||||||||
| OMA | IDNQCPS. | ||||||||||||
| OrthoDB | EOG444KKK. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| SABIO-RK | P79226. | ||||||||||||
| UniPathway | UPA00109; UER00183. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| Gene3D | 3.20.20.70. 1 hit. | ||||||||||||
| InterPro | IPR000741. Aldolase_I. IPR013785. Aldolase_TIM. [Graphical view] | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR11627. PTHR11627. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00274. Glycolytic. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PROSITE | PS00158. ALDOLASE_CLASS_I. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P79226. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | ALDOB_RABIT | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P79226 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Chordata Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
