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UniProtKB/Swiss-Prot P77555 (ALLD_ECOLI)
Last modified
June 16, 2009.
Version 70.
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Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (4) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Ureidoglycolate dehydrogenase EC=1.1.1.154 | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia |
Protein attributes
| Sequence length | 349 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Involved in the anaerobic utilization of allantoin. Ref.1 |
| Catalytic activity | (S)-ureidoglycolate + NAD(P)+ = oxalureate + NAD(P)H. |
| Pathway | Nitrogen metabolism; (S)-allantoin degradation; oxalureate from (S)-ureidoglycolate: step 1/1. |
| Subcellular location | Cytoplasm Probable. |
| Induction | By glyoxylate and allantoin under anaerobic conditions. |
| Sequence similarities | Belongs to the LDH2/MDH2 oxidoreductase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Purine metabolism |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | NAD |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | oxidation reduction Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW purine base metabolic processInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | ureidoglycolate dehydrogenase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 349 | 349 | Ureidoglycolate dehydrogenase | PRO_0000083822 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5 – 19 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 23 – 38 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 42 – 44 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 46 – 48 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 49 – 57 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 68 – 71 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 73 – 84 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 86 – 104 | 19 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 105 – 114 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 121 – 129 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 132 – 138 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 149 – 151 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 159 – 164 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 170 – 175 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 177 – 180 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 182 – 189 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 190 – 192 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 199 – 201 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 211 – 213 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 220 – 222 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 223 – 236 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 238 – 240 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 245 – 247 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 251 – 253 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 261 – 268 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 270 – 272 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 276 – 291 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 307 – 319 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 321 – 323 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 325 – 332 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Genetic analysis of a chromosomal region containing genes required for assimilation of allantoin nitrogen and linked glyoxylate metabolism in Escherichia coli." Cusa E., Obradors N., Baldoma L., Badia J., Aguilar J. J. Bacteriol. 181:7479-7484(1999) [PubMed: 10601204] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], FUNCTION. Strain: K12 / ECL1. |
| [2] | "Sequence of minutes 4-25 of Escherichia coli." Chung E., Allen E., Araujo R., Aparicio A.M., Davis K., Duncan M., Federspiel N., Hyman R., Kalman S., Komp C., Kurdi O., Lew H., Lin D., Namath A., Oefner P., Roberts D., Schramm S., Davis R.W. Submitted (JAN-1997) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
| [3] | "The complete genome sequence of Escherichia coli K-12." Blattner F.R., Plunkett G. III, Bloch C.A., Perna N.T., Burland V., Riley M., Collado-Vides J., Glasner J.D., Rode C.K., Mayhew G.F., Gregor J., Davis N.W., Kirkpatrick H.A., Goeden M.A., Rose D.J., Mau B., Shao Y. Science 277:1453-1474(1997) [PubMed: 9278503] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
| [4] | "Highly accurate genome sequences of Escherichia coli K-12 strains MG1655 and W3110." Hayashi K., Morooka N., Yamamoto Y., Fujita K., Isono K., Choi S., Ohtsubo E., Baba T., Wanner B.L., Mori H., Horiuchi T. Mol. Syst. Biol. 2:E1-E5(2006) [PubMed: 16738553] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / W3110 / ATCC 27325 / DSM 5911. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| U89279 Genomic DNA. Translation: AAB93858.1. U82664 Genomic DNA. Translation: AAB40269.1. U00096 Genomic DNA. Translation: AAC73619.1. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAE76295.1. | |||||||||||||
| PIR | D64783. | ||||||||||||
| RefSeq | AP_001165.1. NP_415050.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 948342. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus JW0505 in contig AP009048_GR. Gene locus b0517 in contig U00096_GR. | ||||||||||||
| KEGG | ecj:JW0505. eco:b0517. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| EchoBASE | EB3389. | ||||||||||||
| EcoGene | EG13624. allD. | ||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | P77555. | ||||||||||||
| OMA | P77555. GLMMMVD. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:G6286-MON. MetaCyc:G6286-MON. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR003767. Malate/L-lactate_DH. IPR017590. Ureidoglycolate_dehydrogenase. [Graphical view] | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR11091. MDH_LDH. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF02615. Ldh_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR03175. AllD. 1 hit. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | ALLD_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P77555 Secondary accession number(s): Q2MBR1 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


