P77555 (ALLD_ECOLI) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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January 25, 2012.
Version 91.
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| Protein names | Recommended name: Ureidoglycolate dehydrogenase EC=1.1.1.154 | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) | ||||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia |
Protein attributes
| Sequence length | 349 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Involved in the anaerobic utilization of allantoin. Ref.1 |
| Catalytic activity | (S)-ureidoglycolate + NAD(P)+ = oxalureate + NAD(P)H. |
| Pathway | Nitrogen metabolism; (S)-allantoin degradation; oxalurate from (S)-ureidoglycolate: step 1/1. |
| Subcellular location | Cytoplasm Probable. |
| Induction | By glyoxylate and allantoin under anaerobic conditions. |
| Sequence similarities | Belongs to the LDH2/MDH2 oxidoreductase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Purine metabolism |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | NAD |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | allantoin assimilation pathway Inferred from direct assay Ref.1. Source: EcoCyc purine base metabolic processInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | ureidoglycolate dehydrogenase activity Inferred from direct assay Ref.1. Source: EcoCyc |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 349 | 349 | Ureidoglycolate dehydrogenase | PRO_0000083822 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5 – 19 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 23 – 38 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 42 – 44 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 46 – 48 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 49 – 57 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 68 – 71 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 73 – 84 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 86 – 104 | 19 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 105 – 114 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 121 – 129 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 132 – 138 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 149 – 151 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 159 – 164 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 170 – 175 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 177 – 180 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 182 – 189 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 190 – 192 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 199 – 201 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 211 – 213 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 220 – 222 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 223 – 236 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 238 – 240 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 245 – 247 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 251 – 253 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 261 – 268 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 270 – 272 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 276 – 291 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 307 – 319 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 321 – 323 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 325 – 332 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
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References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Genetic analysis of a chromosomal region containing genes required for assimilation of allantoin nitrogen and linked glyoxylate metabolism in Escherichia coli." Cusa E., Obradors N., Baldoma L., Badia J., Aguilar J. J. Bacteriol. 181:7479-7484(1999) [PubMed: 10601204] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], FUNCTION. Strain: K12 / ECL1. |
| [2] | "Sequence of minutes 4-25 of Escherichia coli." Chung E., Allen E., Araujo R., Aparicio A.M., Davis K., Duncan M., Federspiel N., Hyman R., Kalman S., Komp C., Kurdi O., Lew H., Lin D., Namath A., Oefner P., Roberts D., Schramm S., Davis R.W. Submitted (JAN-1997) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
| [3] | "The complete genome sequence of Escherichia coli K-12." Blattner F.R., Plunkett G. III, Bloch C.A., Perna N.T., Burland V., Riley M., Collado-Vides J., Glasner J.D., Rode C.K., Mayhew G.F., Gregor J., Davis N.W., Kirkpatrick H.A., Goeden M.A., Rose D.J., Mau B., Shao Y. Science 277:1453-1474(1997) [PubMed: 9278503] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
| [4] | "Highly accurate genome sequences of Escherichia coli K-12 strains MG1655 and W3110." Hayashi K., Morooka N., Yamamoto Y., Fujita K., Isono K., Choi S., Ohtsubo E., Baba T., Wanner B.L., Mori H., Horiuchi T. Mol. Syst. Biol. 2:E1-E5(2006) [PubMed: 16738553] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / W3110 / ATCC 27325 / DSM 5911. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | U89279 Genomic DNA. Translation: AAB93858.1. U82664 Genomic DNA. Translation: AAB40269.1. U00096 Genomic DNA. Translation: AAC73619.1. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAE76295.1. | ||||||||||||
| PIR | D64783. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_415050.1. NC_000913.2. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P77555. | ||||||||||||
| SMR | P77555. Positions 2-342. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| IntAct | P77555. 5 interactions. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | EBESCT00000002741; EBESCP00000002741; EBESCG00000002232. EBESCT00000018306; EBESCP00000017597; EBESCG00000017360. | ||||||||||||
| GeneID | 948342. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus JW0505 in contig AP009048_GR. Gene locus b0517 in contig U00096_GR. | ||||||||||||
| KEGG | ecj:JW0505. eco:b0517. | ||||||||||||
| PATRIC | 32116191. VBIEscCol129921_0537. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| EchoBASE | EB3389. | ||||||||||||
| EcoGene | EG13624. allD. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG2055. | ||||||||||||
| GeneTree | EBGT00050000009495. | ||||||||||||
| HOGENOM | HBG553037. | ||||||||||||
| OMA | FTNTSPC. | ||||||||||||
| PhylomeDB | P77555. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK15025. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:G6286-MONOMER. MetaCyc:G6286-MONOMER. | ||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||
| Genevestigator | P77555. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR003767. Malate/L-lactate_DH. IPR017590. Ureidoglycolate_dehydrogenase. [Graphical view] | ||||||||||||
| KO | K00073. | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR11091. MDH_LDH. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF02615. Ldh_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF89733. MDH_LDH. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR03175. AllD. 1 hit. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | ALLD_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P77555 Secondary accession number(s): Q2MBR1 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with