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UniProtKB/Swiss-Prot P77425 (ALLC_ECOLI)
Last modified
June 16, 2009.
Version 71.
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50% identity |
Documents (5) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Allantoate amidohydrolase EC=3.5.3.- Alternative name(s): Allantoate deiminase | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia |
Protein attributes
| Sequence length | 411 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Involved in the anaerobic utilization of allantoin. Converts allantoate to (S)-ureidoglycolate and ammonia. Ref.1 |
| Cofactor | Binds 2 zinc ions per subunit. |
| Pathway | |
| Subunit structure | Homodimer. Ref.6 |
| Induction | By glyoxylate and allantoin under anaerobic conditions. |
| Sequence similarities | Belongs to the peptidase M20 family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Purine metabolism |
| Ligand | Metal-binding Zinc |
| Molecular function | Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | proteolysis Inferred from electronic annotation. Source: InterPro purine base metabolic processInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds, in linear amidines Inferred from electronic annotation. Source: InterPro metallopeptidase activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro protein dimerization activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro zinc ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 411 | 411 | Allantoate amidohydrolase | PRO_0000061957 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 83 | 1 | Zinc 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 92 | 1 | Zinc 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 92 | 1 | Zinc 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 127 | 1 | Zinc 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 190 | 1 | Zinc 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 382 | 1 | Zinc 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 2 – 17 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 34 – 49 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 75 – 81 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 94 – 111 | 18 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 118 – 124 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 130 – 132 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 136 – 139 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 140 – 142 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 147 – 149 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 161 – 167 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 183 – 191 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 193 – 195 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 196 – 200 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 203 – 205 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 212 – 221 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 225 – 230 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 238 – 256 | 19 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 261 – 263 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 267 – 271 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 280 – 291 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 292 – 312 | 21 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 316 – 325 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 332 – 344 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 354 – 356 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 360 – 363 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 364 – 366 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 369 – 374 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 377 – 379 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 390 – 408 | 19 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Genetic analysis of a chromosomal region containing genes required for assimilation of allantoin nitrogen and linked glyoxylate metabolism in Escherichia coli." Cusa E., Obradors N., Baldoma L., Badia J., Aguilar J. J. Bacteriol. 181:7479-7484(1999) [PubMed: 10601204] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], FUNCTION. Strain: K12 / ECL1. |
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| [6] | "Structural analysis of a ternary complex of allantoate amidohydrolase from Escherichia coli reveals its mechanics." Agarwal R., Burley S.K., Swaminathan S. J. Mol. Biol. 368:450-463(2007) [PubMed: 17362992] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.8 ANGSTROMS), SUBUNIT. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| U89279 Genomic DNA. Translation: AAB93857.1. U82664 Genomic DNA. Translation: AAB40268.1. U00096 Genomic DNA. Translation: AAC73618.1. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAE76294.1. | |||||||||||||||||||
| PIR | C64783. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | AP_001164.1. NP_415049.1. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| GeneID | 945150. | ||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus JW0504 in contig AP009048_GR. Gene locus b0516 in contig U00096_GR. | ||||||||||||||||||
| KEGG | ecj:JW0504. eco:b0516. | ||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||
| EchoBASE | EB3388. | ||||||||||||||||||
| EcoGene | EG13623. allC. | ||||||||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| HOGENOM | P77425. | ||||||||||||||||||
| OMA | P77425. CRHTDAT. | ||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:G6285-MON. MetaCyc:G6285-MON. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| InterPro | IPR017591. Allantoate_amidohydrolase. IPR010158. Amidase_hdtase/Cbmase. IPR002933. Peptidase_M20. IPR011650. Peptidase_M20_dimer. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF07687. M20_dimer. 1 hit. PF01546. Peptidase_M20. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PIRSF | PIRSF001235. Amidase_carbamoylase. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR03176. AllC. 1 hit. TIGR01879. hydantase. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | ALLC_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P77425 Secondary accession number(s): Q2MBR2 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| Peptidase families Classification of peptidase families and list of entries |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


