P77243 (PRPD_ECOLI) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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May 1, 2013.
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| Protein names | Recommended name: 2-methylcitrate dehydratase EC=4.2.1.79 | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) [Reference proteome] [HAMAP] | ||||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 483 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the dehydration of 2-methylcitrate to 2-methyl-cis-aconitate. Also seems to be responsible for the residual aconitase activity of the acnAB-null strain. |
| Catalytic activity | (2S,3S)-2-hydroxybutane-1,2,3-tricarboxylate = (Z)-but-2-ene-1,2,3-tricarboxylate + H2O. Ref.5 |
| Cofactor | Binds 1 2Fe-2S cluster. |
| Pathway | |
| Subunit structure | Monomer. |
| Sequence similarities | Belongs to the PrpD family. |
| Biophysicochemical properties | Kinetic parameters: KM=0.44 mM for (2S,3S)-2-methylcitrate Ref.5 |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Ligand | 2Fe-2S Iron Iron-sulfur Metal-binding |
| Molecular function | Lyase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | propionate catabolic process, 2-methylcitrate cycle Inferred from electronic annotation. Source: InterPro propionate metabolic process, methylcitrate cycleInferred from direct assay Ref.5. Source: EcoliWiki |
| Molecular_function | 2 iron, 2 sulfur cluster binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW 2-methylcitrate dehydratase activityInferred from direct assay Ref.4. Source: EcoCyc metal ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 483 | 482 | 2-methylcitrate dehydratase | PRO_0000215023 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 14 – 25 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 31 – 51 | 21 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 55 – 58 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 85 – 98 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 107 – 109 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 113 – 116 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 117 – 133 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 141 – 158 | 18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 159 – 161 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 165 – 167 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 172 – 186 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 191 – 202 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 210 – 212 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 220 – 240 | 21 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 247 – 251 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 253 – 255 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 257 – 261 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 273 – 275 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 276 – 280 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 286 – 288 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 291 – 293 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 294 – 309 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 314 – 316 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 317 – 324 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 326 – 332 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 341 – 344 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 348 – 358 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 363 – 366 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 368 – 371 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 374 – 381 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 383 – 387 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 389 – 396 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 398 – 400 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 405 – 411 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 420 – 422 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 429 – 431 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 432 – 450 | 19 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 453 – 464 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 466 – 471 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 474 – 478 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 479 – 481 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
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| [1] | "Sequence of minutes 4-25 of Escherichia coli." Chung E., Allen E., Araujo R., Aparicio A.M., Davis K., Duncan M., Federspiel N., Hyman R., Kalman S., Komp C., Kurdi O., Lew H., Lin D., Namath A., Oefner P., Roberts D., Schramm S., Davis R.W. Submitted (JAN-1997) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
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| [4] | "AcnC of Escherichia coli is a 2-methylcitrate dehydratase (PrpD) that can use citrate and isocitrate as substrates." Blank L., Green J., Guest J.R. Microbiology 148:133-146(2002) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 2-13, CHARACTERIZATION. |
| [5] | "Oxidation of propionate to pyruvate in Escherichia coli. Involvement of methylcitrate dehydratase and aconitase." Brock M., Maerker C., Schuetz A., Voelker U., Buckel W. Eur. J. Biochem. 269:6184-6194(2002) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: CATALYTIC ACTIVITY, SUBSTRATE SPECIFICITY, BIOPHYSICOCHEMICAL PROPERTIES. |
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| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | U73857 Genomic DNA. Translation: AAB18058.1. U00096 Genomic DNA. Translation: AAC73437.1. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAE76116.1. | ||||||||||||
| PIR | F64760. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_414868.1. NC_000913.2. YP_488628.1. NC_007779.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P77243. | ||||||||||||
| SMR | P77243. Positions 11-483. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| DIP | DIP-10580N. | ||||||||||||
| IntAct | P77243. 4 interactions. | ||||||||||||
| MINT | MINT-1309441. | ||||||||||||
| STRING | 511145.b0334. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | AAC73437; AAC73437; b0334. BAE76116; BAE76116; BAE76116. | ||||||||||||
| GeneID | 12930816. 945931. | ||||||||||||
| KEGG | ecj:Y75_p0323. eco:b0334. | ||||||||||||
| PATRIC | 32115799. VBIEscCol129921_0341. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| EchoBASE | EB3371. | ||||||||||||
| EcoGene | EG13603. prpD. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG2079. | ||||||||||||
| HOGENOM | HOG000159916. | ||||||||||||
| KO | K01720. | ||||||||||||
| OMA | PNAGSRK. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK09425. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:G6199-MONOMER. ECOL316407:JW0325-MONOMER. MetaCyc:G6199-MONOMER. | ||||||||||||
| BRENDA | 4.2.1.79. 2026. | ||||||||||||
| SABIO-RK | P77243. | ||||||||||||
| UniPathway | UPA00946. | ||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||
| Genevestigator | P77243. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR012705. 2Me_IsoCit_deHydtase_PrpD. IPR005656. MmgE_PrpD. [Graphical view] | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR16943. PTHR16943. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF03972. MmgE_PrpD. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF103378. MmgE_PrpD. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR02330. prpD. 1 hit. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P77243. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | PRPD_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P77243 Secondary accession number(s): Q2MC90 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
