Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot P76329 (MPGP_ECOLI)
Last modified
June 16, 2009.
Version 71.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Putative mannosyl-3-phosphoglycerate phosphatase Short name=MPGP EC=3.1.3.70 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia |
Protein attributes
| Sequence length | 271 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | 2(alpha-D-mannosyl)-3-phosphoglycerate + H2O = 2(alpha-D-mannosyl)-D-glycerate + phosphate. HAMAP MF_00617 |
| Subcellular location | Cytoplasm By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the HAD-like hydrolase superfamily. MPGP family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cytoplasm |
| Molecular function | Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | metabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | mannosyl-3-phosphoglycerate phosphatase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC protein bindingInferred from physical interaction. Source: IntAct |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 271 | 271 | Putative mannosyl-3-phosphoglycerate phosphatase HAMAP MF_00617 | PRO_0000184974 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 8 – 13 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 15 – 17 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 30 – 38 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 43 – 46 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 51 – 60 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 68 – 70 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 71 – 73 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 75 – 77 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 86 – 89 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 90 – 92 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 97 – 111 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 115 – 117 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 118 – 120 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 123 – 130 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 134 – 141 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 147 – 151 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 155 – 167 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 170 – 174 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 179 – 183 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 188 – 203 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 208 – 215 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 216 – 218 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 219 – 223 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 225 – 233 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "The complete genome sequence of Escherichia coli K-12." Blattner F.R., Plunkett G. III, Bloch C.A., Perna N.T., Burland V., Riley M., Collado-Vides J., Glasner J.D., Rode C.K., Mayhew G.F., Gregor J., Davis N.W., Kirkpatrick H.A., Goeden M.A., Rose D.J., Mau B., Shao Y. Science 277:1453-1474(1997) [PubMed: 9278503] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
| [2] | "Highly accurate genome sequences of Escherichia coli K-12 strains MG1655 and W3110." Hayashi K., Morooka N., Yamamoto Y., Fujita K., Isono K., Choi S., Ohtsubo E., Baba T., Wanner B.L., Mori H., Horiuchi T. Mol. Syst. Biol. 2:E1-E5(2006) [PubMed: 16738553] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / W3110 / ATCC 27325 / DSM 5911. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| U00096 Genomic DNA. Translation: AAC75021.1. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAE76555.1. | |||||||||||||
| PIR | G64959. | ||||||||||||
| RefSeq | AP_002566.1. NP_416464.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| IntAct | P76329. 3 interactions. | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 946472. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus JW1938 in contig AP009048_GR. Gene locus b1955 in contig U00096_GR. | ||||||||||||
| KEGG | ecj:JW1938. eco:b1955. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| EchoBASE | EB3793. | ||||||||||||
| EcoGene | EG14039. yedP. | ||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | P76329. | ||||||||||||
| OMA | P76329. LGDSPND. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:G7048-MON. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_00617. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR013200. HAD-SF_hydro-like_3. IPR006379. HAD-SF_hydro_IIB. IPR006381. HAD-SF_hydro_IIB_YedP. IPR012815. MPG_phos_rel. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF08282. Hydrolase_3. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01484. HAD-SF-IIB. 1 hit. TIGR01486. HAD-SF-IIB-MPGP. 1 hit. TIGR02463. MPGP_rel. 1 hit. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | MPGP_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P76329 Secondary accession number(s): Q2MB01 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


